Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM082433
035-os BibID:	(cikkazonosító)110927 (WoS)000510109900045 (Scopus)85075795815
Első szerző:	Csire Gizella (vegyész)
Cím:	Complex formation processes and metal ion catalyzed oxidation of model peptides related to the metal binding site of the human prion protein / Gizella Csire, Ildikó Turi, Imre Sóvágó, Eszter Kárpáti, Csilla Kállay
Dátum:	2020
ISSN:	0162-0134
Megjegyzések:	Interaction of copper(II) and nickel(II) ions with the Ac-PHAAAGTHSMKHM-NH2 tridecapeptide containing the His85, His96 and His111 binding sites of human prion protein has been studied by various techniques. pH-potentiometry, UV?Vis and circular dichroism spectroscopy were applied to study the stoichiometry, stability and structure of the copper(II) and nickel(II) complexes, while HPLC-MS and MS/MS were used for identifying the products of copper(II) catalyzed oxidation. The copper binding ability of shorter fragments, namely the nonapeptide Ac-PHAAAGTHS-NH2 and pentapeptide Ac-PHAAA-NH2 have also been studied. The tridecapeptide is able to bind three equivalent of copper(II) ion, since the histidine residues behave as independent metal binding sites. Nevertheless, the metal binding ability of histidine residue mimicking the octarepeat domain (His85) is decreased, while the other parts of the peptide mimicking the histidines outside the octarepeat domain bind the copper ions in comparable concentration. On the other hand, this peptide is able to coordinate only two equivalents of nickel ion on the domains outside the octarepeat region. Furthermore the His96 binding site is more effective for the nickel ions. Both histidine and methionine residues are sensitive for oxidation, the oxidation of these residues are proved, and in the case of the histidine residues follows the order His96?>His85>>His111.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Journal Of Inorganic Biochemistry. - 203 (2020), p. 1-9. -
További szerzők:	Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Kárpáti Eszter Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	NKFI-115480 egyéb NKFI-124983 egyéb GINOP-2.3.2-15-2016-00008 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM037686
Első szerző:	Jószai Viktória (vegyész)
Cím:	Mixed metal copper(II)-nickel(II) and copper(II)-zinc(II) complexes of multihistidine peptide fragments of human prion protein / Viktória Jószai, Ildikó Turi, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2012
ISSN:	0162-0134
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk amin oacids peptides transition metals coordination chemistry prion protein peptides copper nickel zinc
Megjelenés:	Journal of inorganic Biochemistry. - 112 (2012), p. 17-24. -
További szerzők:	Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024 TÁMOP OTKA-NKTH 77586 OTKA OTKA-PD72321 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM018801
Első szerző:	Kállay Csilla (vegyész)
Cím:	The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein / Csilla Kállay, Ildikó Turi, Sarolta Timári, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giuseppe Pappalardo, Paolo de Bona, Enrico Rizzarelli and Imre Sóvágó
Dátum:	2010
ISSN:	0026-9247
Megjegyzések:	The tetrapeptides Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHMNH2,Ac-MKHS-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-MKHS(OMe)-NH2 and the nonapeptides Ac-KTNSKHMAG-NH2and Ac-KTNMKHSAG-NH2 were synthesized and theircopper(II) complexes were studied by potentiometric,UV?Vis, circular dichroism (CD), and electron paramagneticresonance (EPR) spectroscopic methods. Thesepeptides mimic the 109?112 and 106?114 residues of thesequence of human prion protein. The imidazole-N donoratoms of histidyl residues were found to be the primarymetal binding sites of all peptide fragments. This bindingmode provides a good possibility for the cooperative deprotonationand metal ion coordination of two amidefunctions preceding histidine. The (Nim,N-,N-)-bondedspecies predominate in the pH range 5.5?7.0 and the freecoordination sites of these species make possible the metalbinding of weakly coordinating side chains. Thecomparison of the potentiometric and spectroscopic resultsrevealed the stabilizing role of the oxygen donors of seryl,threonyl, or methoxyseryl residues of Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHM-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-KTNSKHMAG-NH2 containing the mutations in position 109. Theseinteractions were, however, not observed in the peptidescontaining the specific amino acids in other locations of thepeptide sequence.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Bioinorganic chemistry Metal complexes Peptides Prion proteins
Megjelenés:	Monatshefte Für Chemie. - 142 : 4 (2010), p. 411-419. -
További szerzők:	Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA NKTH 77586 OTKA 72956 OTKA PD 72321 TAMOP 4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 A fémionok szerepe a fehérjék konformációváltozásában
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM016490
Első szerző:	Turi Ildikó (vegyész)
Cím:	Nickel(II) complexes of the multihistidine peptide fragments of human prion protein / Ildikó Turi, Csilla Kállay, Dorina Szikszai, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Paolo De Bona, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2010
ISSN:	0162-0134
Megjegyzések:	Nickel(II) complexes of the peptide fragments of human prion protein containing histidyl residues both inside and outside the octarepeat domain have been studied by the combined application of potentiometric, UV-visible and circular dichroism spectroscopic methods. The imidazole-N donor atoms of histidyl residues are the exclusive metal binding sites below pH 7.5, but the formation of stable macrochelates was characteristic only for the peptide HuPrP(76-114) containing four histidyl residues. Yellow colored square planar complexes were obtained above pH 7.5-8 with the cooperative deprotonation of three amide nitrogens in the [N-im,N-,N-, N-] coordination mode. It was found that the peptides can bind as many nickel(II) ions as the number of independent histidyl residues. All data supported that the complex formation processes of nickel(II) are very similar to those of copper(II), but with a significantly reduced stability for nickel(II), which shifts the complex formation reactions into the slightly alkaline pH range. The formation of coordination isomers was characteristic of the mononuclear complexes with a significant preference for the nickel(II) binding at the histidyl sites outside the octarepeat domain. The results obtained for the two-histidine fragments of the protein, HuPrP(91-115), HuPrP(76-114)H85A and HuPrP(84-114)H96A, made it possible to compare the binding ability of the His96 and His111 sites. These data reveal a significant difference in the nickel(II) and copper(II) binding sites of the peptides: His96 was found to predominate almost completely for nickel(II) ions, while the opposite order, but with comparable concentrations, was reported for copper(II). (C) 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Prion protein Peptides Nickel(II) Stability constants Histidine Circular dichroism unstructured amyloidogenic region copper-binding octarepeat domain histidyl residues circular-dichroism coordination modes cu2+ coordination stability constants sites
Megjelenés:	Journal of Inorganic Biochemistry. - 104 : 8 (2010), p. 885-891. -
További szerzők:	Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Szikszai Dorina (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: