Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 36 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM084562
035-os BibID:
(Scopus)84961282078 (WOS)000379133500002
Első szerző:
Bodnár Judit
Cím:
Enzymatic removal of N-glycans by PNGase F coated magnetic microparticles / Bodnar Judit, Szekrenyes Akos, Szigeti Marton, Jarvas Gabor, Krenkova Jana, Foret Frantisek, Guttman Andras
Dátum:
2016
ISSN:
0173-0835 1522-2683
Megjegyzések:
Investigation of protein glycosylation is an important area in biomarker discovery and biopharmaceutical research. Alterations in protein N-glycosylation can be an indication of changes in pathological conditions in the medical field or production parameters of biotherapeutics. Rapid development of these disciplines calls for fast, high-throughput, and reproducible methods to analyze protein N-glycosylation. Currently used methods require either long deglycosylation times or large excess of enzymes. In this paper, we report on the use of PNGase F immobilization onto the surface of magnetic microparticles and their use in rapid and efficient removal of N-glycans from glycoproteins. The use of immobilized PNGase F also allowed reusability of the enzyme-coated beads as the magnetic microparticles can be readily partitioned from the sample by a magnet after each deglycosylation reaction. The efficiency and activity of the PNGase F coated magnetic beads was compared with in-solution enzyme reactions using standard glycoproteins possessing the major N-glycan types of neutral, high mannose, and highly sialylated carbohydrates. The PNGase F coated magnetic beads offered comparable deglycosylation level to the conventional in-solution based method in 10-min reaction times for the model glycoproteins of immunoglobulin G (mostly neutral carbohydrates), ribonuclease B (high mannose type sugars), and fetuin (highly sialylated oligosaccharides) with the special features of easy removal of the enzyme from the reaction mixture and reusability.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Deglycosylation
Enzyme immobilization
Magnetic microparticles
PNGase F
Megjelenés:
Electrophoresis. - 37 : 10 (2016), p. 1264-1269. -
További szerzők:
Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök)
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Járvás Gábor (1982-) (vegyészmérnök)
Krenkova, Jana
Foret, František
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:
K116263
NKFIH
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM073661
Első szerző:
Borza Beáta (biomérnök)
Cím:
Glycosimilarity assessment of biotherapeutics 1 : quantitative comparison of the N-glycosylation of the innovator and a biosimilar version of etanercept / Borza Beata, Szigeti Marton, Szekrenyes Akos, Hajba Laszlo, Guttman Andras
Dátum:
2018
ISSN:
0731-7085
Megjegyzések:
The carbohydrate moieties on the polypeptide chains in most glycoprotein based biotherapeutics and their biosimilars play essential roles in such major mechanisms of actions as antibody-dependent cell-mediated cytotoxicity, complement-dependent cytotoxicity, anti-inflammatory functions and serum clearance. In addition, alteration in glycosylation may influence the safety and efficacy of the product. Glycosylation, therefore, is considered as one of the important critical quality attributes of glycoprotein biotherapeutics, and consequently for their biosimilar counterparts. Thus, the carbohydrate moieties of such biopharmaceuticals (both innovator and biosimilar products) should be closely scrutinized during all stages of the manufacturing process. In this paper we introduce a rapid, capillary gel electrophoresis based process to quantitatively assess the glycosylation aspect of biosimilarity (referred to as glycosimilarity) between the innovator and a biosimilar version of etanercept (Enbrel? and Benepali?, respectively), based on their N-linked carbohydrate profiles. Differences in sialylated, core fucosylated, galactosylated and high mannose glycans were all quantified. Since the mechanism of action of etanercept is TNF? binding, only mannosylation was deemed as critical quality attribute for glycosimilarity assessment due to its influence on serum half-life.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. - 153 (2018), p. 182-185. -
További szerzők:
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Szekrényes Ákos (1983-) (vegyészmérnök)
Hajba László
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:
K 116263
NKFIH
GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM092901
035-os BibID:
(WoS)000518794300002 (Scopus)85076683169
Első szerző:
De Leoz, Maria Lorna A.
Cím:
NIST Interlaboratory Study on Glycosylation Analysis of Monoclonal Antibodies: Comparison of Results from Diverse Analytical Methods / Maria Lorna A. De Leoz, David L. Duewer, Adam Fung, Lily Liu, Hoi Kei Yau, Oscar Potter, Gregory O. Staples, Kenichiro Furuki, Ruth Frenkel, Yunli Hu, Zoran Sosic, Peiqing Zhang, Friedrich Altmann, Clemens Grunwald-Grube, Chun Shao, Joseph Zaia, Waltraud Evers, Stuart Pengelley, Detlev Suckau, Anja Wiechmann, Anja Resemann, Wolfgang Jabs, Alain Beck, John W. Froehlich, Chuncui Huang, Yan Li, Yaming Liu, Shiwei Sun, Yaojun Wang, Youngsuk Seo, Hyun Joo An, Niels-Christian Reichardt, Juan Echevarria Ruiz, Stephanie Archer-Hartmann, Parastoo Azadi, Len Bell, Zsuzsanna Lakos, Yanming An, John F. Cipollo, Maja Pucic-Bakovic, Jerko Štambuk, Gordan Lauc, Xu Li, Peng George Wang, Andreas Bock, René Hennig, Erdmann Rapp, Marybeth Creskey, Terry D. Cyr, Miyako Nakano, Taiki Sugiyama, Pui-King Amy Leung, Paweł Link-Lenczowski, Jolanta Jaworek, Shuang Yang, Hui Zhang, Tim Kelly, Song Klapoetke, Rui Cao, Jin Young Kim, Hyun Kyoung Lee, Ju Yeon Lee, Jong Shin Yoo, Sa-Rang Kim, Soo-Kyung Suh, Noortje de Haan, David Falck, Guinevere S. M. Lageveen-Kammeijer, Manfred Wuhrer, Robert J. Emery, Radoslaw P. Kozak, Li Phing Liew, Louise Royle, Paulina A. Urbanowicz, Nicolle H. Packer, Xiaomin Song, Arun Everest-Dass, Erika Lattová, Samanta Cajic, Kathirvel Alagesan, Daniel Kolarich, Toyin Kasali, Viv Lindo, Yuetian Chen, Kudrat Goswami, Brian Gau, Ravi Amunugama, Richard Jones, Corné J. M. Stroop, Koichi Kato, Hirokazu Yagi, Sachiko Kondo, C. T. Yuen, Akira Harazono, Xiaofeng Shi, Paula E. Magnelli, Brian T. Kasper, Lara Mahal, David J. Harvey, Roisin O'Flaherty, Pauline M. Rudd, Radka Saldova, Elizabeth S. Hecht, David C. Muddiman, Jichao Kang, Prachi Bhoskar, Daniele Menard, Andrew Saati, Christine Merle, Steven Mast, Sam Tep, Jennie Truong, Takashi Nishikaze, Sadanori Sekiya, Aaron Shafer, Sohei Funaoka, Masaaki Toyoda, Peter de Vreugd, Cassie Caron, Pralima Pradhan, Niclas Chiang Tan, Yehia Mechref, Sachin Patil, Jeffrey S. Rohrer, Ranjan Chakrabarti, Disha Dadke, Mohammedazam Lahori, Chunxia Zou, Christopher Cairo, Béla Reiz, Randy M. Whittal, Carlito B. Lebrilla, Lauren Wu, Andras Guttman, Marton Szigeti, Benjamin G. Kremkow, Kelvin H. Lee, Carina Sihlbom, Barbara Adamczyk, Chunsheng Jin, Niclas G. Karlsson, Jessica Örnros, Göran Larson, Jonas Nilsson, Bernd Meyer, Alena Wiegandt, Emy Komatsu, Helene Perreault, Edward D. Bodnar, Nassur Said, Yannis-Nicolas Francois, Emmanuelle Leize-Wagner, Sandra Maier, Anne Zeck, Albert J. R. Heck, Yang Yang, Rob Haselberg, Ying Qing Yu, William Alley, Joseph W. Leone, Hua Yuan, Stephen E. Stein
Dátum:
2020
ISSN:
1535-9476
Megjegyzések:
Glycosylation is a topic of intense current interest in the development of biopharmaceuticals because it is related to drug safety and efficacy. This work describes results of an interlaboratory study on the glycosylation of the Primary Sample (PS) of NISTmAb, a monoclonal antibody reference material. Seventy-six laboratories from industry, university, research, government, and hospital sectors in Europe, North America, Asia, and Australia submitted a total of 103 reports on glycan distributions. The principal objective of this study was to report and compare results for the full range of analytical methods presently used in the glycosylation analysis of mAbs. Therefore, participation was unrestricted, with laboratories choosing their own measurement techniques. Protein glycosylation was determined in various ways, including at the level of intact mAb, protein fragments, glycopeptides, or released glycans, using a wide variety of methods for derivatization, separation, identification, and quantification. Consequently, the diversity of results was enormous, with the number of glycan compositions identified by each laboratory ranging from 4 to 48. In total, one hundred sixteen glycan compositions were reported, of which 57 compositions could be assigned consensus abundance values. These consensus medians provide community-derived values for NISTmAb PS. Agreement with the consensus medians did not depend on the specific method or laboratory type. The study provides a view of the current state-of-the-art for biologic glycosylation measurement and suggests a clear need for harmonization of glycosylation analysis methods.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Molecular & Cellular Proteomics. - 19 : 1 (2020), p. 11-30. -
További szerzők:
Duewer, David L.
Fung, Adam
Liu, Lily
Yau, Hoi Kei
Potter, Oscar
Staples, Gregory O.
Furuki, Kenichiro
Frenkel, Ruth
Hu, Yunli
Sosic, Zoran
Zhang, Peiqing
Altmann, Friedrich
Grunwald-Grube, Clemens
Shao, Chun
Zaia, Joseph
Evers, Waltraud
Pengelley, Stuart
Suckau, Detlev
Wiechmann, Anja
Resemann, Anja
Jabs, Wolfgang
Beck, Alain
Froehlich, John W.
Huang, Chuncui
Li, Yan
Liu, Yaming
Sun, Shiwei
Wang, Yaojun
Seo, Youngsuk
An, Hyun Joo
Reichardt, Niels-Christian
Ruiz, Juan Echevarria
Archer-Hartmann, Stephanie
Azadi, Parastoo
Bell, Len
Lakos Zsuzsanna
An, Yanming
Cipollo, John F.
Pucic-Bakovic, Maja
Stambuk, Jerko
Lauc, Gordan
Li, Xu
Wang, Peng George
Bock, Andreas
Hennig, René
Rapp, Erdmann
Creskey, Marybeth
Cyr, Terry D.
Nakano, Miyako
Sugiyama, Taiki
Leung, Pui-King
Link-Lenczowski, Paweł
Jaworek, Jolanta
Yang, Shuang
Zhang, Hui
Kelly, Tim
Klapoetke, Song
Cao, Rui
Kim, Jiyoung
Lee, Hyun Kyoung
Lee, Ju Yeon
Yoo, Jong Shin
Kim, Sa-Rang
Suh, Soo-Kyung
de Haan, Noortje
Falck, David
Lageveen-Kammeijer, Guinevere S. M.
Wuhrer, Manfred
Emery, Robert J.
Kozak, Radoslaw P.
Liew, Li Phing
Royle, Louise
Urbanowicz, Paulina A.
Packer, Nicolle
Song, Xiaomin
Everest-Dass, Arun
Lattová, Erika
Cajic, Samanta
Alagesan, Kathirvel
Kolarich, Daniel
Kasali, Toyin
Lindo, Viv
Chen, Yuetian
Goswami, Kudrat
Gau, Brian
Amunugama, Ravi
Jones, Richard
Stroop, Corné J. M.
Kato, Koichi
Yagi, Hirokazu
Kondo, Sachiko
Yuen, C. T.
Harazono, Akira
Shi, Xiaofeng
Magnelli, Paula E.
Kasper, Brian T.
Mahal, Lara
Harvey, David J.
O'Flaherty, Roisin
Rudd, Pauline M.
Saldova, Radka
Hecht, Elizabeth S.
Muddiman, David C.
Kang, Jichao
Bhoskar, Prachi
Menard, Daniele
Saati, Andrew
Merle, Christine
Mast, Steven
Tep, Sam
Truong, Jennie
Nishikaze, Takashi
Sekiya, Sadanori
Shafer, Aaron
Funaoka, Sohei
Toyoda, Masaaki
de Vreugd, Peter
Caron, Cassie
Pradhan, Pralima
Tan, Niclas Chiang
Mechref, Yehia
Patil, Sachin
Rohrer, Jeffrey S.
Chakrabarti, Ranjan
Dadke, Disha
Lahori, Mohammedazam
Zou, Chunxia
Cairo, Christopher
Reiz, Béla
Whittal, Randy M.
Lebrilla, Carlito B.
Wu, Lauren
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Kremkow, Benjamin G.
Lee, Kelvin H.
Sihlbom, Carina
Adamczyk, Barbara
Jin, Chunsheng
Karlsson, Niclas G.
Örnros, Jessica
Larson, Göran
Nilsson, Jonas
Meyer, Bernd
Wiegandt, Alena
Komatsu, Emy
Perreault, Helene
Bodnar, Edward D.
Said, Nassur
Francois, Yannis-Nicolas
Leize-Wagner, Emmanuelle
Maier, Sandra
Zeck, Anne
Heck, Albert J. R.
Yang, Yang
Haselberg, Rob
Yu, Ying Qing
Alley, William
Leone, Joseph W.
Yuan, Hua
Stein, Stephen E.
Pályázati támogatás:
NKFIH-K 116263
NKFIH
GINOP-2.3.2- 15-2016-00017
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
4.
001-es BibID:
BIBFORM071246
Első szerző:
Döncző Boglárka (biológiatanár-földrajztanár)
Cím:
Glikomika a modern orvostudományban : transzlációs aspektusok / Döncző Boglárka, Bodnár Judit, Szigeti Márton, Járvás Gábor, Hajba László, Guttman András
Dátum:
2015
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
ismeretterjesztő, népszerűsítő cikk
Megjelenés:
Interdiszciplináris Magyar Egészségügy 14 : 6 (2015), p. 24-28. -
További szerzők:
Bodnár Judit
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Járvás Gábor (1982-) (vegyészmérnök)
Hajba László
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
5.
001-es BibID:
BIBFORM070702
035-os BibID:
(Scopus)84987660600 (WOS)000383596800002
Első szerző:
Döncző Boglárka (biológiatanár-földrajztanár)
Cím:
N-Glycosylation analysis of formalin fixed paraffin embedded samples by capillary electrophoresis / Donczo Boglarka, Szigeti Marton, Ostoros Gyorgyi, Gacs Alexandra, Tovari Jozsef, Guttman Andras
Dátum:
2016
ISSN:
0173-0835
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Electrophoresis. - 37 : 17-18 (2016), p. 2292-2296. -
További szerzők:
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Ostoros Györgyi
Gács Alexandra
Tóvári József
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
6.
001-es BibID:
BIBFORM092907
035-os BibID:
(WoS)000584418100065 (Scopus)85096830637
Első szerző:
Drouin, Nicolas
Cím:
Capillary Electrophoresis-Mass Spectrometry at Trial by Metabo-Ring: Effective Electrophoretic Mobility for Reproducible and Robust Compound Annotation / Nicolas Drouin, Marlien van Mever, Wei Zhang, Elena Tobolkina, Sabrina Ferre, Anne-Catherine Servais, Marie-Jia Gou, Laurent Nyssen, Marianne Fillet, Guinevere S. M. Lageveen-Kammeijer, Jan Nouta, Andrew J. Chetwynd, Iseult Lynch, James A. Thorn, Jens Meixner, Christopher Lößner, Myriam Taverna, Sylvie Liu, N. Thuy Tran, Yannis Francois, Antony Lechner, Reine Nehmé, Ghassan AlHamoui Dit Banni, Rouba Nasreddine, Cyril Colas, Herbert H. Lindner, Klaus Faserl, Christian Neusüß, Manuel Nelke, Stefan Lämmerer, Catherine Perrin, Claudia Bich-Muracciole, Coral Barbas, Ángeles López Gonzálvez, Andras Guttman, Marton Szigeti, Philip Britz-McKibbin, Zachary Kroezen, Meera Shanmuganathan, Peter Nemes, Erika P. Portero, Thomas Hankemeier, Santiago Codesido, Víctor González-Ruiz, Serge Rudaz, Rawi Ramautar
Dátum:
2020
ISSN:
0003-2700
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Analytical Chemistry. - 92 : 20 (2020), p. 14103-14112. -
További szerzők:
van Mever, Marlien
Zhang, Wei
Tobolkina, Elena
Ferre, Sabrina
Servais, Anne-Catherine
Gou, Marie-Jia
Nyssen, Laurent
Fillet, Marianne
Lageveen-Kammeijer, Guinevere S. M.
Nouta, Jan
Chetwynd, Andrew J.
Lynch, Iseult
Thorn, James A.
Meixner, Jens
Lößner, Christopher
Taverna, Myriam
Liu, Sylvie
Tran, N. Thuy
Francois, Yannis
Lechner, Antony
Nehmé, Reine
AlHamoui Dit Banni, Ghassan
Nasreddine, Rouba
Colas, Cyril
Lindner, Herbert H.
Faserl, Klaus
Neusüß, Christian
Nelke, Manuel
Lämmerer, Stefan
Perrin, Catherine
Bich-Muracciole, Claudia
Barbas, Coral
Gonzálvez, Ángeles López
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Britz-McKibbin, Philip
Kroezen, Zachary
Shanmuganathan, Meera
Nemes Péter
Portero, Erika P.
Hankemeier, Thomas
Codesido, Santiago
González-Ruiz, Víctor
Rudaz, Serge
Ramautar, Rawi
Pályázati támogatás:
NKFIH NN127062
egyéb
2018-2.1.17-TÉT-KR-2018-00010
egyéb
BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
7.
001-es BibID:
BIBFORM091997
Első szerző:
Farkas Anna (molekuláris biológus)
Cím:
Modeling of the Desialylated Human Serum N-glycome for Molecular Diagnostic Applications in Inflammatory and Malignant Lung Diseases / Anna Farkas, Brigitta Mészáros, Máté Szarka, Márton Szigeti, János Kappelmayer, Miklós Szabó, Eszter Csánky, András Guttman
Dátum:
2020
ISSN:
1566-5240
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Current Molecular Medicine. - 20 : 10 (2020), p. 765-772. -
További szerzők:
Mészáros Brigitta (1990-) (vegyészmérnök)
Szarka Máté (1990-)
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Kappelmayer János (1960-) (laboratóriumi szakorvos)
Szabó Miklós (1980-) (tüdőgyógyász)
Csánky Eszter (1959-) (tüdőgyógyász, klinikai immunológus, allergológus)
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
8.
001-es BibID:
BIBFORM106796
035-os BibID:
(cikkazonosító)339906 (scopus)85130784505 (wos)000833521000006
Első szerző:
Farsang Róbert
Cím:
Immobilized exoglycosidase matrix mediated solid phase glycan sequencing / Farsang Róbert, Kovács Noémi, Szigeti Márton, Jankovics Hajnalka, Vonderviszt Ferenc, Guttman András
Dátum:
2022
ISSN:
0003-2670
Megjegyzések:
Full characterization of the attached carbohydrate moieties of glycoproteins is of high importance for both the rapidly growing biopharmaceutical industry and the biomedical field. In this paper we report the design and production of three important 6HIS-tagged exoglycosidases (neuraminidase, ?-galactosidase and hexosaminidase) to support rapid solid phase N-glycan sequencing with high robustness using immobilized enzymes. The exoglycosidases were generated in bacterial expression systems with high yield. Oriented immobilization via the 6HIS-tag portion of the molecules supported easy accessibility to the active sites and consequently high digestion performance. The three exoglycosidases were premixed in an appropriate matrix format and processed in a low-salt buffer to support long term storage. The digestion efficiencies of the immobilized enzymes were demonstrated by using solid phase sequencing in conjunction with capillary electrophoresis analysis of the products on a commercial glycoprotein therapeutic (palivizumab) and human serum derived fluorophore labeled glycans.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Analytica Chimica Acta. - 1215 (2022), p. 1-8. -
További szerzők:
Kovács Noémi
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Jankovics Hajnalka
Vonderviszt Ferenc
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:
BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
NN 127062
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
9.
001-es BibID:
BIBFORM095052
035-os BibID:
(cikkazonosító)338492
Első szerző:
Filep Csenge Boróka (biomérnök)
Cím:
Multilevel capillary gel electrophoresis characterization of new antibody modalities / Csenge Filep, Marton Szigeti, Robert Farsang, Markus Haberger, Dietmar Reusch, Andras Guttman
Dátum:
2021
ISSN:
0003-2670
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
New modalities
Monoclonal antibody
SDS-CGE
N-Glycan analysis
Trypsin digestion
Megjelenés:
Analytica Chimica Acta. - 1166 (2021), p. 1-9. -
További szerzők:
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Farsang Róbert
Haberger, Markus
Reusch, Dietmar
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:
2.3.2- 15-2016-00017
GINOP
2018-2.1.17-TÉT-KR-2018-00010
Egyéb
TKP2020-IKA-07
Egyéb
UNKP-20-5
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
10.
