CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM023718
035-os BibID:(cikkazonosító)M111.010298 (WoS)000298290300017 (Scopus)83055168546
Első szerző:Guergova-Kuras, Mariana
Cím:Discovery of lung cancer biomarkers by profiling the plasma proteome with monoclonal antibody libraries / Mariana Guergova-Kuras, István Kurucz, William Hempel, Nadege Tardieu, János Kádas, Carole Malderez-Bloes, Anne Jullien, Yann Kieffer, Marina Hincapie, András Guttman, Eszter Csánky, Balázs Dezső, Barry L. Karger, László Takács
Dátum:2011
ISSN:1535-9476 1535-9484
Megjegyzések:A challenge in the treatment of lung cancer is the lack of early diagnostics. Here, we describe the application of monoclonal antibody (mAb) proteomics for discovery of a panel of biomarkers for early detection (stage I) of non small cell lung cancer (NSCLC). We produced large monoclonal antibody libraries directed against the natural form of protein antigens present in the plasma of NSCLC patients. Plasma biomarkers associated with the presence of lung cancer were detected via high throughput ELISA. Differential profiling of plasma proteomes of four clinical cohorts, totalling 301 patients with lung cancer and 235 healthy controls, identified 13 lung cancer associated (p<0.05) monoclonal antibodies. The mAbs recognize five different cognate proteins identified using immunoprecipitation followed by mass spectrometry. Four of the five antigens were present in non-small cell lung cancer cells in-situ. The approach is capable of generating independent antibodies against different epitopes of the same proteins, allowing fast translation to multiplexed sandwich assays. Based on these results, we have verified in two independent clinical collections a panel of five biomarkers for classifying patient disease status with a diagnostics performance of 77% sensitivity and 87% specificity. Combining CYFRA, an established cancer marker, with the panel resulted in a performance of 83 % sensitivity at 95 % specificity for stage I NSCLC.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Molecular and Cellular Proteomics. - 10 : 12 (2011), p. 1-14. -
További szerzők:Kurucz István Hempel, William Tardieu, Nadège Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Malderez-Bloes, Carole Jullien, Anne Kieffer, Yann Hincapie, Marina Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus) Karger, Barry Takács László (1955-) Dezső Balázs (1951-) (pathológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM050944
Első szerző:Kerékgyártó Márta (molekuláris biológus)
Cím:Neoglycoproteins as carbohydrate antigens : synthesis, analysis, and polyclonal antibody response / Márta Kerékgyártó, Anikó Fekete, Zoltán Szurmai, János Kerékgyártó, László Takács, István Kurucz, András Guttman
Dátum:2013
ISSN:0173-0835
Megjegyzések:The analysis and polyclonal antibody response for newly synthesized maltose-BSA conjugate neoglycoproteins is described. In this first proof of concept study, a simple carbohydrate antigen, maltose, was linked to BSA by reductive amination. An aglycone spacer was utilized to conserve the intact annular maltose structure and to promote the accessibility of the carbohydrate immunogen hapten during immunization. The neoglycoproteins were investigated by CGE and the number of conjugated maltose residues was determined by MALDI-TOF MS. The neoglycoproteins were then evaluated by immunization of BALB/c mice and the polyclonal antibody response was tested by ELISA as evidence for the presence of sugar-containing epitope-specific antibodies. Selective antibody binding was demonstrated to the synthesized neoglycoproteins with different (low and high) glycosylation degrees suggesting the possible use of this approach to generate antibodies. Moreover, the polyclonal antibody response was not inhibited by maltose or other simple carbohydrates to confirm presence of the neoglycoprotein-specific antibodies.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Carbohydrate antigen
Carbohydrate-specific antibody
ELISA
Neoglyco-protein
Megjelenés:Electrophoresis. - 34 : 16 (2013), p. 2379-2386. -
További szerzők:Fekete Anikó (1973-) (vegyész) Szurmai Zoltán (1953-) (szerves kémikus) Kerékgyártó János (1957-) (biokémikus, vegyész) Takács László (1955-) Kurucz István Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K-81839
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023-"VÉD-ELEM"
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM047885
Első szerző:Kovács András László (biológus, biológia-kémia tanár)
Cím:Fractionation of the human plasma proteome for monoclonal antibody proteomics-based biomarker discovery 2 : antigen identification by dot blot array screening / András Kovács, Zoltán Patai, András Guttman, János Kádas, László Takács, István Kurucz
Dátum:2013
ISSN:0173-0835
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Electrophoresis. - 34 : 20-21 (2013), p. 3064-3071. -
További szerzők:Patai Zoltán (1987-) (molekuláris biológus) Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Takács László (1955-) Kurucz István
Pályázati támogatás:K-81839 OTKA
OTKA
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Molekuláris Orvostudomány Doktori Iskola
TECH-09-A1-2009-0113; mAB-CHIC
Egyéb
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM047874
035-os BibID:PMID:21732557
Első szerző:Kovács András László (biológus, biológia-kémia tanár)
Cím:Fractionation of the human plasma proteome for monoclonal antibody proteomics-based biomarker discovery / András Kovács, Edit Sperling, József Lázár, Attila Balogh, János Kádas, Ákos Szekrényes, László Takács, István Kurucz, András Guttman
Dátum:2011
ISSN:0173-0835
Megjegyzések:mAb proteomics, a reversed biomarker discovery approach, is a novel methodology to recognize the proteins of biomarker potential, but requires subsequent antigen identification steps. While in case of high-abundant proteins, it generally does not represent a problem, for medium or lower abundant proteins, the identification step requires a large amount of sample to assure the proper amount of antigen for the ID process. In this article, we report on the use of combined chromatographic and precipitation techniques to generate a large set of fractions representing the human plasma proteome, referred to as the Analyte Library, with the goal to use the relevant library fractions for antigen identification in conjunction with mAb proteomics. Starting from 500mL normal pooled human plasma, this process resulted in 783 fractions with the average protein concentration of 1mg/mL. First, the serum albumin and immunoglobulins were depleted followed by prefractionation by ammonium sulfate precipitation steps. Each precipitate was then separated by size exclusion chromatography, followed by cation and anion exchange chromatography. The 20 most concentrated ion exchange chromatography fractions were further separated by hydrophobic interaction chromatography. All chromatography and precipitation steps were carefully designed aiming to maintain the native forms of the intact proteins throughout the fractionation process. The separation route of vitamin D-binding protein (an antibody proteomics lead) was followed in all major fractionation levels by dot blot assay in order to identify the library fraction it accumulated in and the identity of the antigen was verified by Western blot.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Electrophoresis. - 32 : 15 (2011), p. 1916-1925. -
További szerzők:Sperling Edit Lázár József Balogh Attila (bőrgyógyász) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök) Takács László (1955-) Kurucz István Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K81839
OTKA
TECH-09-A1-2009-0113; mABCHIC
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM065041
Első szerző:Székely Andrea
Cím:Multi Capillary SDS-Gel Electrophoresis for the Analysis of Fluorescently Labeled mAb preparations: a high throughput quality control process for the production of QuantiPlasma and PlasmaScan mAb libraries / Andrea Székely, Ákos Szekrényes, Márta Kerékgyártó, Attila Balogh, János Kádas, József Lázár, András Guttman, István Kurucz, László Takács
Dátum:2014
ISSN:0173-0835
Megjegyzések:Molecular heterogeneity of mAb preparations is the result of various co- and post-translational modifications and to contaminants related to the production process. Changes in molecular composition results in alterations of functional performance, therefore quality control and validation of therapeutic or diagnostic protein products is essential. A special case is the consistent production of mAb libraries (QuantiPlasma? and PlasmaScan?) for proteome profiling, quality control of which represents a challenge because of high number of mAbs (>1000). Here, we devise a generally applicable multicapillary SDS-gel electrophoresis process for the analysis of fluorescently labeled mAb preparations for the high throughput quality control of mAbs of the QuantiPlasma? and PlasmaScan? libraries.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
capillary electrophoresis
glycoform
mAb proteomics
quality control
SDS
Megjelenés:Electrophoresis. - 35 : 15 (2014), p. 2155-2162. -
További szerzők:Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök) Kerékgyártó Márta (1987-) (molekuláris biológus) Balogh Attila Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Lázár József Guttman András (1954-) (vegyészmérnök) Kurucz István Takács László (1955-)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM050948
Első szerző:Szekrényes Ákos (vegyészmérnök)
Cím:High-throughput analysis of therapeutic and diagnostic monoclonal antibodies by multicapillary SDS gel electrophoresis in conjunction with covalent fluorescent labeling / Ákos Szekrényes, Udo Roth, Márta Kerékgyártó, Andrea Székely, István Kurucz, Karen Kowalewski, András Guttman
Dátum:2012
ISSN:1618-2642
Megjegyzések:Capillary gel electrophoresis (CGE) in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS) is a well-established and widely used protein analysis technique in the biotechnology industry, and increasingly becoming the method of choice that meets the requirements of the standards of International Conference of Harmonization (ICH). Automated single channel capillary electrophoresis systems are usually equipped with UV absorbance and/or laser-induced fluorescent (LIF) detection options offering general applicability and high detection sensitivity, respectively; however, with limited throughput. This shortcoming is addressed by the use of multicapillary gel electrophoresis (mCGE) systems with LED-induced fluorescent detection (LED-IF), also featuring automation and excellent detection sensitivity, thus widely applicable to rapid and large-scale analysis of biotherapeutics, especially monoclonal antibodies (mAb). The methodology we report in this paper is readily applicable for rapid purity assessment and subunit characterization of IgG molecules including detection of non-glycosylated heavy chains (NGHC) and separation of possible subunit variations such as truncated light chains (Pre-LC) or alternative splice variants. Covalent fluorophore derivatization and the mCGE analysis of the labeled IgG samples with multi-capillary gel electrophoresis are thoroughly described. Reducing and non-reducing conditions were both applied with and without peptide N-glycosidase F mediated deglycosylation.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Biotherapeutics
Quality analysis
Multicapillary gel electrophoresis
Antibody purity
Fluorescent labeling
Megjelenés:Analytical and Bioanalytical Chemistry. - 404 : 5 (2012), p. 1485-1494. -
További szerzők:Roth, Udo Kerékgyártó Márta (1987-) (molekuláris biológus) Székely Andrea Kurucz István Kowalewski, Karen Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K-81839
OTKA
TECH-09-A1-2009-0113
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM043657
Első szerző:Váradi Csaba (molekuláris biológus)
Cím:Analysis of Haptoglobin N-glycome Alterations in Inflammatory and Malignant Lung Diseases by Capillary Electrophoresis / Cs. Varadi, S. Mittermayr, A. Szekrenyes, J. Kadas, L. Takacs, I. Kurucz, A. Guttman
Dátum:2013
ISSN:0173-0835
Megjegyzések:A capillary electrophoresis based method was introduced to compare the N-glycosylation profile ofhaptoglobin in normal and pathologic conditions. To assess the biomarker potential of glycosylationchanges in various lung diseases, haptoglobin was isolated from plasma samples of healthy, pneumonia,chronic obstructive pulmonary disease (COPD) and lung cancer patients by means of two haptoglobinspecific monoclonal antibodies. Haptoglobin N-glycans were then enzymatically released, fluorescentlylabeled and profiled by capillary electrophoresis. Disease associated changes of core and antennaryfucosylation were identified by targeted exoglycosidase digestions and their levels were compared inthe different patient groups. Terms such as of core- and arm-fucosylation degree, as well as branchingdegreewere introduced for easier characterization of the changes and statistical analysis was used toexamine which structures are responsible for the observed differences. Increased level of ?1-6fucosylated tri-antennary glycans was found in all disease groups compared to the control. Elevatedamounts of core- and arm fucosylation on tetra-antennary glycans were detected in the lung cancergroup compared to the COPD group. A larger scale study is necessary to confirm and validate thesepreliminary findings in the glycosylation changes of haptoglobin, so could then be used as biomarkers inthe diagnosis of malignant and inflammatory lung diseases.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
biomarker
capillary electrophoresis
Megjelenés:Electrophoresis. - 34 : 16 (2013), p. 2287-2294. -
További szerzők:Mittermayr, Stefan (1983-) (bioinformatikus) Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Takács László (1955-) Kurucz István Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:K-81839
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.