Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM047885
Első szerző:	Kovács András László (biológus, biológia-kémia tanár)
Cím:	Fractionation of the human plasma proteome for monoclonal antibody proteomics-based biomarker discovery 2 : antigen identification by dot blot array screening / András Kovács, Zoltán Patai, András Guttman, János Kádas, László Takács, István Kurucz
Dátum:	2013
ISSN:	0173-0835
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Electrophoresis. - 34 : 20-21 (2013), p. 3064-3071. -
További szerzők:	Patai Zoltán (1987-) (molekuláris biológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Takács László (1955-) Kurucz István
Pályázati támogatás:	K-81839 OTKA OTKA TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024 TÁMOP Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola TECH-09-A1-2009-0113; mAB-CHIC Egyéb
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM047874
035-os BibID:	PMID:21732557
Első szerző:	Kovács András László (biológus, biológia-kémia tanár)
Cím:	Fractionation of the human plasma proteome for monoclonal antibody proteomics-based biomarker discovery / András Kovács, Edit Sperling, József Lázár, Attila Balogh, János Kádas, Ákos Szekrényes, László Takács, István Kurucz, András Guttman
Dátum:	2011
ISSN:	0173-0835
Megjegyzések:	mAb proteomics, a reversed biomarker discovery approach, is a novel methodology to recognize the proteins of biomarker potential, but requires subsequent antigen identification steps. While in case of high-abundant proteins, it generally does not represent a problem, for medium or lower abundant proteins, the identification step requires a large amount of sample to assure the proper amount of antigen for the ID process. In this article, we report on the use of combined chromatographic and precipitation techniques to generate a large set of fractions representing the human plasma proteome, referred to as the Analyte Library, with the goal to use the relevant library fractions for antigen identification in conjunction with mAb proteomics. Starting from 500mL normal pooled human plasma, this process resulted in 783 fractions with the average protein concentration of 1mg/mL. First, the serum albumin and immunoglobulins were depleted followed by prefractionation by ammonium sulfate precipitation steps. Each precipitate was then separated by size exclusion chromatography, followed by cation and anion exchange chromatography. The 20 most concentrated ion exchange chromatography fractions were further separated by hydrophobic interaction chromatography. All chromatography and precipitation steps were carefully designed aiming to maintain the native forms of the intact proteins throughout the fractionation process. The separation route of vitamin D-binding protein (an antibody proteomics lead) was followed in all major fractionation levels by dot blot assay in order to identify the library fraction it accumulated in and the identity of the antigen was verified by Western blot.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Electrophoresis. - 32 : 15 (2011), p. 1916-1925. -
További szerzők:	Sperling Edit Lázár József Balogh Attila (bőrgyógyász) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök) Takács László (1955-) Kurucz István Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:	K81839 OTKA TECH-09-A1-2009-0113; mABCHIC Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM047105
035-os BibID:	PMID:23244521
Első szerző:	Kovács András László (biológus, biológia-kémia tanár)
Cím:	Medicinal chemistry meets proteomics : fractionation of the human plasma proteome / András Kovács, András Guttman
Dátum:	2013
ISSN:	0929-8673
Megjegyzések:	Human plasma and its fractions/derivatives are frequently used materials in biomedicine as it contains thousands and thousands of proteins representing the majority of human proteome. Several important methods were developed in the past for the fractionation of this important biological fluid and its use for medicinal purposes. One of the greatest challenges is the very large dynamic range of plasma proteins ranging up to 10-12 orders of magnitude. Early attempts were mainly based on methods such as salting out or cold ethanol precipitation, as well as chromatography utilizing affinity, size exclusion, ion exchange and hydrophobic interaction techniques. More recently, fractionation applications started with the depletion of the high abundant plasma components, such as serum albumin and immunoglobulins, before isolating lower abundant proteins of interest. Plasma volumes were utilized from the milliliter scale for diagnostic applications to hundreds of liters for industrial scale plasma fractionation (e.g., medicinal product manufacturing). In this paper we review this important part of medicinal chemistry, highlighting the traditional methods along with some of their variations as well as the most significant recent achievements of the field.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Doktori iskola
Megjelenés:	Current Medicinal Chemistry. - 20 : 4 (2013), p. 483-490. -
További szerzők:	Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:	K-81839 OTKA OTKA TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024 TÁMOP Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: