Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM085638
Első szerző:	Buglyó Péter (vegyész)
Cím:	Vanadium(III) binding strengths of small biomolecules / Péter Buglyó, Eszter Márta Nagy, Imre Sóvágó
Dátum:	2005
ISSN:	0033-4545 1365-3075
Megjegyzések:	The hydrolysis of vanadium(III) and the complex formation reactions between V(III) and weakly coordinating [glycine (GLY), DL-aspartic acid (ASP), D-penicillamine (PEN), DL-histidine (HIS)] or strongly coordinating [N,O] donor [picolinic (PIC) or 6-methylpicolinic acid (MePIC)] and [O,O] donor [maltol (MALT), 1,2-dimethyl-3-hydroxy4-(1H)-pyridinone (DHP), tiron (TIR)] ligands were studied at 25.0 ?C and an ionic strength of 0.20 M (KCl) in aqueous solution using combined pH-potentiometric and UV?vis spectroscopic techniques. Although some interaction between the amino acids and V(III) was found, we could not obtain reliable models for these systems owing to the intensive hydrolysis of the metal ion and the formation of polynuclear hydroxo complexes. With pyridine carboxylates or [O,O] donor ligands 1:1, 1:2 (in the latter case, also 1:3 species) were found to be present as major complexes in solution. The similarities and differences in binding V(III) by these ligands are discussed.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Vanadium(III) insulin mimetic complex complex equilibria picolinate deferriprone maltol speciation
Megjelenés:	Pure And Applied Chemistry. - 77 : 9 (2005), p. 1583-1594. -
További szerzők:	Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	F32235 OTKA TS 040685 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM081994
Első szerző:	Buglyó Péter (vegyész)
Cím:	Metal ion binding capability of secondary (N-methyl) versus primary (N-H) dipeptide hydroxamic acids / Buglyó Péter, Nagy Eszter Márta, Sóvágó Imre, Ozsváth András, Daniele Sanna, Farkas Etelka
Dátum:	2016
ISSN:	0277-5387
Megjegyzések:	Novel, dipeptide hydroxamic acids, L-Ala-L-AlaN(Me)OH and L-Ala-L-SerN(Me)OH, as well as the corresponding Z-protected ones, Z-L-Ala-L-AlaN(Me)OH and Z-L-Ala-L-SerN(Me)OH (Z = benzyloxycarbonyl) were synthesized and the metal ion binding capabilities toward Fe(III), Al(III), Ni(II), Cu(II) and Zn(II) were studied by combined pH-potentiometric and spectroscopic (UV?VIS, EPR) methods in aqueous solution. Each of these derivatives contains a methyl substituent at the hydroxamate N making it unsuitable for metal ion coordination. By making a comparison of the obtained results with our previously published ones for the corresponding primary hydroxamates, the effects of the replacement of hydroxamic-NH (primary) by hydroxamic-N(Me) (secondary) and that of the protection at the N terminus of the peptide chain (Z-protected ligands) on the metal binding capability as well as metal ion selectivity are evaluated in this paper. Except the significantly decreased solubility of their complexes, the Z-protected derivatives can coordinate as the simple analogous monohydroxamates. Fe(III) and Al(III) with hard character were found to form [O, O] chelated hydroxamate species with all the ligands studied. Like the corresponding primary ligands secondary derivatives were found to form [O, O] and [NH2, CO] chelated linkage isomers with Zn(II). For Ni(II) the deprotonation and coordination of the amide group is disfavoured when the hydroxamate N as binding site is blocked. Unlike primary dipeptide hydroxamates, the secondary ones, in their most stable complex, coordinate to Cu(II) via an [NH2, Namide, Ohydrox.] chelate and the formation of oligonuclear complexes, as it was shown previously with the corresponding primary analogues, cannot be detected. No indication was found for the role of the hydroxyl group of the serine moiety in metal ion binding. The results show that, unlike for the M(III) metal ions, in the case of M(II) ones there is a preference of complexation with the primary derivatives over the secondary ligands. This preference was found to be the most pronounced for Cu(II).
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Secondary peptide hydroxamic acid pH-potentiometry Metal complex Stability constant Metal ion selectivity
Megjelenés:	Polyhedron. - 110 (2016), p. 172-181. -
További szerzők:	Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Ozsváth András (1992-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA-112317 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003006
035-os BibID:	(WOS)000246744600010
Első szerző:	Buglyó Péter (vegyész)
Cím:	New insights into the metal ion-peptide hydroxamate interactions : metal complexes of primary hydroxamic acid derivatives of common dipeptides in aqueous solution / Péter Buglyó, Eszter Márta Nagy, Etelka Farkas, Imre Sóvágó, Daniele Sanna, Giovanni Micera
Dátum:	2007
ISSN:	0277-5387
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Polyhedron. - 26 : 8 (2007), p. 1625-1633. -
További szerzők:	Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni
Pályázati támogatás:	OTKA T 046366 OTKA
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM018804
Első szerző:	Kállay Csilla (vegyész)
Cím:	Copper(II) complexes of rat amylin fragments / Csilla Kállay, Ágnes Dávid, Sarolta Timári, Eszter Márta Nagy, Daniele Sanna, Eugenio Garribba, Giovanni Micera, Paolo De Bona, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2011
ISSN:	1477-9226
Megjegyzések:	The fragments of rat amylin rIAPP(17-29) (Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2), rIAPP(17-22)(Ac-VRSSNN-NH2), rIAPP(19-22) (Ac-SSNN-NH2) and rIAPP(17?20) (Ac-VRSS-NH2) togetherwith the related mutant peptides (Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2) have been synthesized and theircopper(II) complexes studied by potentiometric, UV-Vis, CD and EPR spectroscopic methods. Despitethe lack of any common strongly coordinating donor functions some of these fragments are able tobind copper(II) ions in the physiological pH range. The longest fragment rat amylin(17-29) keeps oneequivalent copper(II) ion in solution in the whole pH range, while two other peptides Ac-VRSSNN-NH2and Ac-SSNN-NH2 are also able to interact with copper(II) ions in the slightly alkaline pH range.According to the spectral parameters of the complexes, the peptides can be classified into two differentcategories: (i) the tetrapeptides Ac-VRSS-NH2, Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2 can interact withcopper(II) only under strongly alkaline conditions (pH > 10.0) and the formation of only one specieswith four amide nitrogen coordination can be detected; (ii) the peptides Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2,Ac-VRSSNN-NH2 and Ac-SSNN-NH2 can form complexes above pH 6.0 with the majorstoichiometries [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-. These data support that rIAPP(17?29) caninteract with copper(II) ions under physiological conditions and the SSNN tetrapeptide fragment canbe considered as the shortest sequence responsible for metal binding. Density functional theory (DFT)calculations provide some information on the possible coordination modes of Ac-SSNN-NH2 towardsthe copper(II) ion and suggest that for [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-, the binding of two, threeand four deprotonated amide nitrogens, with NH- of the side chain of asparagine as anchoring group,is probable. Moreover, these data reveal that peptides can be effective metal binding ligands even in theabsence of anchoring groups, if more polar side chains are present in a specific sequence.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Molekulatudomány amilin amylin copper, complexes
Megjelenés:	Dalton Transactions 40 : 38 (2011), p. 9711-9721. -
További szerzők:	Dávid Ágnes (1988-) (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Garribba, Eugenio Micera, Giovanni De Bona, Paolo Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Hisztidintartalmú peptidek reaktivitása OTKA NKTH 77586 OTKA PD 72321
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: