CCL

Összesen 13 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM069111
Első szerző:Dávid Ágnes (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár)
Cím:Potentiometric and spectroscopic studies on the copper(II) complexes of rat amylin fragments. The anchoring ability of specific non-coordinating side chains / Ágnes Dávid, Csilla Kállay, Daniele Sanna, Norbert Lihi, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Munkám során a patkány amilin 17-22-es szakaszát modellező fragmensek és mutánsok Cu(II)-komplexeit vizsgáltam. Igazoltuk, hogy a terminális aminocsoport szerepe messze fölülmúlja az aszparagin oldallánc szerepét a fémion megkötésében. A CD-, UV- és ESR-spektroszkópiai adatok elemzésével alátámasztottuk, hogy az aszparagin-oldallánc még szabad N-terminus mellett is részt vesz a Cu(II)-ion koordinálásában.Bizonyítottuk, hogy az ?SSNN? domén még a terminális aminocsoport mellett is másodlagos kötőhelyként funkcionálhat.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
amylin
amilin
copper
rat
complexes
Megjelenés:Dalton Transactions 44 : 39 (2015), p. 17091-17099. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM043094
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Affinity, Speciation, and Molecular Features of Copper(II) Complexes with a Prion Tetraoctarepeat Domain in Aqueous Solution : Insights into Old and New Results / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Daniele Sanna, Giuseppe Impellizzeri, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2013
ISSN:0947-6539
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 19 : 11 (2013), p. 3751-3761. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Impellizzeri, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM058628
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:Binary and ternary mixed metal complexes of terminally free peptides containing two different histidyl binding sites / Ágnes Grenács, Anikó Kaluha, Csilla Kállay, Viktória Jószai, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2013
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 128 (2013), p. 17-25. -
További szerzők:Kaluha Anikó Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Jószai Viktória (1981-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM082217
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of hexapeptides containing separate aspartyl and histidyl residues / Mária Raics, Daniele Sanna, Imre Sóvágó, Csilla Kállay
Dátum:2015
ISSN:0020-1693
Megjegyzések:Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of two N-terminally free and C-terminally blocked hexapeptides, NH2-ADAAAH-NH2 and NH2-AADAAH-NH2, containing separate aspartyl and histidyl residues have been studied by potentiometric, UV-Vis, CD and ESR spectroscopic methods. The amino termini were found as the primary anchoring sites of both ligands for the complexation with all three metal ions. The β-carboxylate function of the second or third aspartyl residue enhances the thermodynamic stability of the copper(II) and nickel(II) complexes and shifts the deprotonation of the subsequent amide functions into a more alkaline pH range. In the case of NH2-AADAAH-NH2 the imidazole-N donor of the histidyl residue does not have a significant contribution to the overall stability of the mononuclear complexes. The side chain imidazole, however, can be an independent metal binding site resulting in the formation of dinuclear or even mixed metal complexes. The stabilizing role of the histidyl residue is much more pronounced in the complexes of the NH2-ADAAAH-NH2 peptide. In this case a tridentately (NH2,N?,β-COO?)-coordinated species is formed and its stability is significantly enhanced by the macrochelation of the side chain imidazole. The presence of two anchoring sites (terminal amino and side chain imidazole) in one molecule enhances the stability of the corresponding zinc(II) complexes, too, but the amide nitrogens are not involved in metal binding in this case.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Copper(II)
Nickel(II)
Zinc(II)
Peptides
Histidyl
Aspartyl
Megjelenés:Inorganica Chimica Acta. - 426 (2015), p. 99-106. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA 105156
OTKA
TÁMOP 4.2.4. A/1-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP 4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM095291
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Copper(II) complexes of terminally protected pentapeptides containing three histidyl residues in alternating positions, Ac-His-Xaa-His-Yaa-His-NH2 / Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Gerasimos Malandrinos, Nick Hadjiliadis, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2006
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Copper(II) complexes of the pentapeptides Ac-HisAlaHisValHis-NH2, Ac-HisValHisAlaHis-NH2, Ac-HisProHisAlaHis-NH2, Ac-HisAlaHisProHis-NH2, Ac-HisGlyHisValHis-NH2 and Ac-HisValHisGlyHis-NH2 have been studied by potentiometric, UV-Vis, CD and EPR spectroscopic methods. It has been found that the pentapeptides are efficient ligands for the complexation with copper( II) and exhibit an outstanding versatility in the co-ordination geometry of complexes. The presence of three histidyl residues provides a high possibility for the formation of macrochelates via the exclusive binding of imidazole-N donor atoms. The macrochelation suppresses, but cannot preclude the deprotonation and metal ion co-ordination of amide functions and the species [CuH-2L] and [Cu2H-4L] predominate at physiological pH in equimolar solutions and in the presence of excess metal ions, respectively. It is also clear from the data that both C-terminal and internal histidyl residues can work as the anchoring sites for metal binding and subsequent amide deprotonation resulting in the formation of co-ordination isomers and dinuclear species in equimolar solutions and in the presence of excess metal ions, respectively. In more alkaline solutions ( pH similar to 10) a third amide function can be deprotonated and co-ordinated in the species [CuH-3L](-) with (N-, N-, N-, N-im) co-ordination. The dinuclear species [Cu2H-5L](-) and [Cu2H-6L](2-) containing hydroxide ions and/or imidazolato bridges are formed at high pH in the presence of excess of metal ions. The insertion of one proline into the sequence preceding histidyl residues hinders the deprotonation of amide functions at that site and the formation of only mononuclear complexes was observed with these peptides.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Dalton Transactions. - 2006 : 38 (2006), p. 4545-4552. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Malandrinos, Gerasimos Hadjiliadis, Nick Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:T 048352
OTKA
T 042722
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM086028
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Potentiometric and spectroscopic studies on transition metal complexes of GlyLys(Gly) and Asp-?-Lys / Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó, Daniele Sanna, Giovanni Micera
Dátum:2002
ISSN:0300-9246 1364-5447
Megjegyzések:Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of the peptides GlyLys(Gly) and Asp-epsilon-Lys, containing the amide functions at the c-amino groups of the lysyl residues were studied by potentiometric, UV-VIS and EPR spectroscopic methods. The stoichiometry of the major species formed in the copper(II)-GlyLys(Gly) system is [CuH-1L] and the EPR spectroscopic data indicate the existence of two isomeric forms of the complex. The nickel(II) and zinc(II)-GlyLys(Gly) systems have been characterised by the formation of stable [ML](+) complexes containing bis(NH2,CO) co-ordination and a macrochelate. Deprotonation and co-ordination of the amide groups were detected in the copper(II) and nickel(II) complexes. The co-ordination chemistry of Asp-epsilon-Lys is best described by the metal binding ability of the amino acid residues and it's high affinity for dimerisation. The stoichiometry of the dinuclear complexes can be given as [M2L2]. containing only amino acid binding sites. Deprotonation and co-ordination of the amide functions were suggested only in the copper(II)-containing systems, resulting in the formation of the [Cu2H-2L2](2-) dinuclear complex.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of the Chemical Society. Dalton Transactions. - 1 (2002), p. 92-98. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni
Pályázati támogatás:T 034361
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM085231
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Copper(ii) complexes of amino acid derivatives of the bis(imidazol-2-yl)methyl residue / Csilla Kállay, Manuela Cattari, Daniele Sanna, Katalin Várnagy, Helga Süli-Vargha, Antal Csámpai, Imre Sóvágó, Giovanni Micera
Dátum:2004
ISSN:1144-0546 1369-9261
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 28 (2004), p. 727-734. -
További szerzők:Cattari, Manuela Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Süli-Vargha Helga Csámpai Antal Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Micera, Giovanni
Pályázati támogatás:TS040685
OTKA
T042722
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM082444
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Copper(II) complexes of oligopeptides containing aspartyl and glutamyl residues : potentiometric and spectroscopic studies / Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Giovanni Micera, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2005
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 99 : 7 (2005), p. 1514-1525. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Micera, Giovanni Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T034361
OTKA
OTKA TS04068
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM018804
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Copper(II) complexes of rat amylin fragments / Csilla Kállay, Ágnes Dávid, Sarolta Timári, Eszter Márta Nagy, Daniele Sanna, Eugenio Garribba, Giovanni Micera, Paolo De Bona, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2011
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:The fragments of rat amylin rIAPP(17-29) (Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2), rIAPP(17-22)(Ac-VRSSNN-NH2), rIAPP(19-22) (Ac-SSNN-NH2) and rIAPP(17?20) (Ac-VRSS-NH2) togetherwith the related mutant peptides (Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2) have been synthesized and theircopper(II) complexes studied by potentiometric, UV-Vis, CD and EPR spectroscopic methods. Despitethe lack of any common strongly coordinating donor functions some of these fragments are able tobind copper(II) ions in the physiological pH range. The longest fragment rat amylin(17-29) keeps oneequivalent copper(II) ion in solution in the whole pH range, while two other peptides Ac-VRSSNN-NH2and Ac-SSNN-NH2 are also able to interact with copper(II) ions in the slightly alkaline pH range.According to the spectral parameters of the complexes, the peptides can be classified into two differentcategories: (i) the tetrapeptides Ac-VRSS-NH2, Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2 can interact withcopper(II) only under strongly alkaline conditions (pH > 10.0) and the formation of only one specieswith four amide nitrogen coordination can be detected; (ii) the peptides Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2,Ac-VRSSNN-NH2 and Ac-SSNN-NH2 can form complexes above pH 6.0 with the majorstoichiometries [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-. These data support that rIAPP(17?29) caninteract with copper(II) ions under physiological conditions and the SSNN tetrapeptide fragment canbe considered as the shortest sequence responsible for metal binding. Density functional theory (DFT)calculations provide some information on the possible coordination modes of Ac-SSNN-NH2 towardsthe copper(II) ion and suggest that for [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-, the binding of two, threeand four deprotonated amide nitrogens, with NH- of the side chain of asparagine as anchoring group,is probable. Moreover, these data reveal that peptides can be effective metal binding ligands even in theabsence of anchoring groups, if more polar side chains are present in a specific sequence.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Molekulatudomány
amilin
amylin
copper,
complexes
Megjelenés:Dalton Transactions 40 : 38 (2011), p. 9711-9721. -
További szerzők:Dávid Ágnes (1988-) (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Garribba, Eugenio Micera, Giovanni De Bona, Paolo Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Hisztidintartalmú peptidek reaktivitása
OTKA
NKTH 77586
OTKA
PD 72321
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM018801
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein / Csilla Kállay, Ildikó Turi, Sarolta Timári, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giuseppe Pappalardo, Paolo de Bona, Enrico Rizzarelli and Imre Sóvágó
Dátum:2010
ISSN:0026-9247
Megjegyzések:The tetrapeptides Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHMNH2,Ac-MKHS-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-MKHS(OMe)-NH2 and the nonapeptides Ac-KTNSKHMAG-NH2and Ac-KTNMKHSAG-NH2 were synthesized and theircopper(II) complexes were studied by potentiometric,UV?Vis, circular dichroism (CD), and electron paramagneticresonance (EPR) spectroscopic methods. Thesepeptides mimic the 109?112 and 106?114 residues of thesequence of human prion protein. The imidazole-N donoratoms of histidyl residues were found to be the primarymetal binding sites of all peptide fragments. This bindingmode provides a good possibility for the cooperative deprotonationand metal ion coordination of two amidefunctions preceding histidine. The (Nim,N-,N-)-bondedspecies predominate in the pH range 5.5?7.0 and the freecoordination sites of these species make possible the metalbinding of weakly coordinating side chains. Thecomparison of the potentiometric and spectroscopic resultsrevealed the stabilizing role of the oxygen donors of seryl,threonyl, or methoxyseryl residues of Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHM-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-KTNSKHMAG-NH2 containing the mutations in position 109. Theseinteractions were, however, not observed in the peptidescontaining the specific amino acids in other locations of thepeptide sequence.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Bioinorganic chemistry
Metal complexes
Peptides
Prion proteins
Megjelenés:Monatshefte Für Chemie. - 142 : 4 (2010), p. 411-419. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA
NKTH 77586
OTKA
72956
OTKA
PD 72321
TAMOP
4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
A fémionok szerepe a fehérjék konformációváltozásában
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM010522
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Thermodynamic and structural characterization of the macrochelates formed in the reactions of copper(II) and zinc(II) ions with peptides of histidine / Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Gerasimos Malandrinos, Nick Hadjiliadis, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2009
ISSN:0020-1693
Megjegyzések:Copper(II) complexes of the peptides Ac-HisSarHis-NH2, Ac-HisSarHisSarHis-NH2 and Ac-HisSarHisSarHisSarHis-NH2 have been studied by potentiometric, UV-Vis, CD and EPR spectroscopic methods. Stability constants for the corresponding zinc(II) complexes have also been reported. The formation of M(II)-2N(im), M(II)-3N(im) and M(II)-4N(im) bonded macrochelates was suggested in the pH range 5-7. The macrochelates were, however, not stable enough to prevent metal ion hydrolysis in slightly alkaline solutions. In the case of copper(II) complexes, the metal ion promoted deprotonation and coordination of the amide groups of histidyl residues were also suggested. The stability constants of macrochelate complexes were compared to the literature data reported for the macrochelates of the other peptides of histidine. It was found that the thermodynamic stability of macrochelate species is largely influenced by the number and location of histidyl residues in the peptide backbone. The highest stability was obtained for the HXHYH-type sequences, while the distant arrangement of histidyl residues resulted in a significant reduction of the stability constants. (C) 2008 Elsevier B. V. All rights reserved.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganica Chimica Acta. - 362 : 3 (2009), p. 935-945. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Malandrinos, Gerasimos Hadjiliadis, Nick Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM006215
Első szerző:Rajković, Snežana
Cím:Complex formation processes of terminally protected peptides containing two or three histidyl residues. Characterization of the mixed metal complexes of peptides / Snežana Rajković, Csilla Kállay, Richárd Serényi, Gerasimos Malandrinos, Nick Hadjiliadis, Daniele Sanna and Imre Sóvágó
Dátum:2008
Megjegyzések:Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of the peptides Ac-HVVH-NH2 and Ac-HAAHVVH-NH2 have been studied by potentiometric, UV-vis, CD, EPR and NMR spectroscopic measurements. Both tetra and heptapeptides can form relatively stable macrochelates with copper(II), nickel(II) and zinc(II) ions, in which the ligands are coordinated via the side-chain imidazole functions. Formation of the macrochelates slightly suppresses, but cannot prevent the copper(II) and nickel(II) ion promoted deprotonation and coordination of the amide functionalities. The overall stoichiometry of the major species is [MH-3L](-) with a 4N (=N-, N-, N-, N-im) coordination mode. In the case of Ac-HAAHVVH-NH2, coordination isomers of this species can exist with a preference for copper(II) or nickel(II) binding at the internal histidyl residue. In the copper(II)-Ac-HAAHVVH-NH2 system, the presence of the two anchoring sites results in the formation of dinuclear complexes. The existence of these species requires the involvement of amide functions in metal binding. Both equilibrium and spectroscopic data support the fact that the copper(II) ions of the dinuclear species are independent from each other providing a good chance for the formation of various mixed metal complexes. It was found that zinc(II) is not able to significantly alter the copper(II) binding of the heptapeptide, but it can occupy the uncoordinated histidyl sites. The formation of the copper(II) - nickel(II) mixed species was obtained in alkaline solutions and CD spectra suggest the statistical distribution of the two metal ions among the histidyl residues. The binding of HAAHVVH to palladium(II) is exclusive below pH 8 and the mixed metal species of palladium(II) and copper(II) ions are formed only in slightly basic solutions.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Dalton Transactions. - 37 (2008), p. 5059-5071. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Serényi Richárd Malandrinos, Gerasimos Hadjiliadis, Nick Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2