CCL

Összesen 13 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM085474
Első szerző:Ágoston Csaba Gábor
Cím:The effect of ring size of fused chelates on the stability constants and spectroscopic properties of nickel(II) and palladium(II) complexes of peptides / Ágoston Csaba Gábor, Miskolczy Zsombor, Nagy Zoltán, Sóvágó Imre
Dátum:2003
ISSN:0277-5387
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Polyhedron. - 22 : 18 (2003), p. 2607-2615. -
További szerzők:Miskolczy Zsombor (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T034361
OTKA
OTKA TS 040685
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM082459
Első szerző:Bóka Beáta
Cím:Solution equilibria and structural characterisation of the palladium(II) and mixed metal complexes of peptides containing methionyl residues / Beáta Bóka, Zoltán Nagy, Katalin Várnagy, Imre Sóvágó
Dátum:2001
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 83 : 2-3 (2001), p. 77-89. -
További szerzők:Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:FKFP 0507
egyéb
BO/00099/98
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM019088
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:Zn2+'s Ability to Alter the Distribution of Cu2+ among the Available Binding Sites of A[béta](1-16)-Polyethylenglycol-ylated Peptide: Implications in Alzheimer's Disease / Chiara A. Damante, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Grasso, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2011
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:The formation of mixed copper(II) and zinc(II) complexes with A[béta](1-16)-PEG has been investigated. The peptide fragment forms stable mixed metal complexes at physiological pH in which the His13/His14 dyad is the zinc(II)'s preferred binding site, while copper(II) coordination occurs at the N-terminus also involving the His6 imidazole. Copper(II) is prevented by zinc(II) excess from the binding to the two His residues, His13 and His14. As the latter binding mode has been recently invoked to explain the redox activity of the copper-A? complex, the formation of ternary metal complexes may justify the recently proposed protective role of zinc(II) in Alzheimer's disease. Therefore, the reported results suggest that zinc(II) competes with copper for A? binding and inhibits copper-mediated A? redox chemistry.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 50 : 12 (2011), p. 5342-5350. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Grasso, Giuseppe Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM010513
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:Metal Loading Capacity of A beta N-Terminus : a Combined Potentiometric and Spectroscopic Study of Zinc(II) Complexes with A beta(1-16), Its Short or Mutated Peptide Fragments and Its Polyethylene Glycol-ylated Analogue / Chiara A. Damante, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Giuseppe Pappalardo, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Aggregation of the amyloidp-peptide (A beta) into insoluble fibirils is a key pathological event in Alzheimer's Disease (AD). There is now compelling evidence that metal binding to A beta is involved in AD pathogenesis. The amino acid region 1-16 is widely considered as the metal binding domain of A beta. In this work, we used a combined potentiometric, NMR, and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS),approach to study the zinc(II) binding to a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid sequence of A beta (A beta(1-16)PEG). Our results demonstrate for the first time that the A beta(1-16) is able to coordinate up to three zinc ions, all the histidyl residues acting as independent anchor sites. The study was complemented by systematically investigating the zinc(II) complexes of a series of shorter peptide fragments related to the A beta(1-16) sequence, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), AcA beta(8-16)Y10A. The comparison of the whole results allowed the identification of the zinc(II) preferred binding sites within the longer M(1-16) amino acid sequence. Unlike copper(II) that prefers the N-terminal amino group as the main binding site, the zinc(II) is preferentially placed in the 8-16 amino acidic region of A beta(1-16).
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 21 (2009), p. 10405-10415. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM006188
Első szerző:Damante, Chiara A.
Cím:The metal loading ability of beta-Amyloid N-Terminus : a combined potentiometric and spectroscopic study of Copper(II) complexes with beta-Amyloid(1-16), its short or mutated peptide fragments, and its polyethylene glycol (PEG)-ylated analogue / Damante, C. A., Osz, K., Nagy, Z., Pappalardo, G., Grasso, G., Impellizzeri, G., Rizzarelli, E., Sovago, I.
Dátum:2008
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Alzheimer's disease (AD) is becoming a rapidly growing health problem, as it is one of the main causes of dementia in the elderly. Interestingly, copper(II) (together with zinc and iron) ions are accumulated in amyloid deposits, suggesting that metal binding to A beta could be involved in AD pathogenesis. In A beta, the metal binding is believed to occur within the N-terminal region encompassing the amino acid residues 1-16. In this work, potentiometric, spectroscopic (UV-vis, circular dichroism, and electron paramagnetic resonance), and electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS) approaches were used to investigate the copper(II) coordination features of a new polyethylene glycol (PEG)-conjugated A beta peptide fragment encompassing the 1-16 amino acid residues of the N-terminal region (A beta(1 - 16)PEG). The high water solubility of the resulting metal complexes allowed us to obtain a complete complex speciation at different metal-to-ligand ratios ranging from 1:1 to 4:1. Potentiometric and ESI-MS data indicate that A beta(1-16)PEG is able to bind up to four copper(II) ions. Furthermore, in order to establish the coordination environment at each metal binding site, a series of shorter peptide fragments of A beta, namely, A beta(1-4), A beta(1-6), AcA beta(1-6), and AcA beta(8-16)Y10A, were synthesized, each encompassing a potential copper(II) binding site. The complexation properties of these shorter peptides were also comparatively investigated by using the same experimental approach.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 47 : 20 (2008), p. 9669-9683. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM010514
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Interaction of Copper(II) with the Prion Peptide Fragment HuPrP(76-114) Encompassing Four Histidyl Residues within and outside the Octarepeat Domain / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giovanni Micera, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Complex formation processes between the 39-mer residue peptide fragment of human prion protein, HuPrP(76-114), and copper(II) ions have been studied by potentiometric, UV-vis, circular dichroism (CD), electron paramagnetic resonance, and electrospray ionization mass spectrometry methods. This peptide consists of 39 amino acid residues and contains two histidines (His77 and His85) belonging to the octarepeat domain and two histidines (His96 and His111) outside this domain. It was found that HuPrP(76-114) is able to bind 4 equiv of metal ions and all histidyl residues are independent, except nonequivalent metal binding sites in the oligonuclear species. Imidazole nitrogen donor atoms are the primary and exclusive metal binding sites below pH 5.5 in the form of various macrochelates. The macrochelation slightly suppresses, but cannot prevent, the deprotonation and metal ion coordination of amide functions, resulting in the formation of (N-im,N-), (N-im, N-,N-), and (N-im, N-, N-, N-)-coordinated copper(II) complexes in the pH range from 5.5 to 9. CD spectroscopy results gave clear evidence for the differences in the metal binding affinity of the histidyl sites according to the following order: His111 > His96 >> His77 similar to His85. Among the oligonuclear complexes, the formation of di- and tetranuclear species seems to be favored over the trinuclear ones, at pH values beyond the physiological ones. This phenomenon was not observed in the complex formation reactions of HuPrP(84-114), a peptide fragment containing only one histidyl residue from the octarepeat. As a consequence, the data support the existence of cooperativity in the metal binding ability of this peptide probably due to the presence of two octarepeat sequences of the dimeric octarepeat domain of HuPrP(76-114) at basic pH values.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 9 (2009), p. 4239-4250. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
T 048352
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM004091
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Copper(II) binding to two novel histidine-containing model hexapeptides : evidence for a metal ion driven turn conformation / Giuseppe Di Natale, Chiara A. Damante, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Imre Sóvágó
Dátum:2008
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:The solution conformation and the copper(II) binding properties have comparatively been investigated for the two novel hexapeptides Ac-HPSGHA-NH2 (P2) and Ac-HGSPHA-NH2 (P4). The study has been carried out by means of CD, NMR, EPR and UV-Vis spectroscopic techniques in addition to potentiometric measurements to determine the stability constants of the different copper(II) complex species formed in the pH range 3-11. The peptides contain two histidine residues as anchor sites for the metal ion and differ only for the exchanged position of the proline residue with glycine. CD and NMR results for the uncomplexed peptide ligands suggest a predominantly unstructured peptide chain in aqueous solution. Potentiometric and spectroscopic data (UV-Vis, CD and EPR) show that both peptides strongly interact with copper(II) ions by forming complexes with identical stoichiometries but different structures. Furthermore, Far-UV CD experiments indicate that the conformation of the peptides is dramatically affected following copper(II) complexation with the P4 peptide adopting a beta-turn-like conformation.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 102 : 11 (2008), p. 2012-2019. -
További szerzők:Damante, Chiara A. Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T048352
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM097685
035-os BibID:(cikkazonosító)30394
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:Thermodynamic and structural characterization of the Copper(II) complexes of peptides containing both histidyl and aspartyl residues / Csilla Kállay, Zoltán Nagy, Katalin Várnagy, Gerasimos Malandrinos, Nick Hadjiliadis, Imre Sóvágó
Dátum:2007
ISSN:1565-3633
Megjegyzések:Terminally protected pentapeptides with 2 histidines (Ac-HHVGD-NH2 and Ac-HVGDH-NH2) and the terminally free peptides containing both internal aspartyl and C-terminal histidyl residues (FDAH and VIDAH) have been synthesized, and copper(II) complexes studied by potentiometric, UV-Vis, CD, and EPR spectroscopic techniques in solution. Both thermodynamic and spectroscopic data reveal that side chain donor atoms of aspartyl and histidyl residues have a significant contribution to the metal binding affinity of peptide molecules. In the case of terminally protected peptides, the role of the imidazole-N donor functions is reflected in the enhanced stability of the 3N and 4N coordinated copper(II) complexes. The amino and ?-carboxylate groups of FDAH and VIDAH create a very effective metal binding site with the (NH2, N?, ?-COO?) and (NH2, N?, N?, ?-COO?) coordination modes including the N-termini, while the histidine sites are available for the formation of the (Nim, N?, N?) binding mode resulting in the preference of dinuclear complex formation.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Bioinorganic Chemistry And Applications. - 2007 (2007), p. 1-9. -
További szerzők:Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Malandrinos, Gerasimos Hadjiliadis, Nick Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:T048352
OTKA
T042722
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM018801
Első szerző:Kállay Csilla (vegyész)
Cím:The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein / Csilla Kállay, Ildikó Turi, Sarolta Timári, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giuseppe Pappalardo, Paolo de Bona, Enrico Rizzarelli and Imre Sóvágó
Dátum:2010
ISSN:0026-9247
Megjegyzések:The tetrapeptides Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHMNH2,Ac-MKHS-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-MKHS(OMe)-NH2 and the nonapeptides Ac-KTNSKHMAG-NH2and Ac-KTNMKHSAG-NH2 were synthesized and theircopper(II) complexes were studied by potentiometric,UV?Vis, circular dichroism (CD), and electron paramagneticresonance (EPR) spectroscopic methods. Thesepeptides mimic the 109?112 and 106?114 residues of thesequence of human prion protein. The imidazole-N donoratoms of histidyl residues were found to be the primarymetal binding sites of all peptide fragments. This bindingmode provides a good possibility for the cooperative deprotonationand metal ion coordination of two amidefunctions preceding histidine. The (Nim,N-,N-)-bondedspecies predominate in the pH range 5.5?7.0 and the freecoordination sites of these species make possible the metalbinding of weakly coordinating side chains. Thecomparison of the potentiometric and spectroscopic resultsrevealed the stabilizing role of the oxygen donors of seryl,threonyl, or methoxyseryl residues of Ac-SKHM-NH2, Ac-TKHM-NH2, Ac-S(OMe)KHM-NH2, and Ac-KTNSKHMAG-NH2 containing the mutations in position 109. Theseinteractions were, however, not observed in the peptidescontaining the specific amino acids in other locations of thepeptide sequence.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Bioinorganic chemistry
Metal complexes
Peptides
Prion proteins
Megjelenés:Monatshefte Für Chemie. - 142 : 4 (2010), p. 411-419. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe De Bona, Paolo Rizzarelli, Enrico Turi Ildikó (1985-) (vegyész) Timári Sarolta (1984-) (vegyész, kémia tanár) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA
NKTH 77586
OTKA
72956
OTKA
PD 72321
TAMOP
4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
A fémionok szerepe a fehérjék konformációváltozásában
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM082455
Első szerző:Myari, Alexandra
Cím:Interaction of Cu2+ with His-Val-His and of Zn2+ with His-Val-Gly-Asp, two peptides surrounding metal ions in Cu,Zn-superoxide dismutase enzyme / A. Myari, G. Malandrinos, Y. Deligiannakis, J. C. Plakatouras, N. Hadjiliadis, Z. Nagy, I. Sóvágó
Dátum:2001
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 85 : 4 (2001), p. 253-261. -
További szerzők:Malandrinos, Gerasimos Deligiannakis, Yiannis Plakatouras, John Hadjiliadis, Nick Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM082463
Első szerző:Nagy Zoltán (vegyész)
Cím:Thermodynamic, kinetic and structural studies on the ternary palladium(II) complexes of thioether ligands / Zoltán Nagy, István Fábián, Imre Sóvágó
Dátum:2000
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Potentiometric, calorimetric, NMR and stopped-flow kinetic studies were performed on the palladium(II) complexes of thioether and/or nitrogen donor ligands. The ternary systems always contained a tridentate ligand (dien, terpy and dianions of dipeptides, GlyGly, GlyAla and GlyMet) and a monodentate thioether (AcMet). The stability constants of thioether complexes were obtained by indirect potentiometric measurements using uridine as a competitive ligand. The thermodynamic parameters revealed that selectivity of palladium(II) for thioether binding can be significantly influenced by the other donor atoms around the metal ion. [Pd(terpy)]2+ and [Pd(GlyMet)] had the lowest affinity for thioether binding and it was explained by steric and electronic effects. Ternary complexes of nitrogen donors have higher thermodynamic stability constants than the thioether complexes, but rate constants of the substitution reactions revealed that formation of thioether complexes is the faster reaction. As a consequence, the thermodynamic equilibrium state of a multicomponent system is characterized by the coordination of N-donors, which are formed via the existence of thioether-bonded intermediates.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 79 : 1-4 (2000), p. 129-138. -
További szerzők:Fábián István (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-19337
OTKA
FKFP 0507
egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM082452
Első szerző:Nagy Zoltán (vegyész)
Cím:Thermodynamic, kinetic and structural studies on the mixed ligand complexes of palladium(II) with tridentate and monodentate ligands / Zoltán Nagy, István Fábián, Attila Bényei, Imre Sóvágó
Dátum:2003
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Stability constants of the complexes formed in the reaction of [Pd(bpma)]2+ [bpma=bis(pyridin-2-ylmethyl)amine] with monodentate nitrogen and thioether ligands including uridine, MeUH, cytidine, MeC, EtGH, AcHis, AcHm, AcLys and AcMet were determined by potentiometric method. The coordination chemistry of [Pd(bpma)]2+ shows a significant similarity to that of [Pd(terpy)]2+, but it is different from [Pd(dien)]2+. The formation of hydroxo and dinuclear complexes is especially enhanced in the case of [Pd(bpma)]2+ and [Pd(terpy)]2+, but the affinity of palladium(II) ions for the coordination of thioether residues is reduced in the presence of pyridine nitrogen atoms. Stopped-flow kinetic measurements reveal that the substitution reactions of the thioether ligand AcMet are much faster than those of the N-donor cytidine. The presence of the two pyridyl residues significantly enhances the kinetic reactivity of [Pd(bpma)]2+ as compared to that of [Pd(dien)]2+. The Pd-S(thioether) bonded species can be important intermediates in multicomponent systems, but the equilibrium state is characterised by the formation of Pd-N bonded species. The complex [Pd(bpma)NO3]NO3 has been prepared in solid state and its structure was elucidated by single crystal X-ray diffraction method.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 94 : 3 (2003), p. 291-299. -
További szerzők:Fábián István (1956-) (vegyész) Bényei Attila (1962-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T034361
OTKA
OTKA M028244
OTKA
OTKA TS040685
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.