CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040632
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Improved parameters for generating partial charges : correlation with observed dipole moments / Péter Bagossi, Gábor Zahuczky, József Tözsér, Irene T. Weber, Robert W. Harrison
Dátum:1999
Megjegyzések:The Universal Force Field was initially combined with the Charge Equilibrium Scheme in the molecular mechanics program AMMP in order to generate partial charges for protein atoms. A new parameter set with improved generation of partial charges has been derived in order to analyse a wider range of atoms and compounds. The electrostatic parameters were modified to achieve better correlation with experimental dipole moments for a training set of 160 compounds, which included alkali metal halogenides, saturated and unsaturated hydrocarbons, alcohols, ethers, amines, thiols, sulphides, oxo compounds, aromatic and heteroaromatic molecules. The correlation coefficient for the calculated and experimental dipole moments was improved from 0.57 to 0.98. The new parameters were tested for another 149 compounds and the correlation coefficient increased from 0.48 to 0.85. The newly generated Modified Parameter Set for AMMP (MOPSA) improves the predictive power of the program, especially in the area of the macromolecular modelling and drug design, where the nonbonded energies play a crucial role.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Modeling. - 5 : 9 (1999), p. 143-152. -
További szerzők:Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Harrison, Robert W.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM040633
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Development of a microtiter plate fluorescent assay for inhibition studies on the HTLV-1 and HIV-1 proteinases / Bagossi Péter, Kádas János, Miklóssy Gabriella, Boross Péter, Weber Irene T., Tözsér József
Dátum:2004
ISSN:0166-0934
Megjegyzések:The proteinase of human T-cell leukemia virus type-1 (HTLV-1), similar to the proteinase of human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1), is a potential target for chemotherapy, since the virus is associated with a number of human diseases. A microtiter plate fluorescent assay was developed for the HTLV-1 and HIV-1 proteinases for direct comparison of the inhibition profiles of the enzymes. It was established that, except for Indinavir, none of the inhibitors designed against the HIV-1 proteinase were able to inhibit the HTLV-1 proteinase in the studied concentration range, while two reduced peptide bond-containing peptides having the sequence of HTLV-1 cleavage sites were inhibitors of the HTLV-1 proteinase. One of these was potent enough to be used for active site titration of the HTLV-1 proteinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virological Methods. - 119 : 2 (2004), p. 87-93. -
További szerzők:Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM008374
Első szerző:Boross Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Drug targets in human T-lymphotropic virus type 1 (HTLV-1) infection / Boross, P., Bagossi, P., Weber, I. T., Tőzsér, J.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Infectious Disorders Drug Targets. - 9 : 2 (2009), p. 159-171. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM036979
Első szerző:Eizert Enikő Helga (bilógia-kémia szakos tanár)
Cím:Amino acid preferences of retroviral proteases for amino-terminal positions in a type 1 cleavage site / Helga Eizert, Pálma Bander, Péter Bagossi, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, Irene T. Weber, József Tözsér
Dátum:2008
ISSN:0022-538X 1098-5514
Megjegyzések:The specificities of the proteases of 11 retroviruses were studied using a series of oligopeptides with aminoacid substitutions in the P1, P3, and P4 positions of a naturally occurring type 1 cleavage site (Val-Ser-Gln-Asn-Tyr2Pro-Ile-Val-Gln) in human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1). Previously, the substrate specificityof the P2 site was studied for the same representative set of retroviral proteases, which included at leastone member from each of the seven genera of the family Retroviridae (P. Bagossi, T. Sperka, A. Feher, J. Kadas,G. Zahuczky, G. Miklossy, P. Boross, and J. Tozser, J. Virol. 79:4213?4218, 2005). Our enzyme set comprisedthe proteases of HIV-1, HIV-2, equine infectious anemia virus, avian myeloblastosis virus (AMV), Mason-Pfizermonkey virus, mouse mammary tumor virus (MMTV), Moloney murine leukemia virus, human T-lymphotropicvirus type 1, bovine leukemia virus, walleye dermal sarcoma virus, and human foamy virus. Molecularmodels were used to interpret the similarities and differences in specificity between these retroviral proteases.The results showed that the retroviral proteases had similar preferences (Phe and Tyr) for the P1 position inthis sequence context, but differences were found for the P3 and P4 positions. Importantly, the sizes of the P3and P4 residues appear to be a major contributor for specificity. The substrate specificities correlated well withthe phylogenetic tree of the retroviruses. Furthermore, while the specificities of some enzymes belonging todifferent genera appeared to be very similar (e.g., those of AMV and MMTV), the specificities of the primatelentiviral proteases substantially differed from that observed for a nonprimate lentiviral protease.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
proteáz
egyetemen (Magyarországon) készült közlemény
Megjelenés:Journal of Virology. - 82 : 20 (2008), p. 10111-10117. -
További szerzők:Bander Pálma (1979-) (molekuláris biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM040655
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Effect of sequence polymorphism and drug resistance on two HIV-1 Gag processing sites / Fehér Anita, Weber Irene T., Bagossi Péter, Boross Péter, Mahalingam Bhuvaneshwari, Louis John M., Copeland Terry D., Torshin Ivan Y., Harrison Robert W., Tözsér József
Dátum:2002
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The HIV-1 proteinase (PR) has proved to be a good target for antiretroviral therapy of AIDS, and various PR inhibitors are now in clinical use. However, there is a rapid selection of viral variants bearing mutations in the proteinase that are resistant to clinical inhibitors. Drug resistance also involves mutations of the nucleocapsid/p1 and p1/p6 cleavage sites of Gag, both in vitro and in vivo. Cleavages at these sites have been shown to be rate limiting steps for polyprotein processing and viral maturation. Furthermore, these sites show significant sequence polymorphism, which also may have an impact on virion infectivity. We have studied the hydrolysis of oligopeptides representing these cleavage sites with representative mutations found as natural variations or that arise as resistant mutations. Wild-type and five drug resistant PRs with mutations within or outside the substrate binding site were tested. While the natural variations showed either increased or decreased susceptibility of peptides toward the proteinases, the resistant mutations always had a beneficial effect on catalytic efficiency. Comparison of the specificity changes obtained for the various substrates suggested that the maximization of the van der Waals contacts between substrate and PR is the major determinant of specificity: the same effect is crucial for inhibitor potency. The natural nucleocapsid/p1 and p1/p6 sites do not appear to be optimized for rapid hydrolysis. Hence, mutation of these rate limiting cleavage sites can partly compensate for the reduced catalytic activity of drug resistant mutant HIV-1 proteinases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry. - 269 : 16 (2002), p. 4114-4120. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Mahalingam, Bhuvaneshwari Louis, John M. Copeland, Terry D. Torshin, Ivan Y. Harrison, Robert W. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM019820
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease / Anita Fehér, Péter Boross, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, János Kádas, Péter Bagossi, Stephen Oroszlan, Irene T. Weber, József Tőzsér
Dátum:2006
ISSN:0022-1317
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of General Virology 87 : 5 (2006), p. 1321-1330. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM040736
Első szerző:Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:Narrow Substrate Specificity and Sensitivity toward Ligand-binding Site Mutations of Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Protease / Kádas J., Weber I. T., Bagossi P., Miklóssy G., Boross P., Oroszlan S., Tözsér J.
Dátum:2004
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:Human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) is associated with a number of human diseases; therefore, its protease is a potential target for chemotherapy. To compare the specificity of HTLV-1 protease with that of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease, oligopeptides representing naturally occurring cleavage sites in various retroviruses were tested. The number of hydrolyzed peptides as well as the specificity constants suggested a substantially broader specificity of the HIV protease. Amino acid residues of HTLV-1 protease substrate-binding sites were replaced by equivalent ones of HIV-1 protease. Most of the single and multiple mutants had altered specificity and a dramatically reduced folding and catalytic capability, suggesting that mutations are not well tolerated in HTLV-1 protease. The catalytically most efficient mutant was that with the flap residues of HIV-1 protease. The inhibition profile of the mutants was also determined for five inhibitors used in clinical practice and inhibitor analogs of HTLV-1 cleavage sites. Except for indinavir, the HIV-1 protease inhibitors did not inhibit wild type and most of the mutant HTLV-1 proteases. The wild type HTLV-1 protease was inhibited by the reduced peptide bond-containing substrate analogs, whereas the mutants showed various degrees of weakened binding capability. Most interesting, the enzyme with HIV-1-like residues in the flap region was the most sensitive to the HIV-1 protease inhibitors and least sensitive to the HTLV-1 protease inhibitors, indicating that the flap plays an important role in defining the specificity differences of retroviral proteases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 279 : 26 (2004), p. 27148-27157. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM003920
Első szerző:Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:C-terminal residues of mature human T-lymphotropic virus type 1 protease are critical for dimerization and catalytic activity / Kádas, J., Boross, P., Weber, I. T., Bagossi, P., Matúz, K., Tőzsér, J.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Biochemical Journal 416 : 3 (2008), p. 357-364. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM001484
Első szerző:Sperka Tamás (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár)
Cím:Bovine leukemia virus protease : comparison with human T-lymphotropic virus and human immunodeficiency virus protease / Sperka T., Miklóssy G., Tie Y., Bagossi P., Zahuczky G., Boross P., Matuz K., Harrison R. W., Weber I., Tőzsér J.
