CCL

Összesen 41 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM085542
Első szerző:Ágoston Csaba Gábor
Cím:Solution equilibria and structural characterisation of the transition metal complexes of glycyl-l-cysteine disulfide / Ágoston Csaba G., Várnagy Katalin, Bényei Attila, Sanna Daniele, Micera Giovanni, Sóvágó Imre
Dátum:2000
ISSN:0277-5387
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Polyhedron. - 19 : 15 (2000), p. 1849-1857. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Bényei Attila (1962-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA T19337
OTKA
OTKA D25136
OTKA
FKP 0507
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM081994
Első szerző:Buglyó Péter (vegyész)
Cím:Metal ion binding capability of secondary (N-methyl) versus primary (N-H) dipeptide hydroxamic acids / Buglyó Péter, Nagy Eszter Márta, Sóvágó Imre, Ozsváth András, Daniele Sanna, Farkas Etelka
Dátum:2016
ISSN:0277-5387
Megjegyzések:Novel, dipeptide hydroxamic acids, L-Ala-L-AlaN(Me)OH and L-Ala-L-SerN(Me)OH, as well as the corresponding Z-protected ones, Z-L-Ala-L-AlaN(Me)OH and Z-L-Ala-L-SerN(Me)OH (Z = benzyloxycarbonyl) were synthesized and the metal ion binding capabilities toward Fe(III), Al(III), Ni(II), Cu(II) and Zn(II) were studied by combined pH-potentiometric and spectroscopic (UV?VIS, EPR) methods in aqueous solution. Each of these derivatives contains a methyl substituent at the hydroxamate N making it unsuitable for metal ion coordination. By making a comparison of the obtained results with our previously published ones for the corresponding primary hydroxamates, the effects of the replacement of hydroxamic-NH (primary) by hydroxamic-N(Me) (secondary) and that of the protection at the N terminus of the peptide chain (Z-protected ligands) on the metal binding capability as well as metal ion selectivity are evaluated in this paper. Except the significantly decreased solubility of their complexes, the Z-protected derivatives can coordinate as the simple analogous monohydroxamates. Fe(III) and Al(III) with hard character were found to form [O, O] chelated hydroxamate species with all the ligands studied. Like the corresponding primary ligands secondary derivatives were found to form [O, O] and [NH2, CO] chelated linkage isomers with Zn(II). For Ni(II) the deprotonation and coordination of the amide group is disfavoured when the hydroxamate N as binding site is blocked. Unlike primary dipeptide hydroxamates, the secondary ones, in their most stable complex, coordinate to Cu(II) via an [NH2, Namide, Ohydrox.] chelate and the formation of oligonuclear complexes, as it was shown previously with the corresponding primary analogues, cannot be detected. No indication was found for the role of the hydroxyl group of the serine moiety in metal ion binding. The results show that, unlike for the M(III) metal ions, in the case of M(II) ones there is a preference of complexation with the primary derivatives over the secondary ligands. This preference was found to be the most pronounced for Cu(II).
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Secondary peptide hydroxamic acid
pH-potentiometry
Metal complex
Stability constant
Metal ion selectivity
Megjelenés:Polyhedron. - 110 (2016), p. 172-181. -
További szerzők:Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Ozsváth András (1992-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA-112317
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM003006
035-os BibID:(WOS)000246744600010
Első szerző:Buglyó Péter (vegyész)
Cím:New insights into the metal ion-peptide hydroxamate interactions : metal complexes of primary hydroxamic acid derivatives of common dipeptides in aqueous solution / Péter Buglyó, Eszter Márta Nagy, Etelka Farkas, Imre Sóvágó, Daniele Sanna, Giovanni Micera
Dátum:2007
ISSN:0277-5387
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Polyhedron. - 26 : 8 (2007), p. 1625-1633. -
További szerzők:Nagy Eszter Márta (1976-) (vegyész) Farkas Etelka (1948-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni
Pályázati támogatás:OTKA T 046366
OTKA
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM046399
Első szerző:Danyi Péter
Cím:Potentiometric and spectroscopic studies on the copper(II) complexes of peptide hormones containing disulfide bridges / Danyi Péter, Várnagy Katalin, Sóvágó Imre, Schön István, Sanna Daniele, Micera Giovanni
Dátum:1995
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 60 : 1 (1995), p. 69-78. -
További szerzők:Várnagy Katalin (1961-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Schön István Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM069111
Első szerző:Dávid Ágnes (vegyész, kémia-magyar nyelv és irodalom szakos tanár)
Cím:Potentiometric and spectroscopic studies on the copper(II) complexes of rat amylin fragments. The anchoring ability of specific non-coordinating side chains / Ágnes Dávid, Csilla Kállay, Daniele Sanna, Norbert Lihi, Imre Sóvágó, Katalin Várnagy
Dátum:2015
ISSN:1477-9226
