CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM058628
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:Binary and ternary mixed metal complexes of terminally free peptides containing two different histidyl binding sites / Ágnes Grenács, Anikó Kaluha, Csilla Kállay, Viktória Jószai, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2013
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 128 (2013), p. 17-25. -
További szerzők:Kaluha Anikó Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Jószai Viktória (1981-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM082023
Első szerző:Lukács Márton (vegyész)
Cím:Copper(II) Coordination Abilities of the Tau Protein's N-Terminus Peptide Fragments: A Combined Potentiometric, Spectroscopic and Mass Spectrometric Study / Márton Lukács, Györgyi Szunyog, Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Csilla Kállay, Giuseppe Di Natale, Tiziana Campagna, Valeria Lanza, Giovanni Tabbi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2019
ISSN:2192-6506
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
binding sites
copper
mass spectrometry
peptides
tau proteins
Megjelenés:ChemPlusChem. - 84 : 11 (2019), p. 1697-1708. -
További szerzők:Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Campagna, Tiziana Lanza, Valeria Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
PD-128326
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM107637
035-os BibID:(Scopus)85161610965 (WoS)001028904000001
Első szerző:Sóvágó Imre (vegyész)
Cím:Interactions of copper(II) and zinc(II) ions with the peptide fragments of proteins related to neurodegenerative disorders: similarities and differences / Imre Sóvágó, Katalin Várnagy, Csilla Kállay, Ágnes Grenács
Dátum:2023
ISSN:0929-8673
Megjegyzések:Metal binding ability and coordination modes of the copper(II) and zinc(II) complexes of various peptide fragments of prion, amyloid-beta and tau proteins are summarized in this review. Imidazole-N donors are the primary metal binding sites of all three proteins but the difference in the location of these residues and the presence or absence of other coordinating side chains results in significant differences in the complex formation processes. The presence of macrochelates and the possibility of the formation of multi-copper complexes is the most characteristic for prion fragments. Amyloid-? can form high stability complexes with both copper(II) and zinc(II) ions but the preferred binding sites are different for the two metal ions. Similar observations have been obtained for the tau fragments but the metal ion selectivity of the various fragments is even more pronounced. In addition to the complex formation, copper(II) ions can play an important role in the various oxidative reactions of peptides. Results of the metal ion catalyzed oxidation of peptide fragments of prion, amyloid-? and tau proteins are also summarized. Amino acid side chain oxidation (mostly methionine, histidine and aspartic acid) and protein fragmentations are the most common consequences of this process.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Current Medicinal Chemistry. - 30 : 36 (2023), p. 4050-4071. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1