CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM106885
035-os BibID:(Wos)000745038000002 (Scopus)85107736138
Első szerző:Bodnár Nikolett (vegyész)
Cím:Ambivalent role of ascorbic acid in the metal-catalyzed oxidation of oligopeptides / Nikolett Bodnár, Katalin Várnagy, Lajos Nagy, Gizella Csire, Csilla Kállay
Dátum:2021
ISSN:0162-0134 1873-3344
Megjegyzések:The effect of ascorbic acid on the metal-catalyzed oxidation of a human prion protein model peptide has been studied. The complex formation of the peptide was clarified first. The studied model peptide contains a methionine and a histidine amino acids which are important both as binding sites for metal ions and sensitive parts of the protein for oxidation. pH-potentiometric, UV?Vis and circular dichroism spectroscopic techniques were applied to study the stoichiometry, stability and structure of the copper(II) complexes, while HPLC-MS and MS/MS were used for identifying the products of metal-catalyzed oxidation. 3N and 4N complexes with (Nim,N?,N?,S) and (Nim,N?,N?,N?) coordination modes are formed at pH?7.4, where the oxidation was studied. Singly, doubly and triply oxidized products are formed in which the methionine and/or the histidine side chain is oxidized. The oxidation was carried out with hydrogen peroxide solution by the addition of metal ions, namely copper(II) and iron(III) and/or ascorbic acid.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Ascorbic acid
Metal-catalyzed oxidation
Copper(II)
Histidine
Methionine
Complex
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 222 (2021), p. 111510-111519. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Nagy Lajos (1979-) (vegyész) Csire Gizella (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKFI-115480
Egyéb
NKFI-128783
Egyéb
ÚNKP-20-5
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM082433
035-os BibID:(cikkazonosító)110927 (WoS)000510109900045 (Scopus)85075795815
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:Complex formation processes and metal ion catalyzed oxidation of model peptides related to the metal binding site of the human prion protein / Gizella Csire, Ildikó Turi, Imre Sóvágó, Eszter Kárpáti, Csilla Kállay
Dátum:2020
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Interaction of copper(II) and nickel(II) ions with the Ac-PHAAAGTHSMKHM-NH2 tridecapeptide containing the His85, His96 and His111 binding sites of human prion protein has been studied by various techniques. pH-potentiometry, UV?Vis and circular dichroism spectroscopy were applied to study the stoichiometry, stability and structure of the copper(II) and nickel(II) complexes, while HPLC-MS and MS/MS were used for identifying the products of copper(II) catalyzed oxidation. The copper binding ability of shorter fragments, namely the nonapeptide Ac-PHAAAGTHS-NH2 and pentapeptide Ac-PHAAA-NH2 have also been studied. The tridecapeptide is able to bind three equivalent of copper(II) ion, since the histidine residues behave as independent metal binding sites. Nevertheless, the metal binding ability of histidine residue mimicking the octarepeat domain (His85) is decreased, while the other parts of the peptide mimicking the histidines outside the octarepeat domain bind the copper ions in comparable concentration. On the other hand, this peptide is able to coordinate only two equivalents of nickel ion on the domains outside the octarepeat region. Furthermore the His96 binding site is more effective for the nickel ions. Both histidine and methionine residues are sensitive for oxidation, the oxidation of these residues are proved, and in the case of the histidine residues follows the order His96?>His85>>His111.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 203 (2020), p. 1-9. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Kárpáti Eszter Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKFI-115480
egyéb
NKFI-124983
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM068740
035-os BibID:(WoS)000398881000021 (Scopus)85014345488
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:Copper(II) interaction with the Human Prion 103-112 fragment - Coordination and oxidation / Gizella Csire, Lajos Nagy, Katalin Várnagy, Csilla Kállay
Dátum:2017
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 170 (2017), p. 195-201. -
További szerzők:Nagy Lajos Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM058628
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:Binary and ternary mixed metal complexes of terminally free peptides containing two different histidyl binding sites / Ágnes Grenács, Anikó Kaluha, Csilla Kállay, Viktória Jószai, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2013
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 128 (2013), p. 17-25. -
További szerzők:Kaluha Anikó Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Jószai Viktória (1981-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM037686
Első szerző:Jószai Viktória (vegyész)
Cím:Mixed metal copper(II)-nickel(II) and copper(II)-zinc(II) complexes of multihistidine peptide fragments of human prion protein / Viktória Jószai, Ildikó Turi, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2012
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
amin oacids
peptides transition metals
coordination chemistry
prion protein
peptides
copper
nickel
zinc
Megjelenés:Journal of inorganic Biochemistry. - 112 (2012), p. 17-24. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
OTKA-NKTH 77586
OTKA
OTKA-PD72321
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM082444
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Copper(II) complexes of oligopeptides containing aspartyl and glutamyl residues : potentiometric and spectroscopic studies / Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Giovanni Micera, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2005
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 99 : 7 (2005), p. 1514-1525. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Micera, Giovanni Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T034361
OTKA
OTKA TS04068
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM016490
Első szerző:Turi Ildikó (vegyész)
Cím:Nickel(II) complexes of the multihistidine peptide fragments of human prion protein / Ildikó Turi, Csilla Kállay, Dorina Szikszai, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Paolo De Bona, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2010
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Nickel(II) complexes of the peptide fragments of human prion protein containing histidyl residues both inside and outside the octarepeat domain have been studied by the combined application of potentiometric, UV-visible and circular dichroism spectroscopic methods. The imidazole-N donor atoms of histidyl residues are the exclusive metal binding sites below pH 7.5, but the formation of stable macrochelates was characteristic only for the peptide HuPrP(76-114) containing four histidyl residues. Yellow colored square planar complexes were obtained above pH 7.5-8 with the cooperative deprotonation of three amide nitrogens in the [N-im,N-,N-, N-] coordination mode. It was found that the peptides can bind as many nickel(II) ions as the number of independent histidyl residues. All data supported that the complex formation processes of nickel(II) are very similar to those of copper(II), but with a significantly reduced stability for nickel(II), which shifts the complex formation reactions into the slightly alkaline pH range. The formation of coordination isomers was characteristic of the mononuclear complexes with a significant preference for the nickel(II) binding at the histidyl sites outside the octarepeat domain. The results obtained for the two-histidine fragments of the protein, HuPrP(91-115), HuPrP(76-114)H85A and HuPrP(84-114)H96A, made it possible to compare the binding ability of the His96 and His111 sites. These data reveal a significant difference in the nickel(II) and copper(II) binding sites of the peptides: His96 was found to predominate almost completely for nickel(II) ions, while the opposite order, but with comparable concentrations, was reported for copper(II). (C) 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Prion protein
Peptides
Nickel(II)
Stability constants
Histidine
Circular dichroism
unstructured amyloidogenic region
copper-binding
octarepeat domain
histidyl residues
circular-dichroism
coordination modes
cu2+
coordination
stability
constants
sites
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 104 : 8 (2010), p. 885-891. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Szikszai Dorina (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1