Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM046595
035-os BibID:	PMID:11328823
Első szerző:	Briggs, Scott D.
Cím:	HIV-1 Nef promotes survival of myeloid cells by a Stat3-dependent pathway / Scott D. Briggs, Beata Scholtz, Jean-Marc Jacque, Simon Swingler, Mario Stevenson, Thomas E. Smithgall
Dátum:	2001
ISSN:	0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:	Eppley Institute for Research in Cancer Nebraska Medical Center (Omaha, NE) Human immunodeficiency virus Nef is a small myristylated protein that plays a critical role in AIDS progression. Nef binds with high affinity to the SH3 domain of the myeloid-restricted tyrosine kinase Hck in vitro, identifying this Src-related kinase as a possible cellular target for Nef in macrophages. Here we show that Nef activates endogenous Hck in the granulocyte-macrophage colony-stimulating factor-dependent myeloid cell line, TF-1. Unexpectedly, Nef induced cytokine-independent TF-1 cell outgrowth and constitutive activation of the Stat3 transcription factor. Induction of survival required the Nef SH3 binding and membrane-targeting motifs and was blocked by dominant-negative Stat3 mutants. Nef also stimulated Stat3 activation in primary human macrophages, providing evidence for Stat3 as a Nef effector in a target cell for human immunodeficiency virus.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal of Biological Chemistry. - 276 : 27 (2001), p. 25605-25611. -
További szerzők:	Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Jacque, Jean-Marc Swingler, Simon Stevenson, Mario Smithgall, Thomas E.
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM054759
Első szerző:	Smithgall, Thomas E.
Cím:	The c-Fes family of protein-tyrosine kinases / Smithgall, T. E., Rogers, J. A., Peters, K. L., Li J., Briggs, S. D., Lionberger, J. M., Cheng, H., Shibata, A., Scholtz B., Schreiner, S., Dunham, N.
Dátum:	1998
Megjegyzések:	The human c-fes protooncogene encodes a protein-tyrosine kinase (c-Fes) distinct from c-Src, c-Abl and other nonreceptor tyrosine kinases. Although originally identified as the cellular homolog of several transforming retroviral oncoproteins, Fes was later found to exhibit strong expression in myeloid hematopoietic cells and to play a direct role in their differentiation. Recent work has shown that Fes exhibits a more widespread expression pattern in both developing and adult tissues, suggesting a general physiological function for this kinase and its closely related homolog, Fer. This review highlights the unique aspects of Fes structure, regulation, and function that set it apart from other tyrosine kinase families.
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Critical Reviews in Oncogenesis. - 9 : 1 (1998), p. 43-62. -
További szerzők:	Rogers, J. A. Peters, K. L. Li J. Briggs, S. D. Lionberger, J. M. Cheng, H. Shibata, A. Scholtz Beáta (1967-) (biokémikus, molekuláris biológus) Schreiner, S. Dunham, N.
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: