CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM049141
Első szerző:Balogh Ágnes (kardiológus)
Cím:Myofilament protein carbonylation contributes to the contractile dysfunction in the infarcted LV region of mouse hearts / Ágnes Balogh, David Santer, Enikő T. Pásztor, Attila Tóth, Dániel Czuriga, Bruno K. Podesser, Karola Trescher, Kornelia Jaquet, Ferenc Erdődi, István Édes, Zoltán Papp
Dátum:2014
ISSN:0008-6363
Megjegyzések:Aims: The region-specific mechanical function of left ventricular (LV) murinecardiomyocytes and the role of phosphorylation and oxidative modifications of myofilamentproteins were investigated in the process of post-myocardial infarction (MI) remodeling 10weeks after ligation of the left anterior descending (LAD) coronary artery. Methods andResults: Permeabilized murine cardiomyocytes from the remaining anterior and a remotenoninfarcted inferior LV area were compared with those of noninfarcted age-matchedcontrols. Myofilament phosphorylation, sulfhydryl (SH) oxidation and carbonylation werealso assayed. The Ca2+ sensitivity of force production was significantly lower in the anteriorwall (pCa50:5.81?0.03, mean?SEM, at 2.3 ?m sarcomere length) than that in the controls(pCa50:5.91?0.02) or in the MI inferior area (pCa50:5.88?0.02). The level of troponin Iphosphorylation was lower and that of myofilament protein SH oxidation was higher in theanterior location relative to controls, but these changes did not explain the differences in Ca2+sensitivities. On the other hand, significantly higher carbonylation levels [e.g. in myosinheavy chain (MHC) and actin] were observed in the MI anterior wall [carbonylation index(CI), CIMHC:2.06?0.46, CIactin:1.46?0.18] than in the controls (CI:1). In vitro Fenton-basedmyofilament carbonylation in the control cardiomyocytes also decreased the Ca2+ sensitivityof force production irrespective of the phosphorylation status of the myofilaments.Furthermore, the Ca2+ sensitivity correlated strongly with myofilament carbonylation levels inall investigated samples. Conclusions: Post-MI myocardial remodeling involves increasedmyofibrillar protein carbonylation and decreased Ca2+ sensitivity of force production, leadingpotentially to contractile dysfunction in the remaining cardiomyocytes of the infarcted area.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekuláris Medicina
contractile function
infarction
myocytes
remodeling
sarcomere
Megjelenés:Cardiovascular Research. - 101 : 1 (2014), p. 108-119. -
További szerzők:Santer, David Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Czuriga Dániel (1982-) (kardiológus) Podesser, Bruno Karl Trescher, Karola Jaquet, Kornelia Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
K 109083
OTKA
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:Szerző által megadott URL
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM047845
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Protection of Calpain-1 induced cTnI degradation by PKA phosphorylation in vitro / J. Barta, A. Tóth, Z. Hertelendi, I. Édes I., K. Jaquet, A. Reidlich, Z. Papp
Dátum:2002
ISSN:0022-2828
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Journal of Molecular and Cellular Cardiology. - 34 (2002), p. A7. -
További szerzők:Tóth Attila (orvos) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Jaquet, Kornelia Reidlich Alexander Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM047843
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Missense mutációk és a PKA-foszforiláció hatása a calpain-I-indukált CTNI hasíthatóságra = The effects of missense mutations on Calpain-1 induced cTnI degradation / Barta Judit, Tóth Attila, Hertelendi Zita, Édes István, Jaquet Kornélia, Reidlich Alexander, Papp Zoltán
Dátum:2002
ISSN:0133-5596
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cardiologia Hungarica. - Suppl. 1 (2002), p. 89. -
További szerzők:Tóth Attila (orvos) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Jaquet, Kornelia Reidlich Alexander Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM015741
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Calpain-1-dependent degradation of troponin I mutants found in familial hypertrophic cardiomyopathy / Barta Judit, Tóth Attila, Jaquet Kornelia, Redlich Alexander, Édes István, Papp Zoltán
Dátum:2003
Megjegyzések:The mechanism by which mutations of the cardiac troponin I (cTnI) gene evoke familial hypertrophic cardiomyopathy (fHCM)is unknown. In this investigation the potential effects of three fHCM-related cTnI mutations on Calpain-1-induced cTnI degradation were tested, and a study was made of whether additional conformational changes due to troponin complex formation and protein kinase A-induced phosphorylation affect the intensity of cTnI proteolysis. Purified recombinant wild-type cTnI and three of its fHCM-related missense mutants (R145G, G203S and K206Q), alone or in the troponin complex (i.e. together with troponin C and troponin T), in the non-phosphorylated or protein kinase A-bisphosphorylated forms were proteolyzed invitro in the presence of Calpain-1 (0.05?2.5 U) at 30?C. Following incubation with Calpain-1 for 0.5, 30, 60 or 120 min, the extent of protein degradation was evaluated through the use of Western immunoblotting and densitometry. The results indicated that both the wild-type and the mutant cTnI molecules were susceptible to Calpain-1. However, the degradation of the cTnI molecules in the troponin complex was less intense than that of the non-complexed forms. Moreover, phosphorylation by protein kinase A conferred effective protection against cTnI proteolysis. The data suggested that mutations in the central inhibitory domain (R145G) and in the C-terminal region (G203S and K206Q) of cTnI do not affect its Calpain-1-mediated degradation, or the phosphorylation-induced protection against proteolysis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
hypertrophic cardiomyopathy
calpain
troponin I
mutation
Megjelenés:Molecular and Cellular Biochemistry. - 251 : 1-2 (2003), p. 83-88. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Jaquet, Kornelia Redlich, Alexander Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM085221
035-os BibID:(cikkazonosító)240 (WoS)000530451600001 (Scopus)85084008626
Első szerző:Herwig, Melissa
Cím:Modulation of Titin-Based Stiffness in Hypertrophic Cardiomyopathy via Protein Kinase D / Herwig Melissa, Kolijn Detmar, Lódi Mária, Hölper Soraya, Kovács Árpád, Papp Zoltán, Jaquet Kornelia, Haldenwang Peter, Dos Remedios Cris, Reusch Peter H., Mügge Andreas, Krüger Marcus, Fielitz Jens, Linke Wolfgang A., Hamdani Nazha
Dátum:2020
ISSN:1664-042X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Frontiers in Physiology. - 11 (2020), p. 240. -
További szerzők:Kolijn, Detmar Lódi Mária (1991-) Hölper, Soraya Kovács Árpád (1986-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Jaquet, Kornelia Haldenwang, Peter Dos Remedios, Cris Reusch, Peter H. Mügge, Andreas Krüger, Marcus Fielitz, Jens Linke, Wolfgang A. Hamdani, Nazha
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM086624
035-os BibID:(cikkazonosító)345 (WoS)000540622500001 (Scopus)85086638548
Első szerző:Kolijn, Detmar
Cím:Enhanced Cardiomyocyte Function in Hypertensive Rats With Diastolic Dysfunction and Human Heart Failure Patients After Acute Treatment With Soluble Guanylyl Cyclase (sGC) Activator / Detmar Kolijn, Árpád Kovács, Melissa Herwig, Mária Lódi, Marcel Sieme, Abdulatif Alhaj, Peter Sandner, Zoltán Papp, Peter H. Reusch, Peter Haldenwang, Ines Falcão-Pires, Wolfgang A. Linke, Kornelia Jaquet, Sophie Van Linthout, Andreas Mügge, Carsten Tschöpe, Nazha Hamdani
Dátum:2020
ISSN:1664-042X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
oxidative stress
inflammation
HFPEF
sGC activator
titin
Megjelenés:Frontiers in Physiology. - 11 (2020), p. 1-21. -
További szerzők:Kovács Árpád (1986-) (kardiológus) Herwig, Melissa Lódi Mária (1991-) Sieme, Marcel Alhaj, Abdulatif Sandner, Peter Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Reusch, Peter H. Haldenwang, Peter Falcao-Pires, Ines Linke, Wolfgang A. Jaquet, Kornelia Linthout, Sophie Van Mügge, Andreas Tschöpe, Carsten Hamdani, Nazha
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:bibEBI00021207
Első szerző:Molnár Andrea (kardiológus)
Cím:Protein kinase C contributes to the maintenance of contractile force in human ventricular cardiomyocytes / Molnár Andrea, Borbély Attila, Czuriga Dániel, Siket M. Yvetta, Szilágyi Szabolcs, Hertelendi Zita, Pásztorné T. Enikő, Balogh Ágnes, Galajda Zoltán, Szerafin Tamás, Jaquet Kornélia, Papp Zoltán, Édes István, Tóth Attila
Dátum:2009
ISSN:0021-9258 (Print)
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Journal of Biological Chemistry 284 : 2 (2009), p. 1031-1039. -
További szerzők:Borbély Attila (1978-) (kardiológus) Czuriga Dániel (1982-) (kardiológus) Mányiné Siket Ivetta (1962-) (laborasszisztens) Szilágyi Szabolcs (1976-) (kardiológus) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Galajda Zoltán (1962-) (szívsebész, érsebész) Szerafin Tamás (1960-) (szívsebész, mellkassebész) Jaquet, Kornelia Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Édes István (1952-) (kardiológus) Tóth Attila (1971-) (biológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM015092
Első szerző:Velden, Jolanda, van der
Cím:Functional effects of protein kinase C-mediated myofilament phosphorylation in human myocardium / van der Velden J., Narolska N. A., Lamberts R. R., Boontje N. M., Borbély A., Zaremba R., Bronzwaer J. G. F., Papp Z., Jaquet K., Paulus W. J., Stienen G. J.
Dátum:2006
ISSN:0008-6363
Megjegyzések:In human heart failure beta-adrenergic-mediated protein kinase A (PKA) activity is down-regulated, while protein kinase C (PKC) activity is up-regulated. PKC-mediated myofilament protein phosphorylation might be detrimental for contractile function in cardiomyopathy. This study was designed to reveal the effects of PKC on myofilament function in human myocardium under basal conditions and upon modulation of protein phosphorylation by PKA and phosphatases.METHODS: Isometric force was measured at different [Ca(2+)] in single permeabilized cardiomyocytes from non-failing and failing human left ventricular tissue. Basal phosphorylation of myofilament proteins and the influence of PKC, PKA, and phosphatase treatments were analyzed by one- and two-dimensional gel electrophoresis, Western immunoblotting, and ELISA.RESULTS: Troponin I (TnI) phosphorylation at the PKA sites was decreased in failing compared to non-failing hearts and correlated well with myofilament Ca(2+) sensitivity (pCa(50)). Incubation with the catalytic domain of PKC slightly decreased maximal force under basal conditions, but not following PKA and phosphatase pretreatments. PKC reduced Ca(2+) sensitivity to a larger extent in failing (DeltapCa(50)=0.19+/-0.03) than in non-failing (DeltapCa(50)=0.08+/-0.01) cardiomyocytes. This shift was reduced, though still significant, when PKC was preceded by PKA, while PKA following PKC did not further decrease pCa(50). Protein analysis indicated that PKC phosphorylated PKA sites in human TnI and increased phosphorylation of troponin T, while myosin light chain phosphorylation remained unaltered.CONCLUSION: In human myocardium PKC-mediated myofilament protein phosphorylation only has a minor effect on maximal force development. The PKC-mediated decrease in Ca(2+) sensitivity may serve to improve diastolic function in failing human myocardium in which PKA-mediated TnI phosphorylation is decreased.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Cardiovascular Research. - 69 : 4 (2006), p. 876-887. -
További szerzők:Narolska, Nadiya A. Lamberts, Regis Boontje, Nicky M. Borbély Attila (1978-) (kardiológus) Zaremba, Ruud Bronzwaer, Jean G. F. Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Jaquet, Kornelia Paulus, Walter J. Stienen, Ger J. M.
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.