Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM091513
035-os BibID:	(cikkazonosító)1648 (scopus)85100462177 (wos)000623909700001
Első szerző:	Borbély Adina
Cím:	Structural Characterization of Daunomycin-Peptide Conjugates by Various Tandem Mass Spectrometric Techniques / Adina Borbély, Lilla Pethő, Ildikó Szabó, Mohammed Al-Majidi, Arnold Steckel, Tibor Nagy, Sándor Kéki, Gergő Kalló, Éva Csősz, Gábor Mező, Gitta Schlosser
Dátum:	2021
ISSN:	1661-6596 1422-0067
Megjegyzések:	The use of peptide-drug conjugates has generated wide interest as targeted antitumor therapeutics. The anthracycline antibiotic, daunomycin, is a widely used anticancer agent and it is often conjugated to different tumor homing peptides. However, comprehensive analytical characterization of these conjugates via tandem mass spectrometry (MS/MS) is challenging due to the lability of the O-glycosidic bond and the appearance of MS/MS fragment ions with little structural information. Therefore, we aimed to investigate the optimal fragmentation conditions that suppress the prevalent dissociation of the anthracycline drug and provide good sequence coverage. In this study, we comprehensively compared the performance of common fragmentation techniques, such as higher energy collisional dissociation (HCD), electron transfer dissociation (ETD), electron-transfer higher energy collisional dissociation (EThcD) and matrix-assisted laser desorption/ionization-tandem time-of-flight (MALDI-TOF/TOF) activation methods for the structural identification of synthetic daunomycin-peptide conjugates by high-resolution tandem mass spectrometry. Our results showed that peptide backbone fragmentation was inhibited by applying electron-based dissociation methods to conjugates, most possibly due to the "electron predator" effect of the daunomycin. We found that efficient HCD fragmentation was largely influenced by several factors, such as amino acid sequences, charge states and HCD energy. High energy HCD and MALDI-TOF/TOF combined with collision induced dissociation (CID) mode are the methods of choice to unambiguously assign the sequence, localize different conjugation sites and differentiate conjugate isomers.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk MALDI anthracyclines bioconjugates collision-induced dissociation electron predator high resolution mass spectrometry
Megjelenés:	International Journal Of Molecular Sciences. - 22 : 4 (2021), p. 1-15. -
További szerzők:	Pethő Lilla Szabó Ildikó Al-Majidi, Mohammed Steckel Arnold Nagy Tibor (1988-) (vegyész) Kéki Sándor (1964-) (polimer kémikus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Mező Gábor (1959-) (vegyész) Schlosser Gitta
Pályázati támogatás:	NVKP_16-1-2016-0036 Egyéb Lendület Momentum Program Egyéb VEKOP- 387 2.3.3-15-2017-00020 Egyéb GINOP-2.3.3-15-2016-00020 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00021 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM083418
035-os BibID:	(PMID)31967473
Első szerző:	Steckel Arnold
Cím:	Investigation of Neutral Losses and the Citrulline Effect for Modified H4 N-Terminal Pentapeptides / Arnold Steckel, Katalin Uray, Gergo Kalló, Éva Csosz, Gitta Schlosser
Dátum:	2020
ISSN:	1044-0305
Megjegyzések:	Tandem mass spectrometry is an indispensable tool in proteomics used for protein sequencing and quantitation. On the basis of the sequential fragments usually generated from peptide ions via collision-induced dissociation, electron-transfer dissociation, or a combination of the two, probabilistic database search engines could be used for the identification of the peptides. The correct localization of posttranslational modifications (PTMs) poses a more challenging problem than the general identification of proteins. Histones are involved in the regulation of DNA transcription via the wealth of PTMs on their N-terminal tail. In this study, we analyzed the histone H4 peptide SGRGK incorporating four different posttranslational modifications: citrullination, acetylation, phosphorylation, and arginine methylation at various positions. The pentapeptides model the enzymatic cleavage of the N-terminal tail of human histone H4 protein by LysC protease. Fragmentation of the peptides was investigated using higher-energy collisional dissociation (HCD), electron-transfer dissociation (ETD), and electron-transfer higher-energy collisional dissociation (EThcD) on an ultrahigh resolution and mass accuracy instrument. We found that while all three techniques have their unique characteristics, advantages, and pitfalls, EThcD generated the most fragment ion-rich spectra. Despite potential ambiguities regarding exact fragment identities, full sequence coverage and PTM mapping may also be achievable. We also found novel neutral losses from the charge-reduced precursors characteristic to citrullination in ETD and EThcD which may be used in proteomic applications. N-Terminal acetylation and arginine methylation could also be confirmed by their characteristic neutral losses from the charge-reduced precursors.
Tárgyszavak:	Természettudományok Kémiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk citrullináció acetiláció arginin metiláció poszttranszlációs módosítás hiszton kód ütközés indukálta disszociáció elektron transzfer disszociáció tandem tömegspektrometria
Megjelenés:	Journal of The American Society For Mass Spectrometry. - 31 : 3 (2020), p. 565-573. -
További szerzők:	Uray Katalin Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Schlosser Gitta
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.3-15-2016-00020 GINOP VEKOP-2.3.3-15-2017-00020 GINOP 2018-1.2.1-NKP-2018-00005 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: