CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM079352
Első szerző:Gálné Remenyik Judit (kémia tanár, okleveles vegyész)
Cím:Introducing Transglycosylation Activity into Human Salivary α-Amylase (HSA) / Judit Remenyik, Chandran Ragunath, Narayanan Ramasubbu, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták, Lili Kandra
Dátum:2003
ISSN:1523-7060
Megjegyzések:Synthesis of 4-nitrophenyl 1-thio-beta-D-maltoside, maltotrioside, and maltotetraoside in yields up to 60% has been achieved by a Tyr151Met (Y151M) mutant of human salivary alpha-amylase. Y151M is capable of transferring maltose and maltotriose residues from a maltotetraose donor onto different p-nitrophenyl glycosides. (1)H and (13)C NMR studies revealed that the mutated enzyme preserved the stereo- and regioselectivity. The glycosylation took place at position 4 of the glycosyl acceptor, forming the alpha(1-4)glycosidic bond, exclusively.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Organic Letters. - 5 : 25 (2003), p. 4895-4898. -
További szerzők:Ragunath, Chandran Ramasubbu, Narayanan Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész) Kandra Lili (1943-) (biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM094877
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Effect of temperature on subsite map of Bacillus licheniformis α-amylase / Lili Kandra, Judit Gálné Remenyik, Gyöngyi Gyémánt, András Lipták
Dátum:2006
ISSN:0236-5383 1588-256X
Megjegyzések:To elucidate how temperature effects subsite mapping of a thermostable ?-amylase from Bacilluslicheniformis(BLA), a comparative study was performed by using 2-chloro-4-nitrophenyl (CNP) ?-mal-tooligosides with degree of polymerisation (DP) 4?10 as model substrates. Action patterns, cleavagefrequencies and subsite binding energies were determined at 50 ?C, 80 ?C and 100 ?C. Subsite map at80 ?C indicates more favourable bindings compared to the hydrolysis at 50 ?C. Hydrolysis at 100 ?Cresulted in a clear shift in the product pattern and suggests significant differences in the active site archi-tecture. Two preferred cleavage modes were seen for all substrates in which subsite (+2) and (+3) weredominant, but CNP-G1was never formed. In the preferred binding mode of shorter oligomers, CNP-G2serves as the leaving group (79%, 50%, 59% and 62% from CNP-G4, CNP-G5, CNP-G6 and CNP-G7,respectively), while CNP-G3is the dominant hydrolysis product from CNP-G8, CNP-G9, and CNP-G10(62%, 68% and 64%, respectively). The high binding energy value (?17.5 kJ/mol) found at subsite (+2)is consistent with the significant formation of CNP-G2. Subsite mapping at 80 ?C and 100 ?C confirmsthat there are no further binding sites despite the presence of longer products.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény hazai lapban
folyóiratcikk
Bacillus licheniformis
α-amylase
subsite mapping
action pattern
Megjelenés:Acta Biologica Hungarica. - 57 : 3 (2006), p. 367-375. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Pályázati támogatás:T043499
OTKA
T047075
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM079358
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Corrigendum to: Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates (FEBS 26038): (FEBS Letters 518 (2002) 79-82) / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Remenyik Judit, Hovánszki György, Lipták András
Dátum:2002
ISSN:0014-5793
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Febs Letters. - 520 : 1-3 (2002), p. 186. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM079356
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Chemoenzymatic synthesis of 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside acceptor-products using glycogen phosphorylase b / Kandra Lili, Gyémánt Gyöngyi, Pál Magda, Petró Marianna, Remenyik Judit, Lipták András
Dátum:2001
ISSN:0008-6215
Megjegyzések:In the present work, we aimed at developing a chemoenzymatic procedure for the synthesis of β-maltooligosaccharide glycosides. The primer in the enzymatic reaction was 2-chloro-4-nitrophenyl β-maltoheptaoside (G7-CNP), synthesised from β-cyclodextrin using a convenient chemical method. CNP-maltooligosaccharides of longer chain length, in the range of DP 8-11, were obtained by a transglycosylation reaction using α-d-glucopyranosyl-phosphate (G-1-P) as a donor. Detailed enzymological studies revealed that the conversion of G7-CNP catalysed by rabbit skeletal muscle glycogen phosphorylase b (EC 2.4.1.1) could be controlled by acarbose and was highly dependent on the conditions of transglycosylation. More than 90% conversion of G7-CNP was achieved through a 10:1 donor-acceptor ratio. Tranglycosylation at 37 °C for 30 min with 10 U enzyme resulted in G8?12-CNP oligomers in the ratio of 22.8, 26.6, 23.2, 16.5, and 6.8%, respectively. The reaction pattern was investigated using an HPLC system. The preparative scale isolation of G8?11-CNP glycosides was achieved on a semipreparative HPLC column. The productivity of the synthesis was improved by yields up to 70-75%. The structures of the oligomers were confirmed by their chromatographic behaviours and MALDI-TOF MS data.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Maltooligosaccharide series
Transglycosylation
Glycogen phosphorylase b
Chain elongation
Megjelenés:Carbohydrate Research. - 333 : 2 (2001), p. 129-136. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Pál Magda Petró Marianna Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM079355
Első szerző:Kandra Lili (biokémikus)
Cím:Action pattern and subsite mapping of Bacillus licheniformis α-amylase (BLA) with modified maltooligosaccharide substrates / Lili Kandra, Gyöngyi Gyémánt, Judit Remenyik, György Hovánszki, András Lipták
Dátum:2002
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:This study represents the first characterisation of the substrate?binding site of Bacillus licheniformis ??amylase (BLA). It describes the first subsite map, namely, number of subsites, apparent subsite energies and the dual product specificity of BLA. The product pattern and cleavage frequencies were determined by high?performance liquid chromatography, utilising a homologous series of chromophore?substituted maltooligosaccharides of degree of polymerisation 4?10 as model substrates. The binding region of BLA is composed of five glycone, three aglycone?binding sites and a ♭barrier' subsite. Comparison of the binding energies of subsites, which were calculated with a computer program, shows that BLA has similarity to the closely related Bacillus amyloliquefaciens ??amylase.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Alpha-amylase
2-Chloro-4-nitrophenyl
Benzylidene
Maltooligosaccharide
Bond-cleavage frequency
Binding energy
Megjelenés:Febs Letters. - 518 : 1-3 (2002), p. 79-82. -
További szerzők:Gyémánt Gyöngyi (1960-) (vegyész) Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Hovánszki György Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM079347
035-os BibID:(WOS)000184637700004
Első szerző:Tóth Anikó
Cím:Synthesis of the methyl ethers of methyl 6-deoxy-3-C-methyl-α-L-talopyranoside and -α-L-mannopyranoside. Examination of the conformation and chromatographic properties of the compounds / Tóth Anikó, Remenyik Judit, Bajza István, Lipták András
Dátum:2003
ISSN:1551-7004 1551-7012
Megjegyzések:By synthesizing each of the methyl ethers of methyl 6-deoxy-3-C-methyl- ?-L-talopyranoside (17) and -?-L-mannopyranoside (35), evidence was obtained that the 6-deoxy-3-C-methyl-2,4-di-O-methyl-?-L-mannopyranosyl unit is a building block of the pentasaccharide-containing antigen of the serovariant 19 of M. avium. Based on the 1H and 13C NMR spectra of the synthesized methyl ethers, all of the L-mannopyranosyl derivatives and the mono- and disubstituted L-talopyranosyl analogues adopt a 1C4 conformation, but for each of the persubstituted talopyranosyl sugars the 4C1 conformation is the most favoured. The TLC and HPLC mobilities of the mannopyranoside derivatives are dependent on the degree of substitution, however in the case of the talose sugars presumably the shape of the molecules, and the strong intramolecular hydrogen bondings are the factors determining the chromatographic behaviour.
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
methyl 6-deoxy-3-C-methyl-α-L-talopyranoside and - α-L-mannopyranoside
Megjelenés:Arkivoc. - 5 (2003), p. 28-45. -
További szerzők:Gálné Remenyik Judit (1965-) (kémia tanár, okleveles vegyész) Bajza István (1971-) (vegyész) Lipták András (1935-2012) (vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.