001-es BibID:
BIBFORM092956
Első szerző:
Fonslow, Bryan
Cím:
Multilevel Characterization of Antibody-Ligand Conjugates by CESI-MS / Bryan Fonslow, Gábor Jarvas, Marton Szigeti, András Guttman
Dátum:
2020
ISSN:
1566-5240
Megjegyzések:
Aim: To demonstrate the capabilities of our new capillary electrophoresis mass spectrometry method, which facilitates highly accurate relative quantitation of modification site occupancy of antibody-ligand (e.g., antibody-drug) conjugates. Background: Antibody-drug conjugates play important roles in medical discovery for imaging and therapeutic intervention. The localization and stoichiometry of the conjugation can affect the orientation, selectivity, specificity, and strength of molecular interactions, influencing biochemical function. Objective: To demonstrate the option to analyze the localization and stoichiometry of antibody-ligand conjugates by using essentially the same method at all levels including ligand infusion, peptide mapping, as well as reduced and intact protein analysis. Materials and Methods: Capillary electrophoresis coupled with electrospray ionization mass spectrometry was used to analyze the antibody-ligand conjugates. Results: We identified three prevalent ligand conjugation sites with estimated stoichiometries of 73, 14, and 6% and an average ligand-antibody ratio of 1.37, illustrating the capabilities of CE-ESI-MS for rapid and efficient characterization of antibody-drug conjugates. Conclusion: The developed multilevel analytical method offers a comprehensive way to determine the localization and stoichiometry of antibody-drug conjugates for molecular medicinal applications. In addition, a significant advantage of the reported approach is the small, hydrophilic, unmodified peptides well separated from the neutrals, which is not common with other liquid phase separation methods such as LC.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Current Molecular Medicine. - 20 : 10 (2020), p. 789-797. -
További szerzők:
Járvás Gábor (1982-) (vegyészmérnök)
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
11.
001-es BibID:
BIBFORM106833
035-os BibID:
(scopus)85127728050
Első szerző:
Járvás Gábor (vegyészmérnök)
Cím:
Database search assisted N-glycan structure identification / Jarvas Gabor, Szigeti Marton, Campbell Matthew P., Guttman Andras
Dátum:
2021
ISBN:
978 012 821 447 3
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
könyvfejezet
könyvrészlet
Megjelenés:
Carbohydrate Analysis by Modern Liquid Phase Separation Techniques / Ed. Ziad El Rassi. - p. 844-856. -
További szerzők:
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Campbell, Matthew P.
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:
BIONANO_GINOP-2.3.2-15-2016-00017
GINOP
2018-2.1.17-TÉT-KR-2018-00010
GINOP
TKP2020-IKA-07
Egyéb
2020-4.1.1-TKP2020
Egyéb
UNKP-20-5
Egyéb
Internet cím:
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Saját polcon:
12.
001-es BibID:
BIBFORM084499
035-os BibID:
(WoS)000389556900019 (Scopus)85020945816
Első szerző:
Járvás Gábor (vegyészmérnök)
Cím:
Triple-Internal Standard Based Glycan Structural Assignment Method for Capillary Electrophoresis Analysis of Carbohydrates / Jarvas Gabor, Szigeti Marton, Chapman Jeff, Guttman Andras
Dátum:
2016
ISSN:
0003-2700
Megjegyzések:
Despite the ever growing use of capillary electrophoresis in biomedical research and the biopharmaceutical industry, the development of data interpretation methods is lagging behind. In this paper we report the design and implementation of a coinjected triple-internal standard method to alleviate the need of an accompanying run of the maltooligosaccharide ladder for glucose unit (GU) calculation. Based on the migration times of the coinjected standards of maltose, maltotriose, and maltopentadecaose (bracketing the peaks of interest), a data processing approach was designed and developed to set up a virtual ladder that was used for GU calculation. The data processing was tested in terms of the calculated GU values of human IgG glycans, and the resulting relative standard deviation was ?1.07%. This approach readily supports high-throughput capillary electrophoresis systems by significantly speeding up the processing time for glycan structural assignment.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Klinikai orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Analytical Chemistry. - 88 : 23 (2016), p. 11364-11367. -
További szerzők:
Szigeti Márton (1986-) (környezetmérnök)
Chapman, Jeff
Guttman András (1954-) (vegyészmérnök)
Pályázati támogatás:
NKFIH K116263
Egyéb
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
2
3
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.