Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM043094
Első szerző:	Di Natale, Giuseppe
Cím:	Affinity, Speciation, and Molecular Features of Copper(II) Complexes with a Prion Tetraoctarepeat Domain in Aqueous Solution : Insights into Old and New Results / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Daniele Sanna, Giuseppe Impellizzeri, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:	2013
ISSN:	0947-6539
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Chemistry-A European Journal. - 19 : 11 (2013), p. 3751-3761. -
További szerzők:	Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Impellizzeri, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM037686
Első szerző:	Jószai Viktória (vegyész)
Cím:	Mixed metal copper(II)-nickel(II) and copper(II)-zinc(II) complexes of multihistidine peptide fragments of human prion protein / Viktória Jószai, Ildikó Turi, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2012
ISSN:	0162-0134
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk amin oacids peptides transition metals coordination chemistry prion protein peptides copper nickel zinc
Megjelenés:	Journal of inorganic Biochemistry. - 112 (2012), p. 17-24. -
További szerzők:	Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024 TÁMOP OTKA-NKTH 77586 OTKA OTKA-PD72321 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM082023
Első szerző:	Lukács Márton (vegyész)
Cím:	Copper(II) Coordination Abilities of the Tau Protein's N-Terminus Peptide Fragments: A Combined Potentiometric, Spectroscopic and Mass Spectrometric Study / Márton Lukács, Györgyi Szunyog, Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Csilla Kállay, Giuseppe Di Natale, Tiziana Campagna, Valeria Lanza, Giovanni Tabbi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:	2019
ISSN:	2192-6506
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk binding sites copper mass spectrometry peptides tau proteins
Megjelenés:	ChemPlusChem. - 84 : 11 (2019), p. 1697-1708. -
További szerzők:	Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Campagna, Tiziana Lanza, Valeria Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP NKFIH K115480 Egyéb PD-128326 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM016490
Első szerző:	Turi Ildikó (vegyész)
Cím:	Nickel(II) complexes of the multihistidine peptide fragments of human prion protein / Ildikó Turi, Csilla Kállay, Dorina Szikszai, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Paolo De Bona, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2010
ISSN:	0162-0134
Megjegyzések:	Nickel(II) complexes of the peptide fragments of human prion protein containing histidyl residues both inside and outside the octarepeat domain have been studied by the combined application of potentiometric, UV-visible and circular dichroism spectroscopic methods. The imidazole-N donor atoms of histidyl residues are the exclusive metal binding sites below pH 7.5, but the formation of stable macrochelates was characteristic only for the peptide HuPrP(76-114) containing four histidyl residues. Yellow colored square planar complexes were obtained above pH 7.5-8 with the cooperative deprotonation of three amide nitrogens in the [N-im,N-,N-, N-] coordination mode. It was found that the peptides can bind as many nickel(II) ions as the number of independent histidyl residues. All data supported that the complex formation processes of nickel(II) are very similar to those of copper(II), but with a significantly reduced stability for nickel(II), which shifts the complex formation reactions into the slightly alkaline pH range. The formation of coordination isomers was characteristic of the mononuclear complexes with a significant preference for the nickel(II) binding at the histidyl sites outside the octarepeat domain. The results obtained for the two-histidine fragments of the protein, HuPrP(91-115), HuPrP(76-114)H85A and HuPrP(84-114)H96A, made it possible to compare the binding ability of the His96 and His111 sites. These data reveal a significant difference in the nickel(II) and copper(II) binding sites of the peptides: His96 was found to predominate almost completely for nickel(II) ions, while the opposite order, but with comparable concentrations, was reported for copper(II). (C) 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Prion protein Peptides Nickel(II) Stability constants Histidine Circular dichroism unstructured amyloidogenic region copper-binding octarepeat domain histidyl residues circular-dichroism coordination modes cu2+ coordination stability constants sites
Megjelenés:	Journal of Inorganic Biochemistry. - 104 : 8 (2010), p. 885-891. -
További szerzők:	Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Szikszai Dorina (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: