CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM085406
035-os BibID:(WoS)000454945800042 (Scopus)85059505403
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Metal binding selectivity of an N-terminally free multihistidine peptide HAVAHHH-NH / Bettina Diána Balogh, Zsolt Bihari, Péter Buglyó, Gizella Csire, Zsuzsanna Kerekes, Márton Lukács, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2019
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Copper(II), nickel(II), zinc(II) and organometallic ruthenium(II) ([(Z6-p-cym)Ru(H2O)3]2+) complexes of an N-terminally free heptapeptide containing four histidyl residues (NH2-HAVAHHH-NH2) have been studied by potentiometric and various spectroscopic techniques (UV-vis, CD, NMR and ESI-MS). The data revealed a significant selectivity in the metal binding ability of this ligand. Histamine-like coordination of the amino terminus is the primary binding mode for all metal ions but the internal histidyl residues can also contribute to the overall stability of the complexes. Copper(II) and nickel(II) ions are able to induce the deprotonation and coordination of the amide functions both at the amino terminus and around the internal histidyl sites, resulting in the co-existence of various coordination isomers or the formation of dinuclear complexes in the presence of excess of metal ions.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
pH-potenciometria
UV és UV-látható spektroszkópia
CD spektroszkópia
hisztidin
réz(II)ion
nikkel(II)ion
cink(II)ion
ruténium(III)ion
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 43 : 2 (2019), p. 907-916. -
További szerzők:Bihari Zsolt (1989-) (vegyész) Buglyó Péter (1965-) (vegyész) Csire Gizella (1990-) (vegyész) Kerekes Zsuzsanna Lukács Márton (1992-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
OTKA-115480
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM069003
035-os BibID:(WoS)000378508900069 (Scopus)84974621158
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of hexapeptides containing separate histidyl and cysteinyl binding sites / Mária Raics, Norbert Lihi, Aliz Laskai, Csilla Kállay, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2016
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Nickel(II), zinc(II) and cadmium(II) complexes of two N-terminally free hexapeptides AAHAAC andAHAAAC containing separate histidyl and cysteinyl residues have been studied using potentiometric andvarious spectroscopic (UV-Vis, CD, 1H-NMR) techniques. Both peptides have outstanding metal bindingability but the speciation of the systems and the binding sites of peptides reveal a significant specificity.In the nickel(II)?AAHAAC system the amino terminus is the primary nickel(II) binding site in the form ofthe (NH2,N-,N-,Nim) chelate. However, the C-terminal thiolate function can bind another nickel(II) ionwith the involvement of amide nitrogens in metal binding. Zinc(II) and cadmium(II)ions are not ableto promote deprotonation and coordination of the peptide amide groups of AAHAAC and onlymononuclear complexes are formed, in which imidazole-N and thiolate-S- donors are the primarymetal binding sites. In the case of AHAAAC both nickel(II) and zinc(II) ions can induce deprotonation andcoordination of the first amide bond in the sequence. This results in the enhanced stability of thecorresponding species, [MH-1L], containing a tridentate (NH2,N-,Nim) binding mode at the aminoterminus supported by a macrochelate from the distant thiolate group.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
nickel(II)
zinc(II)
cadmium(II)
complexes
Megjelenés:New Journal of Chemistry. - 40 : 6 (2016), p. 5420-5427. -
További szerzők:Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Laskai Aliz (1988-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM085231
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Copper(ii) complexes of amino acid derivatives of the bis(imidazol-2-yl)methyl residue / Csilla Kállay, Manuela Cattari, Daniele Sanna, Katalin Várnagy, Helga Süli-Vargha, Antal Csámpai, Imre Sóvágó, Giovanni Micera
Dátum:2004
ISSN:1144-0546 1369-9261
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 28 (2004), p. 727-734. -
További szerzők:Cattari, Manuela Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Süli-Vargha Helga Csámpai Antal Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Micera, Giovanni
Pályázati támogatás:TS040685
OTKA
T042722
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM067241
035-os BibID:(WoS)000395089200054 (Scopus)85011004549
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Unusual binding modes in the copper(II) and palladium(II) complexes of peptides containing both histidyl and cysteinyl residues / Norbert Lihi, Daniele Sanna, István Bányai, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2017
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:Two N-terminally free but C-terminally amidated peptides containing both histidine and cysteine(AAHAAC-NH2 and AHAAAC-NH2) have been synthesized and copper(II) and palladium(II) complexeswere studied by potentiometry, various spectroscopic methods and DFT calculations. In the case of thecopper(II)?AAHAAC-NH2 system the (NH2, N , N , Nim) coordination mode hindered the interactionbetween copper(II) and thiolate preventing the redox reactions in acidic and neutral solution. Thesuppression of redox reactions between copper(II) ions and the peptide AHAAAC-NH2 was also observedin equimolar samples but in this case the existence of Cu(II)?S(thiolate) binding was detected in thephysiological pH range. For palladium(II) complexes the results unambiguously prove the predominanceof the Pd?S(thiolate) binding mode over the formation of Pd?N(amide) bonds even if the thiolateresidues are involved in various macrochelates only. The thiolate group of the cysteinyl residue wasdescribed as the primary ligating site of both peptides and the remaining coordination sites wereoccupied by the amino, imidazole and one amide nitrogen donor atoms in the palladium(II) complexes.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:New Journal Of Chemistry. - 41 : 3 (2017), p. 1372-1379. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-115480
OTKA
Richter Gedeon Talentum
Egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM065918
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Zinc(II) and cadmium(II) complexes of N-terminally free peptides containing two separate cysteinyl binding sites / Norbert Lihi, Ágnes Grenács, Sarolta Timári, Ildikó Turi, István Bányai, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:The hexa- and hepta-peptides CSSACS-NH2 and ACSSACS-NH2 have been synthesized by solid phasepeptide synthesis and their zinc(II) and cadmium(II) complexes studied by potentiometric, NMRspectroscopic and ESI MS techniques. Both peptides have outstanding zinc(II) and cadmium(II) bindingaffinity but their coordination chemistry is different. In the case of the hexapeptide, the amino terminusis the primary metal binding site in the form of a stable (NH2,S ) 5-membered chelate supported bymacrochelation via the distant cysteinyl residue. The heptapeptide ACSSACS-NH2 is a slightly lesseffective metal binder but its coordination chemistry is more versatile. The thiolate groups are theprimary binding sites for both metal ions and an 18-membered (S ,S ) macrochelate is the favoredcoordination mode of the peptide. In slightly basic samples the deprotonated amino group can alsocontribute to metal binding. Moreover, the interaction of the terminal amino-N and the thiolate-S ofthe Cys(2) moiety can promote the deprotonation and metal ion coordination of the amide groupbetween these residues. This reaction results in the formation of the (NH2,N ,S ) fused chelatessupported by the thiolate of the distant cysteinyl residue. Zinc(II) induced deprotonation andcoordination of amide groups have already been described in various peptides of histidine, but in thecase of cadmium(II) this is the first example for the formation of a Cd-N(peptide amide) bond.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:New Journal Of Chemistry 39 : 11 (2015), p. 8364-8372. -
További szerzők:Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
TAMOP-4.2.2.B- 15/1/KONV-2015-0001
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM043104
Első szerző:Ősz Katalin (vegyész)
Cím:Equilibrium and structural studies on transition metal complexes of amino acid derivatives containing the bis(pyridin-2-yl)methyl residue / Katalin Ősz, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó, Lídia Lennert, Helga Süli-Vargha, Daniele Sanna, Giovanni Micera
Dátum:2001
ISSN:1144-0546 1369-9261
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:New Journal of Chemistry. - 25 : 5 (2001), p. 700-706. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Lennert, Lídia Süli-Vargha Helga Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.