Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM083418
035-os BibID:	(PMID)31967473
Első szerző:	Steckel Arnold
Cím:	Investigation of Neutral Losses and the Citrulline Effect for Modified H4 N-Terminal Pentapeptides / Arnold Steckel, Katalin Uray, Gergo Kalló, Éva Csosz, Gitta Schlosser
Dátum:	2020
ISSN:	1044-0305
Megjegyzések:	Tandem mass spectrometry is an indispensable tool in proteomics used for protein sequencing and quantitation. On the basis of the sequential fragments usually generated from peptide ions via collision-induced dissociation, electron-transfer dissociation, or a combination of the two, probabilistic database search engines could be used for the identification of the peptides. The correct localization of posttranslational modifications (PTMs) poses a more challenging problem than the general identification of proteins. Histones are involved in the regulation of DNA transcription via the wealth of PTMs on their N-terminal tail. In this study, we analyzed the histone H4 peptide SGRGK incorporating four different posttranslational modifications: citrullination, acetylation, phosphorylation, and arginine methylation at various positions. The pentapeptides model the enzymatic cleavage of the N-terminal tail of human histone H4 protein by LysC protease. Fragmentation of the peptides was investigated using higher-energy collisional dissociation (HCD), electron-transfer dissociation (ETD), and electron-transfer higher-energy collisional dissociation (EThcD) on an ultrahigh resolution and mass accuracy instrument. We found that while all three techniques have their unique characteristics, advantages, and pitfalls, EThcD generated the most fragment ion-rich spectra. Despite potential ambiguities regarding exact fragment identities, full sequence coverage and PTM mapping may also be achievable. We also found novel neutral losses from the charge-reduced precursors characteristic to citrullination in ETD and EThcD which may be used in proteomic applications. N-Terminal acetylation and arginine methylation could also be confirmed by their characteristic neutral losses from the charge-reduced precursors.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk citrullináció acetiláció arginin metiláció poszttranszlációs módosítás hiszton kód ütközés indukálta disszociáció elektron transzfer disszociáció tandem tömegspektrometria
Megjelenés:	Journal of The American Society For Mass Spectrometry. - 31 : 3 (2020), p. 565-573. -
További szerzők:	Uray Katalin Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Schlosser Gitta
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.3-15-2016-00020 GINOP VEKOP-2.3.3-15-2017-00020 GINOP 2018-1.2.1-NKP-2018-00005 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: