CCL

Összesen 4 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM086411
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:An in silico study of substrate preference for transglutaminase 2 / Csősz Éva, Bagossi Péter, Fésüs László
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 410-410. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM003917
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Substrate preference of transglutaminase 2 revealed by logistic regression analysis and intrinsic disorder examination / Csősz, É., Bagossi, P., Nagy, Z., Dosztányi, Zs., Simon, I., Fésüs, L.
Dátum:2008
Megjegyzések:Tissue transglutaminase (TG2) catalyzes the Ca(2+)-dependent posttranslational modification of proteins via formation of isopeptide bonds between their glutamine and lysine residues. Although substrate specificity of TG2 has been studied repeatedly at the sequence level, no clear consensus sequences have been determined so far. With the use of the extensive structural information on TG2 substrate proteins listed in TRANSDAB Wiki database, a slight preference of TG2 for glutamine and lysine residues situated in turns could be observed. When the spatial environment of the favored glutamine and lysine residues was analyzed with logistic regression, the presence of specific amino acid patterns was identified. By using the occurrence of the predictor amino acids as selection criteria, several polypeptides were predicted and later identified as novel in vitro substrates for TG2. By studying the sequence of TG2 substrate proteins lacking available crystal structure, the strong favorable influence on substrate selection of the presence of substrate glutamine and lysine residues in intrinsically disordered regions could also be revealed. The collected structural data have provided novel understanding of how this versatile enzyme selects its substrates in various cell compartments and tissues.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology 383 : 2 (2008), p. 390-402. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Nagy Zoltán (számítástechnikus) Dosztányi Zsuzsanna Simon István Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM043071
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Diagnosis of gluten-induced autoimmune diseases / Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs, Péter Bagossi, Péterné Bagossi, Éva Csősz, Róbert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Maki Markku
Dátum:2010
Megjelenés:USA : [s.n.], 2010
Terjedelem:47 p.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szabadalom
oltalmi forma
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Bagossi Péterné Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Mäki, Markku
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM025441
Első szerző:Simon-Vecsei Zsófia (biológus)
Cím:A single conformational transglutaminase 2 epitope contributed by three domains is critical for celiac antibody binding and effects / Zsófia Simon-Vecsei, Róbert Király, Péter Bagossi, Boglárka Tóth, Ingrid Dahlbom, Sergio Caja, Éva Csősz, Katri Lindfors, Daniele Sblattero, Éva Nemes, Markku Mäki, László Fésüs, Ilma R. Korponay-Szabó
Dátum:2012
Megjegyzések:The multifunctional, protein cross-linking transglutaminase 2 (TG2) is the main autoantigen in celiac disease, an autoimmune disorder with defined etiology. Glutamine-rich gliadin peptides from ingested cereals, after their deamidation by TG2, induce T-lymphocyte activation accompanied by autoantibody production against TG2 in 1-2% of the population. The pathogenic role and exact binding properties of these antibodies to TG2 are still unclear. Here we show that antibodies from different celiac patients target the same conformational TG2 epitope formed by spatially close amino acids of adjacent domains. Glu153 and 154 on the first alpha-helix of the core domain and Arg19 on first alpha-helix of the N-terminal domain determine the celiac epitope which is accessible both in the closed and open conformation of TG2 and dependent on the relative position of these helices. Met659 on the C-terminal domain also can cooperate in antibody binding. This composite epitope is disease-specific, recognized by antibodies derived from celiac tissues and associated with biological effects when passively transferred from celiac mothers into their newborns. These findings suggest that celiac antibodies are produced in a surface-specific way for which certain homology of the central glutamic acid residues of the TG2 epitope with deamidated gliadin peptides could be a structural basis. Monoclonal mouse antibodies with partially overlapping epitope specificity released celiac antibodies from patient tissues and antagonized their harmful effects in cell culture experiments. Such antibodies or similar specific competitors will be useful in further functional studies and in exploring whether interference with celiac antibody actions leads to therapeutic benefits.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
antibody epitope
transglutaminase
Molekuláris medicina
Megjelenés:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 109 : 2 (2012), p. 431-436. -
További szerzők:Király Róbert (1975-) (biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Tóth Boglárka Dahlbom, Ingrid Caja, Sergio Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Lindfors, Katri Sblattero, Daniele Nemes Éva (1957-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Mäki, Markku Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Molekuláris mechanizmusok és sejtszintű eltérések coeliakiában
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1