Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM016665
Első szerző:	Balajthy Zoltán (biokémikus, sejtbiológus)
Cím:	Tissue-transglutaminase contributes to neutrophil granulocyte differentiation and functions / Zoltán Balajthy, Krisztián Csomós, György Vámosi, Attila Szántó, Michel Lanotte, László Fésüs
Dátum:	2006
ISSN:	0006-4971
Megjegyzések:	Promyelocytic NB4 leukemia cells undergo differentiation to granulocytes following retinoic acid treatment. Here we report that tissue transglutaminase (TG2), a protein cross-linking enzyme, was induced, then partially translocated into the nucleus, and became strongly associated with the chromatin during the differentiation process. The transglutaminase-catalyzed cross-link content of both the cytosolic and the nuclear protein fractions increased while NB4 cells underwent cellular maturation. Inhibition of cross-linking activity of TG2 by monodansylcadaverin in these cells led to diminished nitroblue tetrazolium (NBT) positivity, production of less superoxide anion, and decreased expression of GP91PHOX, the membrane-associated subunit of NADPH oxidase. Neutrophils isolated from TG2(-/-) mice showed diminished NBT reduction capacity, reduced superoxide anion formation, and down-regulation of the gp91phox subunit of NADPH oxidase, compared with wild-type cells. It was also observed that TG2(-/-) mice exhibited increased neutrophil phagocytic activity, but had attenuated neutrophil chemotaxis and impaired neutrophil extravasation with higher neutrophil counts in their circulation during yeast extract-induced peritonitis. These results clearly suggest that TG2 may modulate the expression of genes related to neutrophil functions and is involved in several intracellular and extracellular functions of extravasating neutrophil.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Blood. - 108 : 6 (2006), p. 2045-2054. -
További szerzők:	Csomós Krisztián (1981-) (molekuláris biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Szántó Attila (1976-) (orvos, biokémikus) Lanotte, Michel Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM064340
035-os BibID:	(WoS)000382077800015 (Scopus)85013262896
Első szerző:	Csomós Krisztián (molekuláris biológus)
Cím:	Protein cross-linking by chlorinated polyamines and transglutamylation stabilizes neutrophil extracellular traps / Krisztián Csomós, Endre Kristóf, Bernadett Jakob, István Csomós, György Kovács, Omri Rotem, Judit Hodrea, Zsuzsa Bagoly, Laszlo Muszbek, Zoltán Balajthy, Éva Csősz, László Fésüs
Dátum:	2016
ISSN:	2041-4889
Megjegyzések:	Neutrophil extracellular trap (NET) ejected from activated dying neutrophils is a highly ordered structure of DNA and selected proteins capable to eliminate pathogenic microorganisms. Biochemical determinants of the non-randomly formed stable NETs have not been revealed so far. Studying the formation of human NETs we have observed that polyamines were incorporated into the NET. Inhibition of myeloperoxidase, which is essential for NET formation and can generate reactive chlorinated polyamines through hypochlorous acid, decreased polyamine incorporation. Addition of exogenous primary amines that similarly to polyamines inhibit reactions catalyzed by the protein cross-linker transglutaminases (TGases) has similar effect. Proteomic analysis of the highly reproducible pattern of NET components revealed cross-linking of NET proteins through chlorinated polyamines and epsilon(gamma-glutamyl) lysine as well as bis-gamma-glutamyl polyamine bonds catalyzed by the TGases detected in neutrophils. Competitive inhibition of protein cross-linking by monoamines disturbed the cross-linking pattern of NET proteins, which resulted in the loss of the ordered structure of the NET and significantly reduced capacity to trap bacteria. Our findings provide explanation of how NETs are formed in a reproducible and ordered manner to efficiently neutralize microorganisms at the first defense line of the innate immune system.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk NET
Megjelenés:	Cell Death & Disease. - 7 : 8 (2016), p. e2332. -
További szerzők:	Kristóf Endre (1987-) (általános orvos) Márkus Bernadett (1989-) (molekuláris biológus) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Kovács György (1984-) (programtervező matematikus, fizikus) Rotem, Omri Hodrea Judit (1978-) (vegyész) Bagoly Zsuzsa (1978-) (orvos) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023 TÁMOP TÁMOP-4.2.4.A/ 2-11/1-2012-0001 TÁMOP OTKA NK 105046 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM012860
Első szerző:	Csomós Krisztián (molekuláris biológus)
Cím:	Tissue transglutaminase contributes to the all-trans retinoic acid induced differentiation syndrome phenotype in the NB4 model of acute promyelocytic leukemia / Csomós, K., Német, I., Fésüs, L., Balajthy, Z.
Dátum:	2010
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Blood. - 116 : 19 (2010), p. 3933-3943. -
További szerzők:	Német István (1982-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI elektronikus változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM040230
Első szerző:	Keresztessy Zsolt
Cím:	Phage display selection of efficient glutamine-donor substrate peptides for transglutaminase 2 / Keresztessy Z., Csosz E., Hársfalvi J., Csomós K., Gray J., Lightowlers R. N., Lakey J. H., Balajthy Z., Fésüs L.
Dátum:	2006
ISSN:	0961-8368
Megjegyzések:	Understanding substrate specificity and identification of natural targets of transglutaminase 2 (TG2), the ubiquitous multifunctional cross-linking enzyme, which forms isopeptide bonds between protein-linked glutamine and lysine residues, is crucial in the elucidation of its physiological role. As a novel means of specificity analysis, we adapted the phage display technique to select glutamine-donor substrates from a random heptapeptide library via binding to recombinant TG2 and elution with a synthetic amine-donor substrate. Twenty-six Gln-containing sequences from the second and third biopanning rounds were susceptible for TG2-mediated incorporation of 5-(biotinamido)penthylamine, and the peptides GQQQTPY, GLQQASV, and WQTPMNS were modified most efficiently. A consensus around glutamines was established as pQX(P,T,S)l, which is consistent with identified substrates listed in the TRANSDAB database. Database searches showed that several proteins contain peptides similar to the phage-selected sequences, and the N-terminal glutamine-rich domain of SWI1/SNF1-related chromatin remodeling proteins was chosen for detailed analysis. MALDI/TOF and tandem mass spectrometry-based studies of a representative part of the domain, SGYGQQGQTPYYNQQSPHPQQQQPPYS (SnQ1), revealed that Q6, Q8, and Q22 are modified by TG2. Kinetic parameters of SnQ1 transamidation (KMapp = 250 mikroM, kcat = 18.3 sec-1, and kcat/KMapp = 73,200) classify it as an efficient TG2 substrate. Circular dichroism spectra indicated that SnQ1 has a random coil conformation, supporting its accessibility in the full-length parental protein. Added together, here we report a novel use of the phage display technology with great potential in transglutaminase research.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Protein Science. - 15 : 11 (2006), p. 2466-2480. -
További szerzők:	Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hársfalvi Jolán (1949-) (klinikai biokémikus) Csomós Krisztián (1981-) (molekuláris biológus) Gray, Joe Lightowlers, Robert N. Lakey, Jeremy H. Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: