CCL

Összesen 1 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM094877
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Effect of temperature on subsite map of Bacillus licheniformis α-amylase / Lili Kandra, Judit Gálné Remenyik, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:2006
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:To elucidate how temperature effects subsite mapping of a thermostable ?-amylase from Bacilluslicheniformis(BLA), a comparative study was performed by using 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) ?-mal-tooligosides with degree of polymerisation (DP) 4?10 as model substrates. Action patterns, cleavagefrequencies and subsite binding energies were determined at 50 ?C, 80 ?C and 100 ?C. Subsite map at80 ?C indicates more favourable bindings compared to the hydrolysis at 50 ?C. Hydrolysis at 100 ?Cresulted in a clear shift in the product pattern and suggests significant differences in the active site archi-tecture. Two preferred cleavage modes were seen for all substrates in which subsite (+2) and (+3) weredominant, but CNP-G1was never formed. In the preferred binding mode of shorter oligomers, CNP-G2serves as the leaving group (79%, 50%, 59% and 62% from CNP-G4, CNP-G5, CNP-G6 and CNP-G7,respectively), while CNP-G3is the dominant hydrolysis product from CNP-G8, CNP-G9, and CNP-G10(62%, 68% and 64%, respectively). The high binding energy value (?17.5 kJ/mol) found at subsite (+2)is consistent with the significant formation of CNP-G2. Subsite mapping at 80 ?C and 100 ?C confirmsthat there are no further binding sites despite the presence of longer products.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Bacillus licheniformis
α-amylase
subsite mapping
action pattern
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 57 : 3 (2006), p. 367-375. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T043499
OTKA
T047075
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1