CCL

Összesen 12 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM103969
035-os BibID:(cikkazonosító)111358 (WoS)000632487600005 (Scopus)85100757465
Első szerző:Balogh Bettina Diána (vegyész)
Cím:Copper (II) binding properties of an octapeptide fragment from the R3 region of tau protein: A combined potentiometric, spectroscopic and mass spectrometric study / Bettina Diána Balogh, Bence Szakács, Giuseppe Di Natale, Giovanni Tabbì, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2021
ISSN:0162-0134 1873-3344
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 217 (2021), p. 1-13. -
További szerzők:Szakács Bence (1996-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
2019-2.1.11-TET-2019-00055
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM081485
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Cross-Talk Between the Octarepeat Domain and the Fifth Binding Site of Prion Protein Driven by the Interaction of Copper(II) with the N-terminus / Giuseppe Di Natale, Ildikó Turi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2015
ISSN:0947-6539 1521-3765
Megjegyzések:Prion diseases are a group of neurodegenerative diseases based on the conformational conversion of the normal form of the prion protein (PrPC) to the disease?related scrapie isoform (PrPSc). Copper(II) coordination to PrPC has attracted considerable interest for almost 20?years, mainly due to the possibility that such an interaction would be an important event for the physiological function of PrPC. In this work, we report the copper(II) coordination features of the peptide fragment Ac(PEG11)3PrP(60?114) [Ac=acetyl] as a model for the whole N?terminus of the PrPC metal?binding domain. We studied the complexation properties of the peptide by means of potentiometric, UV/Vis, circular dichroism and electrospray ionisation mass spectrometry techniques. The results revealed that the preferred histidyl binding sites largely depend on the pH and copper(II)/peptide ratio. Formation of macrochelate species occurs up to a 2:1 metal/peptide ratio in the physiological pH range and simultaneously involves the histidyl residues present both inside and outside the octarepeat domain. However, at increased copper(II)/peptide ratios amide?bound species form, especially within the octarepeat domain. On the contrary, at basic pH the amide?bound species predominate at any copper/peptide ratio and are formed preferably with the binding sites of His96 and His111, which is similar to the metal?binding?affinity order observed in our previous studies.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
circular dichroism
copper
human prion protein
mass spectrometry
peptides
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 21 : 10 (2015), p. 4071-4084. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM043099
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region : Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides / Giuseppe Di Natale, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Diego La Mendola, Giovanni Micera, Nikolett Mihala, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Viktória Rigó, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2005
ISSN:0020-1669
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 44 : 20 (2005), p. 7214-7225. -
További szerzők:Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe La Mendola, Diego Micera, Giovanni Mihala, Nikolett Nagy Zoltán Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rigó Viktória Rizzarelli, Enrico Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM043094
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Affinity, Speciation, and Molecular Features of Copper(II) Complexes with a Prion Tetraoctarepeat Domain in Aqueous Solution : Insights into Old and New Results / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Daniele Sanna, Giuseppe Impellizzeri, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2013
ISSN:0947-6539
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 19 : 11 (2013), p. 3751-3761. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Impellizzeri, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM010514
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Interaction of Copper(II) with the Prion Peptide Fragment HuPrP(76-114) Encompassing Four Histidyl Residues within and outside the Octarepeat Domain / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giovanni Micera, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Complex formation processes between the 39-mer residue peptide fragment of human prion protein, HuPrP(76-114), and copper(II) ions have been studied by potentiometric, UV-vis, circular dichroism (CD), electron paramagnetic resonance, and electrospray ionization mass spectrometry methods. This peptide consists of 39 amino acid residues and contains two histidines (His77 and His85) belonging to the octarepeat domain and two histidines (His96 and His111) outside this domain. It was found that HuPrP(76-114) is able to bind 4 equiv of metal ions and all histidyl residues are independent, except nonequivalent metal binding sites in the oligonuclear species. Imidazole nitrogen donor atoms are the primary and exclusive metal binding sites below pH 5.5 in the form of various macrochelates. The macrochelation slightly suppresses, but cannot prevent, the deprotonation and metal ion coordination of amide functions, resulting in the formation of (N-im,N-), (N-im, N-,N-), and (N-im, N-, N-, N-)-coordinated copper(II) complexes in the pH range from 5.5 to 9. CD spectroscopy results gave clear evidence for the differences in the metal binding affinity of the histidyl sites according to the following order: His111 > His96 >> His77 similar to His85. Among the oligonuclear complexes, the formation of di- and tetranuclear species seems to be favored over the trinuclear ones, at pH values beyond the physiological ones. This phenomenon was not observed in the complex formation reactions of HuPrP(84-114), a peptide fragment containing only one histidyl residue from the octarepeat. As a consequence, the data support the existence of cooperativity in the metal binding ability of this peptide probably due to the presence of two octarepeat sequences of the dimeric octarepeat domain of HuPrP(76-114) at basic pH values.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 9 (2009), p. 4239-4250. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
T 048352
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM004091
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Copper(II) binding to two novel histidine-containing model hexapeptides : evidence for a metal ion driven turn conformation / Giuseppe Di Natale, Chiara A. Damante, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2008
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:The solution conformation and the copper(II) binding properties have comparatively been investigated for the two novel hexapeptides Ac-HPSGHA-NH2 (P2) and Ac-HGSPHA-NH2 (P4). The study has been carried out by means of CD, NMR, EPR and UV-Vis spectroscopic techniques in addition to potentiometric measurements to determine the stability constants of the different copper(II) complex species formed in the pH range 3-11. The peptides contain two histidine residues as anchor sites for the metal ion and differ only for the exchanged position of the proline residue with glycine. CD and NMR results for the uncomplexed peptide ligands suggest a predominantly unstructured peptide chain in aqueous solution. Potentiometric and spectroscopic data (UV-Vis, CD and EPR) show that both peptides strongly interact with copper(II) ions by forming complexes with identical stoichiometries but different structures. Furthermore, Far-UV CD experiments indicate that the conformation of the peptides is dramatically affected following copper(II) complexation with the P4 peptide adopting a beta-turn-like conformation.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 102 : 11 (2008), p. 2012-2019. -
További szerzők:Damante, Chiara A. Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T048352
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM043096
Első szerző:Jószai Viktória (vegyész)
Cím:Transition metal complexes of terminally protected peptides containing histidyl residues / Viktória Jószai, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Daniele Sanna, Giuseppe Di Natale, Diego La Mendola, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2006
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 100 : 8 (2006), p. 1399-1409. -
További szerzők:Nagy Zoltán Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe La Mendola, Diego Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM037686
Első szerző:Jószai Viktória (vegyész)
Cím:Mixed metal copper(II)-nickel(II) and copper(II)-zinc(II) complexes of multihistidine peptide fragments of human prion protein / Viktória Jószai, Ildikó Turi, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2012
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
amin oacids
peptides transition metals
coordination chemistry
prion protein
peptides
copper
nickel
zinc
Megjelenés:Journal of inorganic Biochemistry. - 112 (2012), p. 17-24. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
OTKA-NKTH 77586
OTKA
OTKA-PD72321
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM082023
Első szerző:Lukács Márton (vegyész)
Cím:Copper(II) Coordination Abilities of the Tau Protein's N-Terminus Peptide Fragments: A Combined Potentiometric, Spectroscopic and Mass Spectrometric Study / Márton Lukács, Györgyi Szunyog, Ágnes Grenács, Norbert Lihi, Csilla Kállay, Giuseppe Di Natale, Tiziana Campagna, Valeria Lanza, Giovanni Tabbi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2019
ISSN:2192-6506
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
binding sites
copper
mass spectrometry
peptides
tau proteins
Megjelenés:ChemPlusChem. - 84 : 11 (2019), p. 1697-1708. -
További szerzők:Szunyog Györgyi (1991-) (okleveles vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Di Natale, Giuseppe Campagna, Tiziana Lanza, Valeria Tabbi, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
NKFIH K115480
Egyéb
PD-128326
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM002677
Első szerző:Ősz Katalin (vegyész)
Cím:Copper(II) interaction with prion peptide fragments encompassing histidine residues within and outside the octarepeat domain: speciation, stability constants and binding details / Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Daniele Sanna, Giovanni Micera, Enrico Rizzarelli, and Imre Sóvágó
Dátum:2007
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemistry : A European Journal. - 13 : 25 (2007), p. 7129-7143. -
További szerzők:Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
elektronikus változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM043109
Első szerző:Sóvágó Imre (vegyész)
Cím:Transition metal complexes of peptide fragments of prion proteins / Imre Sóvágó, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Viktória Rigó, Daniele Sanna, Diego La Mendola, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli
Dátum:2005
ISSN:1565-3633
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok előadáskivonat
Megjelenés:Advances in Coordination, Bioinorganic and Inorganic Chemistry : 20th International Conference on Coordination and Bioinorganic Chemistry, Smolenice, Slovakia, June 5-10, 2005 / ed. M. Melnik, J. Šima, M. Tatarko. - p. 363-376. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán Rigó Viktória Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) La Mendola, Diego Di Natale, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM016490
Első szerző:Turi Ildikó (vegyész)
Cím:Nickel(II) complexes of the multihistidine peptide fragments of human prion protein / Ildikó Turi, Csilla Kállay, Dorina Szikszai, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Paolo De Bona, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2010
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Nickel(II) complexes of the peptide fragments of human prion protein containing histidyl residues both inside and outside the octarepeat domain have been studied by the combined application of potentiometric, UV-visible and circular dichroism spectroscopic methods. The imidazole-N donor atoms of histidyl residues are the exclusive metal binding sites below pH 7.5, but the formation of stable macrochelates was characteristic only for the peptide HuPrP(76-114) containing four histidyl residues. Yellow colored square planar complexes were obtained above pH 7.5-8 with the cooperative deprotonation of three amide nitrogens in the [N-im,N-,N-, N-] coordination mode. It was found that the peptides can bind as many nickel(II) ions as the number of independent histidyl residues. All data supported that the complex formation processes of nickel(II) are very similar to those of copper(II), but with a significantly reduced stability for nickel(II), which shifts the complex formation reactions into the slightly alkaline pH range. The formation of coordination isomers was characteristic of the mononuclear complexes with a significant preference for the nickel(II) binding at the histidyl sites outside the octarepeat domain. The results obtained for the two-histidine fragments of the protein, HuPrP(91-115), HuPrP(76-114)H85A and HuPrP(84-114)H96A, made it possible to compare the binding ability of the His96 and His111 sites. These data reveal a significant difference in the nickel(II) and copper(II) binding sites of the peptides: His96 was found to predominate almost completely for nickel(II) ions, while the opposite order, but with comparable concentrations, was reported for copper(II). (C) 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Prion protein
Peptides
Nickel(II)
Stability constants
Histidine
Circular dichroism
unstructured amyloidogenic region
copper-binding
octarepeat domain
histidyl residues
circular-dichroism
coordination modes
cu2+
coordination
stability
constants
sites
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 104 : 8 (2010), p. 885-891. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Szikszai Dorina (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1