CCL

Összesen 21 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM103969
035-os BibID:(cikkazonosító)111358 (WoS)000632487600005 (Scopus)85100757465
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Copper (II) binding properties of an octapeptide fragment from the R3 region of tau protein: A combined potentiometric, spectroscopic and mass spectrometric study / Bettina Diána Balogh, Bence Szakács, Giuseppe Di Natale, Giovanni Tabbì, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2021
ISSN:0162-0134 1873-3344
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 217 (2021), p. 1-13. -
További szerzők:Szakács Bence (1996-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
2019-2.1.11-TET-2019-00055
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM102980
035-os BibID:(Wos)000472449300031 (Scopus)85065536547
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:The ability of the NiSOD binding loop to chelate zinc( ii ): the role of the terminal amino group in the enzymatic functions / Csire Gizella, Kolozsi András, Gajda Tamás, Pappalardo Giuseppe, Várnagy Katalin, Sóvágó Imre, Fábián István, Lihi Norbert
Dátum:2019
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Equilibrium and detailed spectroscopic characterization of zinc(ii) complexes with NiSOD binding loop and their related model fragments are reported in the whole investigated pH-range. The zinc(ii) complexes of L1 (HCDLPCGVY-NH2), L2 (Ac-HCDLPCGVY-NH2) and L3 (HCDLACGVY-NH2) and the nickel(ii) and zinc(ii) complexes of L4 (HCDLPCG-NH2) were studied by pH-potentiometric and several spectroscopic methods. The results indicated that the macrochelate coordinated zinc(ii) complexes are dominant in a whole pH-range and the side chain donors of the peptides are involved in the metal binding. Therefore, the deprotonation and coordination of the peptide backbone occur only in a strongly alkaline solution. The acetylation of the peptide amino terminus (L2) significantly enhances the zinc(ii) binding ability compared to the corresponding nickel(ii) complexes. L2 complexes of zinc(ii) are 2 or 3 orders of magnitude more stable than the corresponding nickel(ii) complexes. This effect clearly shows the crucial role of the terminal amino group in the nickel binding for the NiSOD enzyme.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
cadmium(II)
complexes
peptides
copper
nickel(II)
histidyl
Megjelenés:Dalton Transactions. - 48 : 18 (2019), p. 6217-6227. -
További szerzők:Gajda Tamás Kolozsi András Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Fábián István (1956-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH PD-128326
Egyéb
K-124983
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM019088
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:Zn2+'s Ability to Alter the Distribution of Cu2+ among the Available Binding Sites of A[béta](1-16)-Polyethylenglycol-ylated Peptide: Implications in Alzheimer's Disease / Chiara A. Damante, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Grasso, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2011
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:The formation of mixed copper(II) and zinc(II) complexes with A[béta](1-16)-PEG has been investigated. The peptide fragment forms stable mixed metal complexes at physiological pH in which the His13/His14 dyad is the zinc(II)'s preferred binding site, while copper(II) coordination occurs at the N-terminus also involving the His6 imidazole. Copper(II) is prevented by zinc(II) excess from the binding to the two His residues, His13 and His14. As the latter binding mode has been recently invoked to explain the redox activity of the copper-A? complex, the formation of ternary metal complexes may justify the recently proposed protective role of zinc(II) in Alzheimer's disease. Therefore, the reported results suggest that zinc(II) competes with copper for A? binding and inhibits copper-mediated A? redox chemistry.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 50 : 12 (2011), p. 5342-5350. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Grasso, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM010513
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:Metal Loading Capacity of A beta N-Terminus : a Combined Potentiometric and Spectroscopic Study of Zinc(II) Complexes with A beta(1-16), Its Short or Mutated Peptide Fragments and Its Polyethylene Glycol-ylated Analogue / Chiara A. Damante, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Pappalardo, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Aggregation of the amyloidp-peptide (A beta) into insoluble fibirils is a key pathological event in Alzheimer's Disease (AD). There is now compelling evidence that metal binding to A beta is involved in AD pathogenesis. The amino acid region 1-16 is widely considered as the metal binding domain of A beta. In this work, we used a combined potentiometric, NMR, and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS),approach to study the zinc(II) binding to a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid sequence of A beta (A beta(1-16)PEG). Our results demonstrate for the first time that the A beta(1-16) is able to coordinate up to three zinc ions, all the histidyl residues acting as independent anchor sites. The study was complemented by systematically investigating the zinc(II) complexes of a series of shorter peptide fragments related to the A beta(1-16) sequence, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), AcA beta(8-16)Y10A. The comparison of the whole results allowed the identification of the zinc(II) preferred binding sites within the longer M(1-16) amino acid sequence. Unlike copper(II) that prefers the N-terminal amino group as the main binding site, the zinc(II) is preferentially placed in the 8-16 amino acidic region of A beta(1-16).
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 21 (2009), p. 10405-10415. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM006188
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:The metal loading ability of beta-Amyloid N-Terminus : a combined potentiometric and spectroscopic study of Copper(II) complexes with beta-Amyloid(1-16), its short or mutated peptide fragments, and its polyethylene glycol (PEG)-ylated analogue / Damante, C. A., Osz, K., Nagy, Z., Pappalardo, G., Grasso, G., Impellizzeri, G., Rizzarelli, E., Sovago, I.
Dátum:2008
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Alzheimer's disease (AD) is becoming a rapidly growing health problem, as it is one of the main causes of dementia in the elderly. Interestingly, copper(II) (together with zinc and iron) ions are accumulated in amyloid deposits, suggesting that metal binding to A beta could be involved in AD pathogenesis. In A beta, the metal binding is believed to occur within the N-terminal region encompassing the amino acid residues 1-16. In this work, potentiometric, spectroscopic (UV-vis, circular dichroism, and electron paramagnetic resonance), and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) approaches were used to investigate the copper(II) coordination features of a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated A beta peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid residues of the N-terminal region (A beta(1 - 16)PEG). The high water solubility of the resulting metal complexes allowed us to obtain a complete complex speciation at different metal-to-ligand ratios ranging from 1:1 to 4:1. Potentiometric and ESI-MS data indicate that A beta(1-16)PEG is able to bind up to four copper(II) ions. Furthermore, in order to establish the coordination environment at each metal binding site, a series of shorter peptide fragments of A beta, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), and AcA beta(8-16)Y10A, were synthesized, each encompassing a potential copper(II) binding site. The complexation properties of these shorter peptides were also comparatively investigated by using the same experimental approach.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 47 : 20 (2008), p. 9669-9683. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM081485
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Cross-Talk Between the Octarepeat Domain and the Fifth Binding Site of Prion Protein Driven by the Interaction of Copper(II) with the N-terminus / Giuseppe Di Natale, Ildikó Turi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2015
ISSN:0947-6539 1521-3765
Megjegyzések:Prion diseases are a group of neurodegenerative diseases based on the conformational conversion of the normal form of the prion protein (PrPC) to the disease?related scrapie isoform (PrPSc). Copper(II) coordination to PrPC has attracted considerable interest for almost 20?years, mainly due to the possibility that such an interaction would be an important event for the physiological function of PrPC. In this work, we report the copper(II) coordination features of the peptide fragment Ac(PEG11)3PrP(60?114) [Ac=acetyl] as a model for the whole N?terminus of the PrPC metal?binding domain. We studied the complexation properties of the peptide by means of potentiometric, UV/Vis, circular dichroism and electrospray ionisation mass spectrometry techniques. The results revealed that the preferred histidyl binding sites largely depend on the pH and copper(II)/peptide ratio. Formation of macrochelate species occurs up to a 2:1 metal/peptide ratio in the physiological pH range and simultaneously involves the histidyl residues present both inside and outside the octarepeat domain. However, at increased copper(II)/peptide ratios amide?bound species form, especially within the octarepeat domain. On the contrary, at basic pH the amide?bound species predominate at any copper/peptide ratio and are formed preferably with the binding sites of His96 and His111, which is similar to the metal?binding?affinity order observed in our previous studies.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
circular dichroism
copper
human prion protein
mass spectrometry
peptides
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 21 : 10 (2015), p. 4071-4084. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM043099
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region : Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides / Giuseppe Di Natale, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Diego La Mendola, Giovanni Micera, Nikolett Mihala, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Viktória Rigó, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2005
ISSN:0020-1669
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 44 : 20 (2005), p. 7214-7225. -
További szerzők:Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe La Mendola, Diego Micera, Giovanni Mihala, Nikolett Nagy Zoltán Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rigó Viktória Rizzarelli, Enrico Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM043094
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Affinity, Speciation, and Molecular Features of Copper(II) Complexes with a Prion Tetraoctarepeat Domain in Aqueous Solution : Insights into Old and New Results / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Daniele Sanna, Giuseppe Impellizzeri, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2013
ISSN:0947-6539
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 19 : 11 (2013), p. 3751-3761. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Impellizzeri, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM010514
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Interaction of Copper(II) with the Prion Peptide Fragment HuPrP(76-114) Encompassing Four Histidyl Residues within and outside the Octarepeat Domain / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giovanni Micera, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Complex formation processes between the 39-mer residue peptide fragment of human prion protein, HuPrP(76-114), and copper(II) ions have been studied by potentiometric, UV-vis, circular dichroism (CD), electron paramagnetic resonance, and electrospray ionization mass spectrometry methods. This peptide consists of 39 amino acid residues and contains two histidines (His77 and His85) belonging to the octarepeat domain and two histidines (His96 and His111) outside this domain. It was found that HuPrP(76-114) is able to bind 4 equiv of metal ions and all histidyl residues are independent, except nonequivalent metal binding sites in the oligonuclear species. Imidazole nitrogen donor atoms are the primary and exclusive metal binding sites below pH 5.5 in the form of various macrochelates. The macrochelation slightly suppresses, but cannot prevent, the deprotonation and metal ion coordination of amide functions, resulting in the formation of (N-im,N-), (N-im, N-,N-), and (N-im, N-, N-, N-)-coordinated copper(II) complexes in the pH range from 5.5 to 9. CD spectroscopy results gave clear evidence for the differences in the metal binding affinity of the histidyl sites according to the following order: His111 > His96 >> His77 similar to His85. Among the oligonuclear complexes, the formation of di- and tetranuclear species seems to be favored over the trinuclear ones, at pH values beyond the physiological ones. This phenomenon was not observed in the complex formation reactions of HuPrP(84-114), a peptide fragment containing only one histidyl residue from the octarepeat. As a consequence, the data support the existence of cooperativity in the metal binding ability of this peptide probably due to the presence of two octarepeat sequences of the dimeric octarepeat domain of HuPrP(76-114) at basic pH values.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 9 (2009), p. 4239-4250. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
T 048352
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM004091
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Copper(II) binding to two novel histidine-containing model hexapeptides : evidence for a metal ion driven turn conformation / Giuseppe Di Natale, Chiara A. Damante, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2008
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:The solution conformation and the copper(II) binding properties have comparatively been investigated for the two novel hexapeptides Ac-HPSGHA-NH2 (P2) and Ac-HGSPHA-NH2 (P4). The study has been carried out by means of CD, NMR, EPR and UV-Vis spectroscopic techniques in addition to potentiometric measurements to determine the stability constants of the different copper(II) complex species formed in the pH range 3-11. The peptides contain two histidine residues as anchor sites for the metal ion and differ only for the exchanged position of the proline residue with glycine. CD and NMR results for the uncomplexed peptide ligands suggest a predominantly unstructured peptide chain in aqueous solution. Potentiometric and spectroscopic data (UV-Vis, CD and EPR) show that both peptides strongly interact with copper(II) ions by forming complexes with identical stoichiometries but different structures. Furthermore, Far-UV CD experiments indicate that the conformation of the peptides is dramatically affected following copper(II) complexation with the P4 peptide adopting a beta-turn-like conformation.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 102 : 11 (2008), p. 2012-2019. -
További szerzők:Damante, Chiara A. Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T048352
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM043098
Első szerző:Grasso, Domenico
Cím:Environmental Effects on a Prion's Helix II Domain : Copper(II) and Membrane Interactions with PrP180-193 and Its Analogues / Domenico Grasso, Giulia Grasso, Valeria Guantieri, Giuseppe Impellizzeri, Carmelo La Rosa, Danilo Milardi, Giovanni Micera, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2006
ISSN:0947-6539
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 12 : 2 (2006), p. 537-547. -
További szerzők:Grasso, Giulia Guantieri, Valeria Impellizzeri, Giuseppe La Rosa, Carmelo Milardi, Danilo Micera, Giovanni Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM043096
Első szerző:Jószai Viktória (vegyész)
Cím:Transition metal complexes of terminally protected peptides containing histidyl residues / Viktória Jószai, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Daniele Sanna, Giuseppe Di Natale, Diego La Mendola, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2006
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 100 : 8 (2006), p. 1399-1409. -
További szerzők:Nagy Zoltán Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe La Mendola, Diego Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.