Dátum:2007
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Journal of General Virology 88 : 7 (2007), p. 2052-2063. -
További szerzők:Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Tie, Yunfeng Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Harrison, Robert W. Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM040701
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Studies on the Symmetry and Sequence Context Dependence of the HIV-1 Proteinase Specificity / Tözsér J., Bagossi P., Weber I. T., Louis J. M., Copeland T. D., Oroszlan S.
Dátum:1997
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:Two major types of cleavage sites with different sequence preferences have been proposed for the human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) proteinase. To understand the nature of these sequence preferences better, single and multiple amino acid substitutions were introduced into a type 1 cleavage site peptide, thus changing it to a naturally occurring type 2 cleavage site sequence. Our results indicated that the previous classification of the retroviral cleavage sites may not be generally valid and that the preference for a residue at a particular position in the substrate depends strongly on the neighboring residues, including both those at the same side and at the opposite side of the peptide backbone of the substrate. Based on these results, pseudosymmetric (palindromic) substrates were designed. The retroviral proteinases are symmetrical dimers of two identical subunits; however, the residues of naturally occurring cleavage sites do not show symmetrical arrangements, and no obvious symmetrical substrate preference has been observed for the specificity of HIV proteinase. To examine the role of the asymmetry created by the peptide bonds on the specificity of the respective primed and nonprimed halves of the binding site, amino acid substitutions were introduced into a palindromic sequence. In general, the results suggested that the asymmetry does not result in substantial differences in specificity of the S3 and S3' subsites, whereas its effect is more pronounced for the S2 and S2' subsites. Although it was possible to design several good palindromic substrates, asymmetrical arrangements may be preferred by the HIV proteinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 272 : 27 (1997), p. 16807-16814. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Louis, John M. Copeland, Terry D. Oroszlan, Stephen
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM040689
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Activity of Tethered Human Immunodeficiency Virus 1 Protease Containing Mutations in the Flap Region of One Subunit / Tozser Jozsef, Yin Fay H., Cheng Yin-Shyun E., Bagossi Peter, Weber Irene T., Harrison Robert W., Oroszlan Stephen
Dátum:1997
ISSN:0014-2956
Megjegyzések:The tethered-dimer protease of human immunodeficiency virus 1 (HIV-1) [Cheng Y.-S. E., Yin, F.H., Foundling, S., Blomstrom, D. & Kettner, C. A. (1990) Proc. Natl Acad. Sci. USA 87, 9660-9664] and its mutants containing amino acid substitutions or deletions or both in only one flap region were expressed in Escherichia coli. These mutant enzymes showed various degrees of self-processing and significantly reduced catalytic activity toward oligopeptide substrates compared with the wild type. Kinetic parameters determined for one of the oligopeptide substrates showed a dramatic increase in K(m) and decrease in Kcat values. Unexpectedly, the substrate cleavage was more efficient in low salt concentration for a mutant containing a shortened hydrophilic flap. Assays with oligopeptides representing naturally occurring cleavage sites or oligopeptides containing single amino acid substitutions at the P2 and P2' substrate positions showed only moderate changes in the substrate specificity of the mutant proteases. Predicted structures for the mutants were constructed by molecular modeling and used to interpret the results of kinetic measurements. In general, the data suggest that the mutated part of the flaps does not have a major role in determining substrate specificity; rather, it provides the hydrophobic environment and hydrogen-bond interactions with the conserved water that are necessary for efficient substrate binding and catalysis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal Of Biochemistry 244 : 1 (1997), p. 235-241. -
További szerzők:Yin, Fay H. Cheng, Yin-Shyun E. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Harrison, Robert W. Oroszlan, Stephen
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM040126
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Comparison of the substrate specificity of the human T-cell leukemia virus and human immunodeficiency virus proteinases / József Tőzsér, Gábor Zahuczky, Péter Bagossi, John M. Louis, Terry D. Copeland, Stephen Oroszlan, Robert W. Harrison, Irene T. Weber
Dátum:2000
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Journal of Biochemistry. - 267 : 20 (2000), p. 6287-6295. -
További szerzők:Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Louis, John M. Copeland, Terry D. Oroszlan, Stephen Harrison, Robert W. Weber, Irene T.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL 856 41
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.