Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM018804
Első szerző:	Kállay Csilla (vegyész)
Cím:	Copper(II) complexes of rat amylin fragments / Csilla Kállay, Ágnes Dávid, Sarolta Timári, Eszter Márta Nagy, Daniele Sanna, Eugenio Garribba, Giovanni Micera, Paolo De Bona, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:	2011
ISSN:	1477-9226
Megjegyzések:	The fragments of rat amylin rIAPP(17-29) (Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2), rIAPP(17-22)(Ac-VRSSNN-NH2), rIAPP(19-22) (Ac-SSNN-NH2) and rIAPP(17?20) (Ac-VRSS-NH2) togetherwith the related mutant peptides (Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2) have been synthesized and theircopper(II) complexes studied by potentiometric, UV-Vis, CD and EPR spectroscopic methods. Despitethe lack of any common strongly coordinating donor functions some of these fragments are able tobind copper(II) ions in the physiological pH range. The longest fragment rat amylin(17-29) keeps oneequivalent copper(II) ion in solution in the whole pH range, while two other peptides Ac-VRSSNN-NH2and Ac-SSNN-NH2 are also able to interact with copper(II) ions in the slightly alkaline pH range.According to the spectral parameters of the complexes, the peptides can be classified into two differentcategories: (i) the tetrapeptides Ac-VRSS-NH2, Ac-VASS-NH2 and Ac-VRAA-NH2 can interact withcopper(II) only under strongly alkaline conditions (pH > 10.0) and the formation of only one specieswith four amide nitrogen coordination can be detected; (ii) the peptides Ac-VRSSNNLGPVLPP-NH2,Ac-VRSSNN-NH2 and Ac-SSNN-NH2 can form complexes above pH 6.0 with the majorstoichiometries [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-. These data support that rIAPP(17?29) caninteract with copper(II) ions under physiological conditions and the SSNN tetrapeptide fragment canbe considered as the shortest sequence responsible for metal binding. Density functional theory (DFT)calculations provide some information on the possible coordination modes of Ac-SSNN-NH2 towardsthe copper(II) ion and suggest that for [CuH-2L], [CuH-3L]- and [CuH-4L]2-, the binding of two, threeand four deprotonated amide nitrogens, with NH- of the side chain of asparagine as anchoring group,is probable. Moreover, these data reveal that peptides can be effective metal binding ligands even in theabsence of anchoring groups, if more polar side chains are present in a specific sequence.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Molekulatudomány amilin amylin copper, complexes
Megjelenés:	Dalton Transactions 40 : 38 (2011), p. 9711-9721. -
További szerzők:	Dávid Ágnes (1988-) (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Garribba, Eugenio Micera, Giovanni De Bona, Paolo Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Hisztidintartalmú peptidek reaktivitása OTKA NKTH 77586 OTKA PD 72321
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM085429
Első szerző:	Turi Ildikó (vegyész)
Cím:	The effect of non-coordinating side chains on the metal binding affinities of peptides of histidine / Ildikó Turi, Daniele Sanna, Eugenio Garribba, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó
Dátum:	2013
ISSN:	0277-5387
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Polyhedron. - 62 (2013), p. 7-17. -
További szerzők:	Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Garribba, Eugenio Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:	OTKA 72956 OTKA TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024 TÁMOP TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043 TÁMOP TÁMOP 4.2.4.A/2-11-1-2012-0001 TÁMOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM085628
Első szerző:	Várnagy Katalin (vegyész)
Cím:	Potentiometric and spectroscopic studies on copper(II) complexes of non-proteinogenic histidine analogues / K. Várnagy, E. Garribba, D. Sanna, I. Sóvágó, G. Micera
Dátum:	2005
ISSN:	0277-5387
Megjegyzések:	Copper(II) complexes of the histidine analogues: ?-(2-pyridyl)- dl-alanine, ?-(2-thienyl)- dl-alanine, ?-(1,2,4-triazol-1-yl)- dl-alanine, ?-(2-thiazolyl)- dl-alanine ligands, and for comparison ?-(2-thienyl)glycine and 2-(2-aminoethyl)pyridine, were studied by potentiometric, UV?VIS, EPR and thermogravimetric techniques. The amino acid residues of the ligands were described as the main binding sites forming mono- and bis-(ligand) complexes, but the interaction between aromatic triazolyl and pyridyl nitrogen atoms and the copper(II) ion also was detected in the case of ?-(1,2,4-triazol-1-yl)- dl-alanine and ?-(2-pyridyl)- dl-alanine. The presence of heteroaromatic rings in the amino acid analogues influences the amino acid like coordination mode in the order imidazole > pyridyl ? triazolyl > thiazolyl ? thienyl rings.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk Copper(II) complexes Histidine analogue pH-Potentiometry EPR spectroscopy
Megjelenés:	Polyhedron. - 24 : 7 (2005), p. 799-806. -
További szerzők:	Garribba, Eugenio Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Micera, Giovanni
Pályázati támogatás:	T042722 OTKA
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: