CCL

Összesen 11 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM079352
Első szerző:Gálné Remenyik Judit (kémia tanár, okleveles vegyész)
Cím:Introducing Transglycosylation Activity into Human Salivary α-Amylase (HSA) / Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták, Lili Kandra
Dátum:2003
ISSN:1523-7060
Megjegyzések:Synthesis of 4-nitrophenyl 1-thio-beta-D-maltoside, maltotrioside, and maltotetraoside in yields up to 60% has been achieved by a Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary alpha-amylase. Y151M is capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different p-nitrophenyl glycosides. (1)H and (13)C NMR studies revealed that the mutated enzyme preserved the stereo- and regioselectivity. The glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptor, forming the alpha(1-4)glycosidic bond, exclusively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Organic Letters. - 5 : 25 (2003), p. 4895-4898. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM099343
035-os BibID:(WoS)000608018200036 (Scopus)85097787135
Első szerző:Hámori Csaba (vegyész)
Cím:Colorado potato beetle alpha-amylase: Purification, action pattern and subsite mapping for exploration of active centre / Hámori Csaba, Remenyik Judit, Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:2021
ISSN:0141-8130
Megjegyzések:Colorado potato beetle is an invasive insect herbivore and one of the most challenging agricultural pests globally. This study is the first characterization of the active centre of Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) alpha-amylase (LdAmy). Bond cleavage frequency values for LdAmy were determined by HPLC product analysis on a chromophore labelled maltooligomer substrate series. Binding energies between amino acid moieties of subsites and glucose residues of substrate were calculated. Active site contains six subsites in the binding region of LdAmy; four glycone- (-4, -3, -2, -1) and two aglycone-binding sites (+1, +2). Subsite map calculation resulted in apparent binding energies -11.8 and - 11.0 kJ/mol for subsites (+2) and (-3), respectively, which revealed very favorable interactions at these positions. Structures of binding sites of LdAmy and mammalian a-amylases show similarity, but there are variations in the binding energies at subsite (-2) and (-4). Differences were interpreted by comparison of amino acid sequences of human salivary alpha-amylase (HSA) and porcine pancreatic alpha-amylase (PPA) and two insect (Leptinotarsa decemlineata and Tenebrio molitor) enzymes. The observed substitution of positively charged His305 in HSA at subsite (-2) with an acidic Asp in LdAmy in the same position may explain the obtained energy reduction.
Tárgyszavak:Agrártudományok Növénytermesztési és kertészeti tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:International Journal Of Biological Macromolecules. - 168 (2021), p. 350-355. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2- 15-2016-00008
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM094877
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Effect of temperature on subsite map of Bacillus licheniformis α-amylase / Lili Kandra, Judit Gálné Remenyik, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:2006
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:To elucidate how temperature effects subsite mapping of a thermostable ?-amylase from Bacilluslicheniformis(BLA), a comparative study was performed by using 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) ?-mal-tooligosides with degree of polymerisation (DP) 4?10 as model substrates. Action patterns, cleavagefrequencies and subsite binding energies were determined at 50 ?C, 80 ?C and 100 ?C. Subsite map at80 ?C indicates more favourable bindings compared to the hydrolysis at 50 ?C. Hydrolysis at 100 ?Cresulted in a clear shift in the product pattern and suggests significant differences in the active site archi-tecture. Two preferred cleavage modes were seen for all substrates in which subsite (+2) and (+3) weredominant, but CNP-G1was never formed. In the preferred binding mode of shorter oligomers, CNP-G2serves as the leaving group (79%, 50%, 59% and 62% from CNP-G4, CNP-G5, CNP-G6 and CNP-G7,respectively), while CNP-G3is the dominant hydrolysis product from CNP-G8, CNP-G9, and CNP-G10(62%, 68% and 64%, respectively). The high binding energy value (?17.5 kJ/mol) found at subsite (+2)is consistent with the significant formation of CNP-G2. Subsite mapping at 80 ?C and 100 ?C confirmsthat there are no further binding sites despite the presence of longer products.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Bacillus licheniformis
α-amylase
subsite mapping
action pattern
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 57 : 3 (2006), p. 367-375. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T043499
OTKA
T047075
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM079358
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Corrigendum to: Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates (FEBS 26038): (FEBS Letters 518 (2002) 79-82) / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Remenyik Judit, Hovánszki György, Lipták András
Dátum:2002
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Letters. - 520 : 1-3 (2002), p. 186. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM079356
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Chemoenzymatic synthesis of 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside acceptor-products using glycogen phosphorylase b / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Pál Magda, Petró Marianna, Remenyik Judit, Lipták András
Dátum:2001
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:In the present work, we aimed at developing a chemoenzymatic procedure for the synthesis of β-maltooligosaccharide glycosides. The primer in the enzymatic reaction was 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside (G7-CNP), synthesised from β-cyclodextrin using a convenient chemical method. CNP-maltooligosaccharides of longer chain length, in the range of DP 8-11, were obtained by a transglycosylation reaction using α-d-glucopyranosyl-phosphate (G-1-P) as a donor. Detailed enzymological studies revealed that the conversion of G7-CNP catalysed by rabbit skeletal muscle glycogen phosphorylase b (EC 2.4.1.1) could be controlled by acarbose and was highly dependent on the conditions of transglycosylation. More than 90% conversion of G7-CNP was achieved through a 10:1 donor-acceptor ratio. Tranglycosylation at 37 °C for 30 min with 10 U enzyme resulted in G8?12-CNP oligomers in the ratio of 22.8, 26.6, 23.2, 16.5, and 6.8%, respectively. The reaction pattern was investigated using an HPLC system. The preparative scale isolation of G8?11-CNP glycosides was achieved on a semipreparative HPLC column. The productivity of the synthesis was improved by yields up to 70-75%. The structures of the oligomers were confirmed by their chromatographic behaviours and MALDI-TOF MS data.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Maltooligosaccharide series
Transglycosylation
Glycogen phosphorylase b
Chain elongation
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 333 : 2 (2001), p. 129-136. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Pál Magda Petró Marianna Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM079355
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, György Hovánszki, András Lipták
Dátum:2002
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:This study represents the first characterisation of the substrate?binding site of Bacillus licheniformis ??amylase (BLA). It describes the first subsite map, namely, number of subsites, apparent subsite energies and the dual product specificity of BLA. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high?performance liquid chromatography, utilising a homologous series of chromophore?substituted maltooligosaccharides of degree of polymerisation 4?10 as model substrates. The binding region of BLA is composed of five glycone, three aglycone?binding sites and a ♭barrier' subsite. Comparison of the binding energies of subsites, which were calculated with a computer program, shows that BLA has similarity to the closely related Bacillus amyloliquefaciens ??amylase.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Alpha-amylase
2-Chloro-4-nitrophenyl
Benzylidene
Maltooligosaccharide
Bond-cleavage frequency
Binding energy
Megjelenés:Febs Letters. - 518 : 1-3 (2002), p. 79-82. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM079354
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Kinetic investigation of a new inhibitor for human salivary α-amylase / Kandra Lili, Zajácz Ágnes, Remenyik Judit, Gyémánt Gyöngyi
Dátum:2005
ISSN:0006-291X
Megjegyzések:This study is the first report on the effectiveness and specificity of ?-acarviosinyl-(1 ? 4)-?-d-glucopyranosyl-(1 ? 6)-d-glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (PTS-G-TH) inhibitor on the 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-?-d-galactopyranosyl-maltoside (GalG2CNP) and amylose hydrolysis catalysed by human salivary ?-amylase (HSA). Synthesis of PTS-G-TH was carried out by transglycosylation using acarbose as donor and glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin (G-TH) as acceptor. This new compound was found to be a much more efficient HSA inhibitor than G-TH. The inhibition is a mixed-noncompetitive type on both substrates and only one molecule of inhibitor binds to the enzyme. Kinetic constants calculated from secondary plots are in micromolar range. Values of KEI and KESI are very similar in the presence of GalG2CNP substrate; 0.19 and 0.24 ?M, respectively. Significant difference can be found for KEI and KESI using amylose as substrate; 8.45 and 0.5 ?M, respectively. These values indicate that inhibition is rather uncompetitive than competitive related to amylose hydrolysis.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Kinetic analysis
Mixed-noncompetitive
2-Chloro-4-nitrophenyl-4-O-β-d-galactopyranosyl-maltoside
a-Acarviosinyl- (1 - 4)-a-D-glucopyranosyl-(1 - 6)-D-glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin
Megjelenés:Biochemical And Biophysical Research Communications. - 334 : 3 (2005), p. 824-828. -
További szerzők:Zajácz Ágnes Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM079353
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Transglycosylations catalysed by Y151M mutant of human salivary [alfa]-amylase (HSA) / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:2005
ISSN:1523-7060
Megjegyzések:Biochemical and enzymatic characterisation has been achieved for the Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary ?-amylase (HSA). Substantial transglycosylation capacity was detected in Y151M in addition to its hydrolytic activity. Y151M was capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different 4-nitrophenyl glycosides resulting in the formation of 1-thio-?-D-glucosides, ?- and ?-D-glucosides and ?-D-xylosides with DP 2-4 in yields up to 50%. Reactions were monitored using TLC, HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the Y151M preserved its stereo- and regio-selectivity. Glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptors, resulting in the new ?-1,4-glycosidic bonds exclusively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
human salivary α-amylase
Tyr151Met mutant
subsite map
transglycosylation
4-nitrophenyl oligosides
Megjelenés:Biologia, Bratislava. - 60 : 16 (2005), p. 57-64. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan
Pályázati támogatás:T047075
OTKA
T043499
OTKA
T042567
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM079349
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Subsite mapping of human salivary α-amylase and the mutant Y151M / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:2003
ISSN:0014-5793 1873-3468
Megjegyzések:This study characterizes the substrate-binding sites of human salivary alpha-amylase (HSA) and its Y151M mutant. It describes the first subsite maps, namely, the number of subsites, the position of cleavage sites and apparent subsite energies. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high-performance liquid chromatography, utilizing a homologous series of chromophore-substituted maltooligosaccharides of degree of polymerization 3-10 as model substrates. The binding region of HSA is composed of four glycone and three aglycone-binding sites, while that of Tyr151Met is composed of four glycone and two aglycone-binding sites. The subsite maps show that Y151M has strikingly decreased binding energy at subsite (+2), where the mutation has occurred (-2.6 kJ/mol), compared to the binding energy at subsite (+2) of HSA (-12.0 kJ/mol).
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Human salivary K -amylase
Y151M mutant
Action pattern
Subsite map
Binding energy
Maltooligosaccharide
Megjelenés:FEBS Letters. - 544 (2003), p. 194-198. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM009010
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Enzymatic synthesis of a new inhibitor of alpha-amylases: acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin / Lili Kandra, Judit Remenyik, Gyula Batta, László Somsák, Gyöngyi Gyémánt, Kwan Hwa Park
Dátum:2005
Megjegyzések:Synthesis of acarviosinyl-isomaltosyl-spiro-thiohydantoin in yields up to 20%, has been achieved by Bacillus stearothermophilus maltogenic amylase (BSMA). BSMA is capable of transferring the acarviosine-glucose residue from an acarbose donor onto glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. Reactions were followed using HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the enzyme reserved its stereoselectivity. Glycosylation took place mainly at C-6 resulting in alpha-acarviosinyl-(1->4)-alpha-D-glucopyranosyl-(1->6)-D-glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin. This compound was found to be a much more efficient salivary amylase inhibitor than glucopyranosylidene-spiro-thiohydantoin with kinetic constants of KEI = 0.19 nM and KESI = 0.24 nM.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Enzymatic synthesis
Maltogenic amylase
Acarviosine derivative
MALDI-TOF MS
NMR
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 340 : 7 (2005), p. 1311-1317. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Somsák László (1954-) (vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Park, Kwan Hwa
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM079345
Első szerző:Szilágyi E.
Cím:Cooperation of enzymes involved in carbohydrate digestion of Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata, Say) / E. Szilágyi, C. Hámori, P. Bíró-Molnár, L. Kandra, J. Remenyik, G. Gyémánt
Dátum:2019
ISSN:0007-4853
Megjegyzések:Colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata, Say) is the main pest of Solanaceae and its survival is mainly dependent on the carbohydrate digestion. Characterizing the gut enzymes may help us with finding effective inhibitors for plant protection. Activity measurements revealed that gut extracts contain ?- and ?-glucosidase in addition to ?-amylase. For larvae, amylase activity was detected only in gut saturated with nutrients. Leptinotarsa decemlineata ?-amylase (LDAmy) had optimum pH of 6.0 andwas active under 30?40?C temperature measured on a selective ?-amylase substrate, 2-chloro-4-nitrophenyl-4-O-?-D-galactopyranosyl- maltoside. HPLC analysis demonstrated dimer, trimer, and tetramer reducing end amylolytic products from 2-chloro-4-nitrophenyl-maltoheptaoside substrate in similar ratio than that of during porcine pancreatic ?-amylase (PPA) catalyzed hydrolysis. The 4,6-O-benzylidene-modified substrate (BzG7PNP) is very stable toward hydrolysis by exo-glycosidases, therefore is very useful to monitor the digestion catalyzed by ?-amylases exclusively. Similarly to PPA active site, three glycon and two aglycon binding sites are suggested for LDAmy based on the pattern of early hydrolysis products of BzG7PNP. The observed similarity between LDAmy and PPA raises the possibility of using known inhibitors of mammalian ?-amylases to protect the potato plant from attack of Colorado potato beetle.
Tárgyszavak:Agrártudományok Élelmiszertudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Colorado potato beetle
carbohydrate digestion
gut enzymes
alphaamylase
HPLC
chromogen substrates
Megjelenés:Bulletin Of Entomological Research. - 11 (2019), p. 1-6. -
További szerzők:Hámori Csaba (1991-) (vegyész) Bíróné Molnár Piroska (1970-) (biokémia) Kandra Lili (1943-) (biokémikus) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.