Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 3 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM079352
Első szerző:
Gálné Remenyik Judit (kémia tanár, okleveles vegyész)
Cím:
Introducing Transglycosylation Activity into Human Salivary α-Amylase (HSA) / Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták, Lili Kandra
Dátum:
2003
ISSN:
1523-7060
Megjegyzések:
Synthesis of 4-nitrophenyl 1-thio-beta-D-maltoside, maltotrioside, and maltotetraoside in yields up to 60% has been achieved by a Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary alpha-amylase. Y151M is capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different p-nitrophenyl glycosides. (1)H and (13)C NMR studies revealed that the mutated enzyme preserved the stereo- and regioselectivity. The glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptor, forming the alpha(1-4)glycosidic bond, exclusively.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:
Organic Letters. - 5 : 25 (2003), p. 4895-4898. -
További szerzők:
Ragunath, Chandran
Ramasubbu, Narayanan
Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM079353
Első szerző:
Kandra Lili (biokémikus)
Cím:
Transglycosylations catalysed by Y151M mutant of human salivary [alfa]-amylase (HSA) / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:
2005
ISSN:
1523-7060
Megjegyzések:
Biochemical and enzymatic characterisation has been achieved for the Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary ?-amylase (HSA). Substantial transglycosylation capacity was detected in Y151M in addition to its hydrolytic activity. Y151M was capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different 4-nitrophenyl glycosides resulting in the formation of 1-thio-?-D-glucosides, ?- and ?-D-glucosides and ?-D-xylosides with DP 2-4 in yields up to 50%. Reactions were monitored using TLC, HPLC and MALDI-TOF MS. 1H and 13C NMR studies revealed that the Y151M preserved its stereo- and regio-selectivity. Glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptors, resulting in the new ?-1,4-glycosidic bonds exclusively.
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
human salivary α-amylase
Tyr151Met mutant
subsite map
transglycosylation
4-nitrophenyl oligosides
Megjelenés:
Biologia, Bratislava. - 60 : 16 (2005), p. 57-64. -
További szerzők:
Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész)
Ragunath, Chandran
Ramasubbu, Narayanan
Pályázati támogatás:
T047075
OTKA
T043499
OTKA
T042567
OTKA
Internet cím:
Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
3.
001-es BibID:
BIBFORM079349
Első szerző:
Kandra Lili (biokémikus)
Cím:
Subsite mapping of human salivary α-amylase and the mutant Y151M / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu
Dátum:
2003
ISSN:
0014-5793 1873-3468
Megjegyzések:
This study characterizes the substrate-binding sites of human salivary alpha-amylase (HSA) and its Y151M mutant. It describes the first subsite maps, namely, the number of subsites, the position of cleavage sites and apparent subsite energies. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high-performance liquid chromatography, utilizing a homologous series of chromophore-substituted maltooligosaccharides of degree of polymerization 3-10 as model substrates. The binding region of HSA is composed of four glycone and three aglycone-binding sites, while that of Tyr151Met is composed of four glycone and two aglycone-binding sites. The subsite maps show that Y151M has strikingly decreased binding energy at subsite (+2), where the mutation has occurred (-2.6 kJ/mol), compared to the binding energy at subsite (+2) of HSA (-12.0 kJ/mol).
Tárgyszavak:
Természettudományok
Kémiai tudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Human salivary K -amylase
Y151M mutant
Action pattern
Subsite map
Binding energy
Maltooligosaccharide
Megjelenés:
FEBS Letters. - 544 (2003), p. 194-198. -
További szerzők:
Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész)
Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész)
Ragunath, Chandran
Ramasubbu, Narayanan
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.