CCL

Összesen 5 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM036993
Első szerző:Borbásné Sebestyén Veronika (biofizikus)
Cím:Membrane potential influences mobility, interactions and signaling of interleukin-2 and-15 receptors in T cells / Sebestyén Veronika, Nagy Éva, Mocsár Gábor, Papp Ferenc, Hajdú Péter, Panyi György, Tóth Katalin, Thomas A. Waldmann, Damjanovich Sándor, Bodnár Andrea, Vámosi György
Dátum:2011
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
MHC I
interleukin-2 receptor
IL-15 receptor
protein cluster
FRET
IL-2 signaling
Molekuláris Medicina
Molekuláris Medicina
Megjelenés:European Biophysics Journal with Biophysics Letters. - 40 : 1 (2011), p. 86. -
További szerzők:Nagy Éva (1980-) (molekuláris biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Tóth Katalin Waldmann, Thomas A. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:K77600
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Receptor tirozin kinázok mint terápiás célpontok: működésük szabályozásának, és a közöttük fellépő molekuláris kölcsönhatások vizsgálata
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
K+ csatornák élettani szerepe az immunrendszer sejtjeiben
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM004715
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Pharmacological effects of melatonin on ion channels / Panyi, G., Somodi, S., Varga, Z., Hajdu, P., Pieri, C., Pandi-Perumal, S. R., Damjanovich, S., Gaspar, R., Hardar, C., Singaravel, M., Maitra, S. K.
Dátum:2002
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Ion Channels
Melatonin
Megjelenés:Treatise on Pineal Gland and Melatonin. - p. 489-506.
További szerzők:Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Pieri, Carlo Pandi-Perumal, Seithikurippu R. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Hardar, C. Singaravel, M. Maitra, S. K.
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM004689
Első szerző:Péter Mózes (orvos, neuroradiológus) ifj.
Cím:Effects of toxins Pi2 and Pi3 on human T lymphocyte Kv1.3 channels : the role of Glu7 and Lys24 / Peter, M., Jr., Varga, Z., Hajdu, P., Gaspar, R., Damjanovich, S., Horjales, E., Possani, L. D., Panyi, G.
Dátum:2001
Megjegyzések:Pandinus imperator scorpion toxins Pi2 and Pi3 differ only by a single amino acid residue (neutral Pro7 in Pi2 vs. acidic Glu7 in Pi3). The binding kinetics of these toxins to human Kv1.3 showed that the decreased ON rate (k(ON) = 2.18 x 10(8) m(-1)sec(-1) for Pi2 and 1.28 x 10(7) m(-1)sec(-1) for Pi3) was almost entirely responsible for the increased dissociation constant (K(d)) of Pi3 (K(d) = 795 pm) as compared to Pi2 (K(d) = 44 pm). The ionic strength dependence of the association rates was exactly the same for the two toxins indicating that through-space electrostatic interactions can not account for the different ON rates. Results were further analyzed on the basis of the three-dimensional structural models of the toxins. A 3D structure of Pi3 was generated from the NMR spectroscopy coordinates of Pi2 by computer modeling. The Pi3 model resulted in a salt bridge between Glu7 and Lys24 in Pi3. Based on this finding our interpretation of the reduced ON rate of Pi3 is that the intramolecular salt bridge reduces the local positive electrostatic potential around Lys24 resulting in decreased short-range electrostatic interactions during the binding step. To support our finding, we constructed a 3D model of the Ser-10-Asp Charybdotoxin mutant displaying distinctly reduced affinity for Shaker channels. The mutant Charybdotoxin structure also displayed a salt bridge between residues Asp10 and Lys27 equivalent to the one between Glu7 and Lys24 in Pi3.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Amino Acid Sequence
Animal
Charybdotoxin
chemistry
drug effects
genetics
Glutamic Acid
Human
Hungary
In Vitro
Kinetics
Lysine
Membrane Potentials
metabolism
Models,Molecular
Molecular Sequence Data
pharmacology
Point Mutation
Potassium
Potassium Channel Blockers
Potassium Channels
Protein Conformation
Scorpion Venoms
Sequence Homology,Amino Acid
Support,Non-U.S.Gov't
T-Lymphocytes
Toxins
Megjelenés:The Journal of Membrane Biology. - 179 : 1 (2001), p. 13-25. -
További szerzők:Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Horjales, E. Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM004670
Első szerző:Péter Mózes (orvos, neuroradiológus) ifj.
Cím:Blockage of human T lymphocyte Kv1.3 channels by Pi1, a novel class of scorpion toxin / Peter, M., Jr., Hajdu, P., Varga, Z., Damjanovich, S., Possani, L. D., Panyi, G., Gaspar, R.
Dátum:2000
Megjegyzések:Using the patch-clamp technique we determined that Pandinus imperator toxin Pi1, a recently described peptide toxin having four disulfide bridges instead of the usual three in scorpion toxins, blocked Kv1.3 channels of human T lymphocytes from the extracellular side with a 1:1 stoichiometry. Kv1.3 block was instantaneous and removable with toxin-free extracellular solution. The toxin did not influence activation or inactivation of the channels. We found that Pi1 blocked Kv1.3 with less affinity (K(d) = 11.4 nM) than the structurally related three disulfide bridge containing toxins Pi2 (50 pM) and Pi3 (0.5 nM). The fourth disulfide bridge in Pi1 had no influence on the channel binding ability of the toxin; the less effective block was due to differences in amino acid side chain properties at positions 11 and 35.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Amino Acid Sequence
Amino Acids
Animal
chemistry
Disulfides
drug effects
Human
Hungary
Kinetics
Lymphocytes
metabolism
Molecular Sequence Data
Patch-Clamp Techniques
pharmacology
Potassium
Potassium Channels
Protein Binding
Scorpion Venoms
Scorpions
Sequence Homology,Amino Acid
Support,Non-U.S.Gov't
T-Lymphocytes
Time Factors
Toxins
Megjelenés:Biochemical and Biophysical Research Communications. - 278 : 1 (2000), p. 34-37. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM004884
Első szerző:Rubovszky Bálint (élettanász)
Cím:Detection of channel proximity by nanoparticle-assisted delaying of toxin binding : a combined patch-clamp and flow cytometric energy transfer study / Rubovszky, B., Hajdu, P., Krasznai, Z., Gaspar, R., Waldmann, T. A., Damjanovich, S., Bene, L.
Dátum:2005
ISSN:0175-7571
Megjegyzések:Gold nanoparticles of 30 nm diameter bound to cell-surface receptor major histocompatibility complex glycoproteins (MHCI and MHCII), interleukin-2 receptor alpha subunit (IL-2Ralpha), very late antigen-4 (VLA-4) integrin, transferrin receptor, and the receptor-type protein tyrosin phosphatase CD45 are shown by the patch-clamp technique to selectively modulate binding characteristics of Pi(2) toxin, an efficient blocker of K(v)1.3 channels. After correlating the electrophysiological data with those on the underlying receptor clusters obtained by simultaneously conducted flow cytometric energy transfer measurements, the modulation was proved to be sensitive to the density and size of the receptor clusters, and to the locations of the receptors as well. Based on the observation that engagement of MHCII by a monoclonal antibody down-regulates channel current and based on the close nanometer-scale proximity of the MHCI and MHCII glycoproteins, an analogous experiment was carried out when gold nanoparticles bound to MHCI delayed down-regulation of the K(v)1.3 current initiated by ligation of MHCII. Localization of K(v)1.3 channels in the nanometer-scale vicinity of the MHC-containing lipid rafts is demonstrated for the first time. A method is proposed for detecting receptor-channel or receptor-receptor proximity by observing nanoparticle-induced increase in relaxation times following concentration jumps of ligands binding to channels or to receptors capable of regulating channel currents.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Antibodies
Biophysics
Cell Line
chemistry
drug effects
Energy Transfer
Flow Cytometry
Glycoproteins
Gold
Human
Humans
Interleukin-2
Interleukin-2 Receptor alpha Subunit
Ion Channel Gating
Kv1.3 Potassium Channel
Ligands
Major Histocompatibility Complex
methods
Nanotubes
Particle Size
Patch-Clamp Techniques
pharmacokinetics
physiology
Potassium
Potassium Channels
Potassium Channels,Voltage-Gated
Protein Binding
Research
Scorpion Venoms
Support
T-Lymphocytes
Megjelenés:European Biophysics Journal. - 34 : 2 (2005), p. 127-143. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Krasznai Zoltán (1950-) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Bene László (1963-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.