Megjegyzések:Munkám során a patkány amilin 17-22-es szakaszát modellező fragmensek és mutánsok Cu(II)-komplexeit vizsgáltam. Igazoltuk, hogy a terminális aminocsoport szerepe messze fölülmúlja az aszparagin oldallánc szerepét a fémion megkötésében. A CD-, UV- és ESR-spektroszkópiai adatok elemzésével alátámasztottuk, hogy az aszparagin-oldallánc még szabad N-terminus mellett is részt vesz a Cu(II)-ion koordinálásában.Bizonyítottuk, hogy az ?SSNN? domén még a terminális aminocsoport mellett is másodlagos kötőhelyként funkcionálhat.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
amylin
amilin
copper
rat
complexes
Megjelenés:Dalton Transactions 44 : 39 (2015), p. 17091-17099. -
További szerzők:Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Lihi Norbert (1990-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Várnagy Katalin (1961-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM043099
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region : Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides / Giuseppe Di Natale, Giulia Grasso, Giuseppe Impellizzeri, Diego La Mendola, Giovanni Micera, Nikolett Mihala, Zoltán Nagy, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Viktória Rigó, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2005
ISSN:0020-1669
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 44 : 20 (2005), p. 7214-7225. -
További szerzők:Grasso, Giulia Impellizzeri, Giuseppe La Mendola, Diego Micera, Giovanni Mihala, Nikolett Nagy Zoltán Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rigó Viktória Rizzarelli, Enrico Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM043094
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Affinity, Speciation, and Molecular Features of Copper(II) Complexes with a Prion Tetraoctarepeat Domain in Aqueous Solution : Insights into Old and New Results / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Csilla Kállay, Giuseppe Pappalardo, Daniele Sanna, Giuseppe Impellizzeri, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2013
ISSN:0947-6539
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 19 : 11 (2013), p. 3751-3761. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Impellizzeri, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM010514
Első szerző:Di Natale, Giuseppe
Cím:Interaction of Copper(II) with the Prion Peptide Fragment HuPrP(76-114) Encompassing Four Histidyl Residues within and outside the Octarepeat Domain / Giuseppe Di Natale, Katalin Ősz, Zoltán Nagy, Daniele Sanna, Giovanni Micera, Giuseppe Pappalardo, Imre Sóvágó, Enrico Rizzarelli
Dátum:2009
ISSN:0020-1669
Megjegyzések:Complex formation processes between the 39-mer residue peptide fragment of human prion protein, HuPrP(76-114), and copper(II) ions have been studied by potentiometric, UV-vis, circular dichroism (CD), electron paramagnetic resonance, and electrospray ionization mass spectrometry methods. This peptide consists of 39 amino acid residues and contains two histidines (His77 and His85) belonging to the octarepeat domain and two histidines (His96 and His111) outside this domain. It was found that HuPrP(76-114) is able to bind 4 equiv of metal ions and all histidyl residues are independent, except nonequivalent metal binding sites in the oligonuclear species. Imidazole nitrogen donor atoms are the primary and exclusive metal binding sites below pH 5.5 in the form of various macrochelates. The macrochelation slightly suppresses, but cannot prevent, the deprotonation and metal ion coordination of amide functions, resulting in the formation of (N-im,N-), (N-im, N-,N-), and (N-im, N-, N-, N-)-coordinated copper(II) complexes in the pH range from 5.5 to 9. CD spectroscopy results gave clear evidence for the differences in the metal binding affinity of the histidyl sites according to the following order: His111 > His96 >> His77 similar to His85. Among the oligonuclear complexes, the formation of di- and tetranuclear species seems to be favored over the trinuclear ones, at pH values beyond the physiological ones. This phenomenon was not observed in the complex formation reactions of HuPrP(84-114), a peptide fragment containing only one histidyl residue from the octarepeat. As a consequence, the data support the existence of cooperativity in the metal binding ability of this peptide probably due to the presence of two octarepeat sequences of the dimeric octarepeat domain of HuPrP(76-114) at basic pH values.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Inorganic Chemistry. - 48 : 9 (2009), p. 4239-4250. -
További szerzők:Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Nagy Zoltán (1974-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Micera, Giovanni Pappalardo, Giuseppe Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Rizzarelli, Enrico
Pályázati támogatás:NKTH-OTKA K 68482
OTKA
77586
OTKA
T 048352
OTKA
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM043098
Első szerző:Grasso, Domenico
Cím:Environmental Effects on a Prion's Helix II Domain : Copper(II) and Membrane Interactions with PrP180-193 and Its Analogues / Domenico Grasso, Giulia Grasso, Valeria Guantieri, Giuseppe Impellizzeri, Carmelo La Rosa, Danilo Milardi, Giovanni Micera, Katalin Ősz, Giuseppe Pappalardo, Enrico Rizzarelli, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2006
ISSN:0947-6539
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Chemistry-A European Journal. - 12 : 2 (2006), p. 537-547. -
További szerzők:Grasso, Giulia Guantieri, Valeria Impellizzeri, Giuseppe La Rosa, Carmelo Milardi, Danilo Micera, Giovanni Ősz Katalin (1975-) (vegyész) Pappalardo, Giuseppe Rizzarelli, Enrico Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM082439
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:Copper(II) and nickel(II) binding sites of peptide containing adjacent histidyl residues / Ágnes Grenács, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2015
ISSN:0162-0134
Megjegyzések:Copper(II) and nickel(II) complexes of the terminally protected nonapeptide Ac-SGAEGHHQK-NH2 modeling the metal binding sites of the (8-16) domain of amyloid-β have been studied by potentiometric, UV-vis, CD and ESR spectroscopic methods. The studies on the mutants containing only one of the histidyl residues (Ac-SGAEGAHQK-NH2, Ac-SGAEGHAQK-NH2) have also been performed. The formation of imidazole and amide coordinated mononuclear complexes is characteristic of all systems with a preference of nickel(II) binding to the His14 site, while the involvement of both histidines in metal binding is suggested in the corresponding copper(II) complexes. The formation of bis(ligand) and dinuclear complexes has also been observed in the copper(II)-Ac-SGAEGHHQK-NH2 system. The results provide further support for the copper(II) binding ability of the (8-16) domain of amyloid-β and support the previous assumptions that via the bis(ligand) complex formation copper(II) ions may promote the formation of the oligomers of amyloid-β.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Inorganic Biochemistry. - 151 (2015), p. 87-93. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM058628
Első szerző:Grenács Ágnes (vegyész, analitikus)
Cím:Binary and ternary mixed metal complexes of terminally free peptides containing two different histidyl binding sites / Ágnes Grenács, Anikó Kaluha, Csilla Kállay, Viktória Jószai, Daniele Sanna, Imre Sóvágó
Dátum:2013
ISSN:0162-0134
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Inorganic Biochemistry. - 128 (2013), p. 17-25. -
További szerzők:Kaluha Anikó Kállay Csilla (1978-) (vegyész) Jószai Viktória (1981-) (vegyész) Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM082217
Első szerző:Hadháziné Raics Mária (vegyész)
Cím:Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of hexapeptides containing separate aspartyl and histidyl residues / Mária Raics, Daniele Sanna, Imre Sóvágó, Csilla Kállay
Dátum:2015
ISSN:0020-1693
Megjegyzések:Copper(II), nickel(II) and zinc(II) complexes of two N-terminally free and C-terminally blocked hexapeptides, NH2-ADAAAH-NH2 and NH2-AADAAH-NH2, containing separate aspartyl and histidyl residues have been studied by potentiometric, UV-Vis, CD and ESR spectroscopic methods. The amino termini were found as the primary anchoring sites of both ligands for the complexation with all three metal ions. The β-carboxylate function of the second or third aspartyl residue enhances the thermodynamic stability of the copper(II) and nickel(II) complexes and shifts the deprotonation of the subsequent amide functions into a more alkaline pH range. In the case of NH2-AADAAH-NH2 the imidazole-N donor of the histidyl residue does not have a significant contribution to the overall stability of the mononuclear complexes. The side chain imidazole, however, can be an independent metal binding site resulting in the formation of dinuclear or even mixed metal complexes. The stabilizing role of the histidyl residue is much more pronounced in the complexes of the NH2-ADAAAH-NH2 peptide. In this case a tridentately (NH2,N?,β-COO?)-coordinated species is formed and its stability is significantly enhanced by the macrochelation of the side chain imidazole. The presence of two anchoring sites (terminal amino and side chain imidazole) in one molecule enhances the stability of the corresponding zinc(II) complexes, too, but the amide nitrogens are not involved in metal binding in this case.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Copper(II)
Nickel(II)
Zinc(II)
Peptides
Histidyl
Aspartyl
Megjelenés:Inorganica Chimica Acta. - 426 (2015), p. 99-106. -
További szerzők:Sanna, Daniele (1956-) (vegyész) Sóvágó Imre (1946-) (vegyész) Kállay Csilla (1978-) (vegyész)
Pályázati támogatás:OTKA 105156
OTKA
TÁMOP 4.2.4. A/1-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP 4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0043
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 2 3 4 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.