CCL

Összesen 27 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM043661
035-os BibID:(WoS)000285215800035 (Scopus)78650351800
Első szerző:Bones, Jonathan
Cím:Ultra Performance Liquid Chromatographic Profiling of Serum N-Glycans for Fast and Efficient Identification of Cancer Associated Alterations in Glycosylation / Bones Jonathan, Mittermayr Stefan, O'Donoghue Niaobh, Guttman András, Rudd Pauline M.
Dátum:2010
ISSN:0003-2700
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
biopharmaceutical
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 82 : 24 (2010), p. 10208-10215. -
További szerzők:Mittermayr, Stefan (1983-) (bioinformatikus) O'Donoghue, Niaobh Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Rudd, Pauline M.
Pályázati támogatás:EU FP6 GLYFDIS 037661
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM092907
035-os BibID:(WoS)000584418100065 (Scopus)85096830637
Első szerző:Drouin, Nicolas
Cím:Capillary Electrophoresis-Mass Spectrometry at Trial by Metabo-Ring: Effective Electrophoretic Mobility for Reproducible and Robust Compound Annotation / Nicolas Drouin, Marlien van Mever, Wei Zhang, Elena Tobolkina, Sabrina Ferre, Anne-Catherine Servais, Marie-Jia Gou, Laurent Nyssen, Marianne Fillet, Guinevere S. M. Lageveen-Kammeijer, Jan Nouta, Andrew J. Chetwynd, Iseult Lynch, James A. Thorn, Jens Meixner, Christopher Lößner, Myriam Taverna, Sylvie Liu, N. Thuy Tran, Yannis Francois, Antony Lechner, Reine Nehmé, Ghassan AlHamoui Dit Banni, Rouba Nasreddine, Cyril Colas, Herbert H. Lindner, Klaus Faserl, Christian Neusüß, Manuel Nelke, Stefan Lämmerer, Catherine Perrin, Claudia Bich-Muracciole, Coral Barbas, Ángeles López Gonzálvez, Andras Guttman, Marton Szigeti, Philip Britz-McKibbin, Zachary Kroezen, Meera Shanmuganathan, Peter Nemes, Erika P. Portero, Thomas Hankemeier, Santiago Codesido, Víctor González-Ruiz, Serge Rudaz, Rawi Ramautar
Dátum:2020
ISSN:0003-2700
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 92 : 20 (2020), p. 14103-14112. -
További szerzők:van Mever, Marlien Zhang, Wei Tobolkina, Elena Ferre, Sabrina Servais, Anne-Catherine Gou, Marie-Jia Nyssen, Laurent Fillet, Marianne Lageveen-Kammeijer, Guinevere S. M. Nouta, Jan Chetwynd, Andrew J. Lynch, Iseult Thorn, James A. Meixner, Jens Lößner, Christopher Taverna, Myriam Liu, Sylvie Tran, N. Thuy Francois, Yannis Lechner, Antony Nehmé, Reine AlHamoui Dit Banni, Ghassan Nasreddine, Rouba Colas, Cyril Lindner, Herbert H. Faserl, Klaus Neusüß, Christian Nelke, Manuel Lämmerer, Stefan Perrin, Catherine Bich-Muracciole, Claudia Barbas, Coral Gonzálvez, Ángeles López Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Britz-McKibbin, Philip Kroezen, Zachary Shanmuganathan, Meera Nemes Péter Portero, Erika P. Hankemeier, Thomas Codesido, Santiago González-Ruiz, Víctor Rudaz, Serge Ramautar, Rawi
Pályázati támogatás:NKFIH NN127062
egyéb
2018-2.1.17-TÉT-KR-2018-00010
egyéb
BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM116213
035-os BibID:(WoS)001104988800001 (Scopus)85178183698
Első szerző:Farsang Róbert
Cím:Capillary Zone Electrophoresis of 8-Aminopyrene-1,3,6-trisulfonic Acid Labeled Carbohydrates with Online Electrokinetic Sample Cleanup / Farsang Robert, Hogyor Kinga, Jarvas Gabor, Guttman Andras
Dátum:2023
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:Capillary electrophoresis is one of the frequently used separation techniques for the analysis of complex carbohydrates. Since sugars lack chromophore or fluorophore groups, their capillary electrophoresis analysis usually requires tagging by a charged fluorophore. To speed up the derivatization reaction, a large excess of the labeling reagent is typically used; therefore, a purification step is necessary prior to CE analysis using the industry standard low-pH gel-buffer system. In addition to representing an extra sample preparation step with the associated labor and cost, the purification process also holds the risk of losing some of the sample components. In this paper we introduce an online electrokinetic sample cleanup process with electroosmotic flow (EOF)-assisted separation in a bare fused silica capillary using alkaline pH background electrolyte and normal polarity separation voltage. 8-Aminopyrene-1,3,6-trisulfonic acid (APTS)-labeled maltooligosaccharides were analyzed first to understand the complex effect of the downstream EOF and the counter current electromigration of the sample components including the labeling dye. The use of 150 mM caproic acid?253 mM Tris (pH 8.1) running buffer facilitated the entrance of the sample components of interest into the separation capillary, while the excess labeling reagent was excluded and, therefore, did not interfere with the detection. The alkaline caproic acid?Tris running buffer was then applied to the N-glycome analysis of human serum samples, showing excellent separation performance, and more importantly, the extra sample purification step was not required.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Capillary electrophoresis
Carbohydrates
Electroosmosis
Labeling
Polarity
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 95 : 45 (2023), p. 16459-16464. -
További szerzők:Hogyor Kinga Járvás Gábor (1982-) (vegyészmérnök) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:DE TUDFIN
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM106835
035-os BibID:(Scopus)85138605879 (WoS)000856676100001
Első szerző:Filep Csenge Boróka (biomérnök)
Cím:Electromigration Dispersion in Sodium Dodecyl Sulfate Capillary Gel Electrophoresis of Proteins / Filep Csenge, Guttman András
Dátum:2022
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:The electromigration dispersion of the light- and heavy-chain subunit peaks of the therapeutic monoclonal antibody omalizumab was investigated in sodium dodecyl sulfate capillary gel electrophoresis (SDS?CGE) using borate cross-linked dextran sieving matrices. Increasing boric acid content (340?640 mM) caused electromigration dispersion shifts for both low (2%)- and high (10%)-dextran-concentration gels in all gel?buffer compositions. In case of the heavy-chain fragment, elevated borate concentrations resulted in decreasing tailing and increasing fronting with the use of higher- and lower-dextranconcentration gels, respectively. The light-chain fragment, on the other hand, exhibited increased fronting with increasing borate concentration for both dextran concentrations examined in this study. Increase of the glycerol ingredient level in the gel?buffer system caused the same effect as the increasing borate concentration in both dextran concentrations. The detected electromigration dispersion was considered as the result of the formation of monomeric and dimeric glycerol-borate complexes as co-ionic constituents, migrating slower than that of the unconjugated tetrahydroxyborate. In addition, complexation of the tetrahydroxyborate anion with the glucose building blocks of the dextran polymer decreased its mobility to practically zero, contributing to further decrease in the resultant effective mobility of the co-ionic species. We suggest that the observed fronting and/or tailing peak shapes of the monoclonal antibody fragments in SDS?CGE at increasing boric acid concentrations can be considered as the result of multiple effects including changes in pH, sieving matrix pore size, viscosity, and the mobility variation of the co-ionic borate adducts with the gel?buffer ingredients. While electromigration dispersion-mediated band broadening, in general, can be minimized via matching the effective mobility of the co-ionic species to the analyte molecules of interest, in case of borate cross-linked dextran gels, optimization of the boric acid concentration required special consideration of its gel cross-linking function. For the light- and heavy-chain fragments of the IgG analyte, best peak shapes were attained with the use of 10% dextran/340 mM boric acid and 10% dextran/640 mM boric acid-containing gel?buffer systems, respectively. Based on this observation, here we introduce the concept of borate-gradient-mediated transient mobility matching in SDS?CGE of proteins. This novel approach resulted in close to optimal peak shapes for the distantly migrating IgG subunits within a single run, as well as unraveled the long-sought possible solution to perform capillary pore-size-gradient gel electrophoresis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 94 : 38 (2022), p. 13092-13099. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM093742
035-os BibID:(WoS)000623041000027 (Scopus)85100632127
Első szerző:Filep Csenge Boróka (biomérnök)
Cím:Effect of the Monomer Cross-Linker Ratio on the Separation Selectivity of Monoclonal Antibody Subunits in Sodium Dodecyl Sulfate Capillary Gel Electrophoresis / Csenge Filep, András Guttman
Dátum:2021
ISSN:0003-2700
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 93 : 7 (2021), p. 3535-3541. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:2.3.2-15-2016-00017
GINOP
NKFIH
Egyéb
ÚNKP-20-3-II-DE-294
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM083893
035-os BibID:(WoS)000518234700070 (Scopus)85080047360
Első szerző:Filep Csenge Boróka (biomérnök)
Cím:The Effect of Temperature in Sodium Dodecyl Sulfate Capillary Gel Electrophoresis of Protein Therapeutics / Filep Csenge, Guttman András
Dátum:2020
ISSN:0003-2700
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 92 : 5 (2020), p. 4023-4028. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:2.3.2-15-2016-00017
GINOP
NKFIH NN 127062
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM096076
035-os BibID:(WoS)000672115800032 (Scopus)85110405663
Első szerző:Guttman András (vegyészmérnök)
Cím:Fundamentals of Capillary Electrophoretic Migration and Separation of SDS Proteins in Borate Cross-Linked Dextran Gels / András Guttman, Csenge Filep, Barry L. Karger
Dátum:2021
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:Abstract Abstract Image Recent progress in the development and production of new, innovative protein therapeutics require rapid and adjustable high-resolution bioseparation techniques. Sodium dodecyl sulfate capillary gel electrophoresis (SDS-CGE) using a borate (B) cross-linked dextran (D) separation matrix is widely employed today for rapid consistency analysis of therapeutic proteins in manufacturing and release testing. Transient borate cross-linking of the semirigid dextran polymer chains leads to a high-resolution separation gel for SDS?protein complexes. To understand the migration and separation basis of the D/B gel, the present work explores various gel formulations of dextran monomer (2, 5, 7.5, and 10%) and borate cross-linker (2 and 4%) concentrations. Ferguson plots were analyzed for a mixture of protein standards with molecular weights ranging from 20 to 225 kDa, and the resulting nonlinear concave curves pointed to nonclassical sieving behavior. While the 2% D/4% B gel resulted in the fastest analysis time, the 10% D/2% B gel was found to produce the greatest separation window, even higher than with the 10% D/4% B gel, due to a significant increase in the electroosmotic flow of the former composition in the direction opposite to SDS?protein complex migration. The study then focused on SDS-CGE separation of a therapeutic monoclonal antibody and its subunits. A combination of molecular weight and shape selectivity as well as, to a lesser extent, surface charge density differences (due to glycosylation on the heavy chain) influenced migration. Greater molecular weight selectivity occurred for the higher monomer concentration gels, while improved glycoselectivity was obtained using a more dilute gel, even as low as 2% D/2% B. This latter gel took advantage of the dextran?borate?glycoprotein complexation. The study revealed that by modulating the dextran (monomer) and borate (cross-linker) concentration ratios of the sieving matrix, one can optimize the separation for specific biopharmaceutical modalities with excellent column-to-column, run-to-run, and gel-to-gel migration time reproducibilities (<0.96% relative standard deviation (RSD)). The widely used 10% dextran/4% borate gel represents a good screening option, which can then be followed by a modified composition, optimized for a specific separation as necessary.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 93 : 26 (2021), p. 9267-9276. -
További szerzők:Filep Csenge Boróka (1993-) (biomérnök) Karger, Barry
Pályázati támogatás:2.3.2- 15-2016-00017
GINOP
NKFIH (NN 127062)
Egyéb
ÚNKP-20-3-II-DE-294
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM065042
035-os BibID:(WoS)000365931100006 (Scopus)84948451094
Első szerző:Guttman András (vegyészmérnök)
Cím:Effect of Separation Temperature on Structure Specific Glycan Migration in Capillary Electrophoresis / Andras Guttman, Marta Kerekgyarto, Gabor Jarvas
Dátum:2015
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:Temperature dependent differential migration shifts were studied in capillary electrophoresis between linear (maltooligosaccharides) and branched (sialylated, neutral and core fucosylated biantennary IgG glycans) carbohydrates. Background electrolytes without as well as with low and high molecular weight additives (ethylene glycol, linear polyacrylamide and poly(ethylene oxide)) were investigated for this phenomena in the temperature range of 20-50 ?C. Glucose unit (GU) value shifts were observed with increasing temperature for the all IgG glycans both in additive-free and additive-containing background electrolytes, emphasizing the importance of tight temperature control during glycosylation analysis by capillary electrophoresis. The activation energy concept was applied to understand the structure specific electrophoretic migration of the different sugar molecules. Activation energy values were derived from the slopes of the Arrhenius plots of logarithmic mobility vs reciprocal absolute temperature and compared for the linear and branched sugars as well as for the various background electrolyte additives.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
capillary electrophoresis
glycan structure
mobility
temperature
activation energy
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 87 : 23 (2015), p. 11630-11634. -
További szerzők:Kerékgyártó Márta (1987-) (molekuláris biológus) Járvás Gábor (1982-) (vegyészmérnök)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM111410
035-os BibID:(cikkazonosító)117024 (scopus)85150484493 (wos)000961434700001
Első szerző:Hajba László
Cím:Capillary Gel Electrophoresis of Proteins : Historical overview and recent advances / Hajba László, Jeong Sunkyung, Chung Doo Soo, Guttman András
Dátum:2023
ISSN:0165-9936
Megjegyzések:This review summarizes the fundamental principles, basic methodologies, strength and weaknesses of capillary gel electrophoresis of proteins by providing both a short historical overview and highlighting new developments and applications in biopharmaceutical, biomedical as well as food and agriculture fields. The subsets of the method including native capillary gel electrophoresis, SDS capillary gel electrophoresis, capillary gel isoelectric focusing, capillary gel isotachophoresis and capillary affinity gel electrophoresis of proteins are all critically reviewed. Relevant protein labeling techniques are also addressed.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Trac-Trends In Analytical Chemistry. - 162 (2023), p. 1-12. -
További szerzők:Jeong, Sunkyung Chung, Doo Soo Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:2018?2.1.17-TÉT-KR-2018-00010
Egyéb
2019?2.1.11-TÉT-2019-00068
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM099678
035-os BibID:(WoS)000512868300001 (Scopus)85079034813
Első szerző:Hajba László
Cím:Recent Advances in Capillary Electrochromatography of Proteins and Carbohydrates in the Biopharmaceutical and Biomedical Field / Hajba, L., Guttman, A.
Dátum:2021
ISSN:1040-8347
Megjegyzések:Capillary electrochromatography (CEC) is a powerful hybrid separation technique that combines capillary electrophoresis and capillary chromatography, capable to address the analytical challenges of proteomics and glycomics. The focus of this paper is to review the recent developments in capillary electrochromatography of proteins and carbohydrates. The different column types applied in capillary electrochromatography such as packed bed, open tubular and monoliths are conferred in detail with respective separation examples. A comprehensive comparison is also given listing the mostly utilized coating methods, stationary phase materials and column preparation methods. The choice of porogenic solvent combinations for monolithic column fabrication is thoroughly discussed, paying close attention to the fine tuning options for the separation driving electroosmotic flow. Application examples of CEC in process analytical technology for the biopharmaceutical and biomarker discovery in the biomedical fields are also given.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Critical Reviews In Analytical Chemistry. - 51 : 3 (2021), p. 289-298. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
Egyéb
NN 127062
NKFIH
K 116263
NKFIH
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM085926
035-os BibID:(WoS)000401383500004 (Scopus)85015805306
Első szerző:Hajba László
Cím:Recent advances in column coatings for capillary electrophoresis of proteins / Hajba Laszlo, Guttman Andras
Dátum:2017
ISSN:0165-9936
Megjegyzések:Capillary coatings effectively improve the separation performance of proteins in capillary electrophoresis, mainly by reducing protein adsorption onto the inner capillary wall and by regulating the electroosmotic flow (EOF) to accommodate the separation problem in hand. In the first part of this review the newest trends in dynamic and permanent capillary coatings are summarized and discussed in detail. In the second part the application of nanomaterials as novel capillary coating materials is conversed. Nanomaterials have great potential in capillary coating preparations based on their advantageous properties such as large surface-to-volume ratios and a wide variety of chemistry options. Finally, some future prospective of capillary coatings in the emerging field of proteomics are given.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
capillary coating
dynamic coating
permanent coating
nanomaterials
protein separation
Megjelenés:Trac-Trends In Analytical Chemistry. - 90 (2017), p. 38-44. -
További szerzők:Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:2.3.2-15-2016-00017
GINOP
NKFIH-K 116263
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM084499
035-os BibID:(WoS)000389556900019 (Scopus)85020945816
Első szerző:Járvás Gábor (vegyészmérnök)
Cím:Triple-Internal Standard Based Glycan Structural Assignment Method for Capillary Electrophoresis Analysis of Carbohydrates / Jarvas Gabor, Szigeti Marton, Chapman Jeff, Guttman Andras
Dátum:2016
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:Despite the ever growing use of capillary electrophoresis in biomedical research and the biopharmaceutical industry, the development of data interpretation methods is lagging behind. In this paper we report the design and implementation of a coinjected triple-internal standard method to alleviate the need of an accompanying run of the maltooligosaccharide ladder for glucose unit (GU) calculation. Based on the migration times of the coinjected standards of maltose, maltotriose, and maltopentadecaose (bracketing the peaks of interest), a data processing approach was designed and developed to set up a virtual ladder that was used for GU calculation. The data processing was tested in terms of the calculated GU values of human IgG glycans, and the resulting relative standard deviation was ?1.07%. This approach readily supports high-throughput capillary electrophoresis systems by significantly speeding up the processing time for glycan structural assignment.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 88 : 23 (2016), p. 11364-11367. -
További szerzők:Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök) Chapman, Jeff Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:NKFIH K116263
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.