CCL

Összesen 10 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM082433
035-os BibID:(cikkazonosító)110927 (WoS)000510109900045 (Scopus)85075795815
Első szerző:Csire Gizella (vegyész)
Cím:Complex formation processes and metal ion catalyzed oxidation of model peptides related to the metal binding site of the human prion protein / Gizella Csire, Ildikó Turi, Imre Sóvágó, Eszter Kárpáti, Csilla Kállay
Dátum:2020
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Interaction of copper(II) and nickel(II) ions with the Ac-PHAAAGTHSMKHM-NH2 tridecapeptide containing the His85, His96 and His111 binding sites of human prion protein has been studied by various techniques. pH-potentiometry, UV?Vis and circular dichroism spectroscopy were applied to study the stoichiometry, stability and structure of the copper(II) and nickel(II) complexes, while HPLC-MS and MS/MS were used for identifying the products of copper(II) catalyzed oxidation. The copper binding ability of shorter fragments, namely the nonapeptide Ac-PHAAAGTHS-NH2 and pentapeptide Ac-PHAAA-NH2 have also been studied. The tridecapeptide is able to bind three equivalent of copper(II) ion, since the histidine residues behave as independent metal binding sites. Nevertheless, the metal binding ability of histidine residue mimicking the octarepeat domain (His85) is decreased, while the other parts of the peptide mimicking the histidines outside the octarepeat domain bind the copper ions in comparable concentration. On the other hand, this peptide is able to coordinate only two equivalents of nickel ion on the domains outside the octarepeat region. Furthermore the His96 binding site is more effective for the nickel ions. Both histidine and methionine residues are sensitive for oxidation, the oxidation of these residues are proved, and in the case of the histidine residues follows the order His96?>His85>>His111.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 203 (2020), p. 1-9. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Kárpáti Eszter Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKFI-115480
egyéb
NKFI-124983
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM081485
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Cross-Talk Between the Octarepeat Domain and the Fifth Binding Site of Prion Protein Driven by the Interaction of Copper(II) with the N-terminus / Giuseppe Di Natale, Ildikó Turi, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2015
ISSN:0947-6539 1521-3765
Megjegyzések:Prion diseases are a group of neurodegenerative diseases based on the conformational conversion of the normal form of the prion protein (PrPC) to the disease?related scrapie isoform (PrPSc). Copper(II) coordination to PrPC has attracted considerable interest for almost 20?years, mainly due to the possibility that such an interaction would be an important event for the physiological function of PrPC. In this work, we report the copper(II) coordination features of the peptide fragment Ac(PEG11)3PrP(60?114) [Ac=acetyl] as a model for the whole N?terminus of the PrPC metal?binding domain. We studied the complexation properties of the peptide by means of potentiometric, UV/Vis, circular dichroism and electrospray ionisation mass spectrometry techniques. The results revealed that the preferred histidyl binding sites largely depend on the pH and copper(II)/peptide ratio. Formation of macrochelate species occurs up to a 2:1 metal/peptide ratio in the physiological pH range and simultaneously involves the histidyl residues present both inside and outside the octarepeat domain. However, at increased copper(II)/peptide ratios amide?bound species form, especially within the octarepeat domain. On the contrary, at basic pH the amide?bound species predominate at any copper/peptide ratio and are formed preferably with the binding sites of His96 and His111, which is similar to the metal?binding?affinity order observed in our previous studies.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
circular dichroism
copper
human prion protein
mass spectrometry
peptides
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 21 : 10 (2015), p. 4071-4084. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM037686
Első szerző:Jószai Viktória (vegyész)
Cím:Mixed metal copper(II)-nickel(II) and copper(II)-zinc(II) complexes of multihistidine peptide fragments of human prion protein / Viktória Jószai, Ildikó Turi, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2012
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
amin oacids
peptides transition metals
coordination chemistry
prion protein
peptides
copper
nickel
zinc
Megjelenés:Journal of inorganic Biochemistry. - 112 (2012), p. 17-24. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
OTKA-NKTH 77586
OTKA
OTKA-PD72321
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM018801
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein / Csilla Kállay, Ildikó Turi, Sarolta Timári, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giuseppe Pappalardo, Paolo de Bona, Enrico Rizzarelli and Imre Sóvágó
Dátum:2010
ISSN:0026-9247
Megjegyzések:The tetrapeptides Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHMNH2,Ac-MKHS-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-MKHS(OMe)-NH2 and the nonapeptides Ac-KTNSKHMAG-NH2and Ac-KTNMKHSAG-NH2 were synthesized and theircopper(II) complexes were studied by potentiometric,UV?Vis, circular dichroism (CD), and electron paramagneticresonance (EPR) spectroscopic methods. Thesepeptides mimic the 109?112 and 106?114 residues of thesequence of human prion protein. The imidazole-N donoratoms of histidyl residues were found to be the primarymetal binding sites of all peptide fragments. This bindingmode provides a good possibility for the cooperative deprotonationand metal ion coordination of two amidefunctions preceding histidine. The (Nim,N-,N-)-bondedspecies predominate in the pH range 5.5?7.0 and the freecoordination sites of these species make possible the metalbinding of weakly coordinating side chains. Thecomparison of the potentiometric and spectroscopic resultsrevealed the stabilizing role of the oxygen donors of seryl,threonyl, or methoxyseryl residues of Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHM-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-KTNSKHMAG-NH2 containing the mutations in position 109. Theseinteractions were, however, not observed in the peptidescontaining the specific amino acids in other locations of thepeptide sequence.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Bioinorganic chemistry
Metal complexes
Peptides
Prion proteins
Megjelenés:Monatshefte Für Chemie. - 142 : 4 (2010), p. 411-419. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA
NKTH 77586
OTKA
72956
OTKA
PD 72321
TAMOP
4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
A fémionok szerepe a fehérjék konformációváltozásában
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM065918
Első szerző:Lihi Norbert (vegyész)
Cím:Zinc(II) and cadmium(II) complexes of N-terminally free peptides containing two separate cysteinyl binding sites / Norbert Lihi, Ágnes Grenács, Sarolta Timári, Ildikó Turi, István Bányai, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1144-0546 1369-9261
Megjegyzések:The hexa- and hepta-peptides CSSACS-NH2 and ACSSACS-NH2 have been synthesized by solid phasepeptide synthesis and their zinc(II) and cadmium(II) complexes studied by potentiometric, NMRspectroscopic and ESI MS techniques. Both peptides have outstanding zinc(II) and cadmium(II) bindingaffinity but their coordination chemistry is different. In the case of the hexapeptide, the amino terminusis the primary metal binding site in the form of a stable (NH2,S ) 5-membered chelate supported bymacrochelation via the distant cysteinyl residue. The heptapeptide ACSSACS-NH2 is a slightly lesseffective metal binder but its coordination chemistry is more versatile. The thiolate groups are theprimary binding sites for both metal ions and an 18-membered (S ,S ) macrochelate is the favoredcoordination mode of the peptide. In slightly basic samples the deprotonated amino group can alsocontribute to metal binding. Moreover, the interaction of the terminal amino-N and the thiolate-S ofthe Cys(2) moiety can promote the deprotonation and metal ion coordination of the amide groupbetween these residues. This reaction results in the formation of the (NH2,N ,S ) fused chelatessupported by the thiolate of the distant cysteinyl residue. Zinc(II) induced deprotonation andcoordination of amide groups have already been described in various peptides of histidine, but in thecase of cadmium(II) this is the first example for the formation of a Cd-N(peptide amide) bond.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:New Journal Of Chemistry 39 : 11 (2015), p. 8364-8372. -
További szerzők:Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Bányai István (1953-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TAMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-004
TÁMOP
TAMOP-4.2.2.B- 15/1/KONV-2015-0001
TÁMOP
Richter Gedeon Talentum Foundation
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM058630
Első szerző:Sóvágó Imre (vegyész)
Cím:Fators influencing the formation of mixed metal complexes of peptide fragments of prion protein and related ligands / Sóvágó Imre, Turi Ildikó, Grenács Ágnes
Dátum:2013
ISBN:978-88-7587-658-6
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok előadáskivonat
Megjelenés:11th European Biological Inorganic Chemistry Conference / ed. Josefa María González-Pérez, Antonio Matilla-Hernández, Juan Niclós Gutiérrez. - p. 31-36. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Grenács Ágnes (1988-) (vegyész, analitikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM084923
Első szerző:Timári Sarolta (vegyész, kémia tanár)
Cím:Studies on the formation of coordination isomers in the copper(II) and nickel(II) complexes of peptides containing histidyl residues / Sarolta Timári, Ildikó Turi, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2014
Megjegyzések:Copper(II) and nickel(II) complexes of an octapeptide (Ac-MKHMGTHS-NH2) and its N-terminally lengthened derivatives (Ac-GGMKHMGTHS-NH2 and Ac-GDMKHMGTHS-NH2) have been studied by potentiometric and spectroscopic measurements. The amino acid sequences of the peptides correspond to the metal binding domains of 96H and 111H residues in the native prion fragments (GT96HS and MK111HM) but these domains are in the opposite order in the model peptides. The results revealed that both histidyl moieties can be effective metal binding sites. Evaluation of CD spectra made it possible to assess the ratio of coordination isomers of mononuclear complexes. The preference both for copper(II) and nickel(II) binding at the GTHS site was obtained in all cases. In the case of nickel(II) this is in a good agreement with the previous results reported for the prion fragments but the opposite distribution was obtained for copper(II). These data strongly support that nickel(II) prefers the binding to the specific sites of peptides best suited for square planar coordination, while the overall stability of copper(II) peptide complexes is finely tuned by the secondary effects of distant side chains. Moreover, the formation of heteropolynuclear copper(II)-nickel(II)-peptide complexes has also been detected and it was found that the addition of nickel(II) to the mononuclear copper(II) species can redistribute the coordination of copper(II) among the available metal binding sites.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Polyhedron. - 79 (2014), p. 72-79. -
További szerzők:Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM085429
Első szerző:Turi Ildikó (vegyész)
Cím:The effect of non-coordinating side chains on the metal binding affinities of peptides of histidine / Ildikó Turi, Daniele Sanna, Eugenio Garribba, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó
Dátum:2013
ISSN:0277-5387
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Polyhedron. - 62 (2013), p. 7-17. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Garribba, Eugenio Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA 72956
OTKA
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
TÁMOP 4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM084937
035-os BibID:(cikkazonosító)1713752
Első szerző:Turi Ildikó (vegyész)
Cím:Metal complexes of model peptides related to the metal binding sites of prion protein / Turi Ildikó, Sóvágó Imre
Dátum:2014
ISSN:0949-8257
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Kémia
Biokémia és molekuláris biológia
Megjelenés:Journal of Biological Inorganic Chemistry. - 19 : S1 (2014), p. S450. -
További szerzők:Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP 4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM016490
Első szerző:Turi Ildikó (vegyész)
Cím:Nickel(II) complexes of the multihistidine peptide fragments of human prion protein / Ildikó Turi, Csilla Kállay, Dorina Szikszai, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Paolo De Bona, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2010
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Nickel(II) complexes of the peptide fragments of human prion protein containing histidyl residues both inside and outside the octarepeat domain have been studied by the combined application of potentiometric, UV-visible and circular dichroism spectroscopic methods. The imidazole-N donor atoms of histidyl residues are the exclusive metal binding sites below pH 7.5, but the formation of stable macrochelates was characteristic only for the peptide HuPrP(76-114) containing four histidyl residues. Yellow colored square planar complexes were obtained above pH 7.5-8 with the cooperative deprotonation of three amide nitrogens in the [N-im,N-,N-, N-] coordination mode. It was found that the peptides can bind as many nickel(II) ions as the number of independent histidyl residues. All data supported that the complex formation processes of nickel(II) are very similar to those of copper(II), but with a significantly reduced stability for nickel(II), which shifts the complex formation reactions into the slightly alkaline pH range. The formation of coordination isomers was characteristic of the mononuclear complexes with a significant preference for the nickel(II) binding at the histidyl sites outside the octarepeat domain. The results obtained for the two-histidine fragments of the protein, HuPrP(91-115), HuPrP(76-114)H85A and HuPrP(84-114)H96A, made it possible to compare the binding ability of the His96 and His111 sites. These data reveal a significant difference in the nickel(II) and copper(II) binding sites of the peptides: His96 was found to predominate almost completely for nickel(II) ions, while the opposite order, but with comparable concentrations, was reported for copper(II). (C) 2010 Elsevier Inc. All rights reserved.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Prion protein
Peptides
Nickel(II)
Stability constants
Histidine
Circular dichroism
unstructured amyloidogenic region
copper-binding
octarepeat domain
histidyl residues
circular-dichroism
coordination modes
cu2+
coordination
stability
constants
sites
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 104 : 8 (2010), p. 885-891. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Szikszai Dorina (1985-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Di Natale, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.