Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM018804
Első szerző:	Kállay Csilla (vegyész)
Cím:	Copper(II) complexes of rat amylin fragments / Csilla Kállay, Ágnes Dávid, Sarolta Timári, Eszter Márta Nagy, Daniele Sanna, Eugenio Garribba, Giovanni Micera, Paolo De Bona, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2011
ISSN:	1477-9226
Megjegyzések:	The fragments of rat amylin rIAPP(17-29) (Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2), rIAPP(17-22)(Ac-VRSSNN-NH2), rIAPP(19-22) (Ac-SSNN-NH2) and rIAPP(17?20) (Ac-VRSS-NH2) togetherwith the related mutant peptides (Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2) have been synthesized and theircopper(II) complexes studied by potentiometric, UV-Vis, CD and EPR spectroscopic methods. Despitethe lack of any common strongly coordinating donor functions some of these fragments are able tobind copper(II) ions in the physiological pH range. The longest fragment rat amylin(17-29) keeps oneequivalent copper(II) ion in solution in the whole pH range, while two other peptides Ac-VRSSNN-NH2and Ac-SSNN-NH2 are also able to interact with copper(II) ions in the slightly alkaline pH range.According to the spectral parameters of the complexes, the peptides can be classified into two differentcategories: (i) the tetrapeptides Ac-VRSS-NH2, Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2 can interact withcopper(II) only under strongly alkaline conditions (pH > 10.0) and the formation of only one specieswith four amide nitrogen coordination can be detected; (ii) the peptides Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2,Ac-VRSSNN-NH2 and Ac-SSNN-NH2 can form complexes above pH 6.0 with the majorstoichiometries [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-. These data support that rIAPP(17?29) caninteract with copper(II) ions under physiological conditions and the SSNN tetrapeptide fragment canbe considered as the shortest sequence responsible for metal binding. Density functional theory (DFT)calculations provide some information on the possible coordination modes of Ac-SSNN-NH2 towardsthe copper(II) ion and suggest that for [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-, the binding of two, threeand four deprotonated amide nitrogens, with NH- of the side chain of asparagine as anchoring group,is probable. Moreover, these data reveal that peptides can be effective metal binding ligands even in theabsence of anchoring groups, if more polar side chains are present in a specific sequence.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Molekulatudomány amilin amylin copper, complexes
Megjelenés:	Dalton Transactions 40 : 38 (2011), p. 9711-9721. -
További szerzők:	Dávid Ágnes (1988-) (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Garribba, Eugenio Micera, Giovanni De Bona, Paolo Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Hisztidintartalmú peptidek reaktivitása OTKA NKTH 77586 OTKA PD 72321
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM018801
Első szerző:	Kállay Csilla (vegyész)
Cím:	The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein / Csilla Kállay, Ildikó Turi, Sarolta Timári, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giuseppe Pappalardo, Paolo de Bona, Enrico Rizzarelli and Imre Sóvágó
Dátum:	2010
ISSN:	0026-9247
Megjegyzések:	The tetrapeptides Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHMNH2,Ac-MKHS-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-MKHS(OMe)-NH2 and the nonapeptides Ac-KTNSKHMAG-NH2and Ac-KTNMKHSAG-NH2 were synthesized and theircopper(II) complexes were studied by potentiometric,UV?Vis, circular dichroism (CD), and electron paramagneticresonance (EPR) spectroscopic methods. Thesepeptides mimic the 109?112 and 106?114 residues of thesequence of human prion protein. The imidazole-N donoratoms of histidyl residues were found to be the primarymetal binding sites of all peptide fragments. This bindingmode provides a good possibility for the cooperative deprotonationand metal ion coordination of two amidefunctions preceding histidine. The (Nim,N-,N-)-bondedspecies predominate in the pH range 5.5?7.0 and the freecoordination sites of these species make possible the metalbinding of weakly coordinating side chains. Thecomparison of the potentiometric and spectroscopic resultsrevealed the stabilizing role of the oxygen donors of seryl,threonyl, or methoxyseryl residues of Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHM-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-KTNSKHMAG-NH2 containing the mutations in position 109. Theseinteractions were, however, not observed in the peptidescontaining the specific amino acids in other locations of thepeptide sequence.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Bioinorganic chemistry Metal complexes Peptides Prion proteins
Megjelenés:	Monatshefte Für Chemie. - 142 : 4 (2010), p. 411-419. -
További szerzők:	Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA NKTH 77586 OTKA 72956 OTKA PD 72321 TAMOP 4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 A fémionok szerepe a fehérjék konformációváltozásában
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM010540
Első szerző:	Timári Sarolta (vegyész, kémia tanár)
Cím:	Transition metal complexes of short multihistidine peptides / Sarolta Timári, Csilla Kállay, Katalin Ősz, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:	2009
ISSN:	1477-9226
Megjegyzések:	Nickel(II), cobalt(II) and cadmium(II) complexes of terminally protected multihistidine peptides including Ac-HGH-OH, Ac-HGH-NHMe, Ac-HHGH-OH, Ac-HAHVH-NH2, Ac-HVHGH-NH2, Ac-HGHVH-NH2 and Ac-(His-Sar)(n)-His-NH2 (n = 1, 2 or 3) were studied by potentiometric, UV-Vis, CD and H-1 NMR spectroscopic techniques. It was found that the complexes in which the histidine imidazole nitrogens coordinate with ML stoichiometry are the main species in the physiological pH-range in all cases. The stability of these complexes is determined by the number of bound imidazole rings, the presence of the carboxylate group and the quality of the metal ion centre. The larger the number of coordinated imidazole-N donor atoms, the higher the stability of the complex. The stability constants of the ML complexes follow the Ni(II) > Co(II) similar to Cd(II) order. Cobalt(II) and cadmium(II) are not, but nickel(II) is able to promote the deprotonation and the coordination of amide nitrogens and NiH_L-2 and NiH_L-3 (Ni2H_L-4) species predominate in basic solutions. For the pentapeptides with the exception of the sarcosine containing ligand the presence of coordination isomers is supported by spectroscopic methods. These data reveal that the favoured isomers are coordinated on the C-termini, but the ratio of isomers depends on the sequence of peptides.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Dalton Transactions. - (2009), p. 1962-1971. -
További szerzők:	Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NKTH-OTKA K 68482 OTKA 77586 OTKA T 048352 OTKA T048352 OTKA
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM084859
035-os BibID:	(cikkazonosító)OP 6
Első szerző:	Várnagy Katalin (vegyész)
Cím:	The role of side chains in the fine tuning of metal binding ability of peptides / Katalin Várnagy, Gizella Csire, Sarolta Timári, Ágnes Dávid, Csilla Kállay
Dátum:	2014
ISSN:	0949-8257
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idézhető absztrakt folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal of Biological Inorganic Chemistry. - 19 : Suppl 2 (2014), p. S751. -
További szerzők:	Csire Gizella (1990-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Dávid Ágnes (1988-) (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043 TÁMOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: