CCL

Összesen 24 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM111915
035-os BibID:(cikkazonosító)109385 (scopus)85161297715
Első szerző:Arianti, Rini (biokémikus)
Cím:Availability of abundant thiamine determines efficiency of thermogenic activation in human neck area derived adipocytes / Arianti Rini, Vinnai Boglárka Ágnes, Győry Ferenc, Guba Andrea, Csősz Éva, Kristóf Endre, Fésüs László
Dátum:2023
ISSN:0955-2863
Megjegyzések:Brown/beige adipocytes express uncoupling protein-1 (UCP1) that enables them to dissipate energy as heat. Systematic activation of this process can alleviate obesity. Human brown adipose tissues are interspersed in distinct anatomical regions including deep neck. We found that UCP1 enriched adipocytes differentiated from precursors of this depot highly expressed ThTr2 transporter of thiamine and consumed thiamine during thermogenic activation of these adipocytes by cAMP which mimics adrenergic stimulation. Inhibition of ThTr2 led to lower thiamine consumption with decreased proton leak respiration reflecting reduced uncoupling. In the absence of thiamine, cAMP-induced uncoupling was diminished but restored by thiamine addition reaching the highest levels at thiamine concentrations larger than present in human blood plasma. Thiamine is converted to thiamine pyrophosphate (TPP) in cells; the addition of TPP to permeabilized adipocytes increased uncoupling fueled by TPP-dependent pyruvate dehydrogenase. ThTr2 inhibition also hampered cAMP-dependent induction of UCP1, PGC1a, and other browning marker genes, and thermogenic induction of these genes was potentiated by thiamine in a concentration dependent manner. Our study reveals the importance of amply supplied thiamine during thermogenic activation in human adipocytes which provides TPP for TPP-dependent enzymes not fully saturated with this cofactor and by potentiating the induction of thermogenic genes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
human adipocytes
thiamine
thiamine transporter
pyruvate dehydrogenase
thermogenesis
UCP1 expression
Megjelenés:Journal Of Nutritional Biochemistry. - 119 (2023), p. 1-13. -
További szerzők:Vinnai Boglárka Ágnes (1996-) (molekuláris biológus) Győry Ferenc (1964-) (sebész) Guba Andrea (1975-) (Okleveles vegyész) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kristóf Endre (1987-) (általános orvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
FK131424
OTKA
K129139
OTKA
ÚNKP-22-3-I
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM096051
035-os BibID:(WoS)000676122000001 (Scopus)85111301797
Első szerző:Arianti, Rini (biokémikus)
Cím:ASC-1 transporter-dependent amino acid uptake is required for the efficient thermogenic response of human adipocytes to adrenergic stimulation / Rini Arianti, Boglarka Agnes Vinnai, Beata B. Toth, Abhirup Shaw, Eva Csosz, Attila Vamos, Ferenc Gyory, Pamela Fischer-Posovszky, Martin Wabitsch, Endre Kristof, Laszlo Fesus
Dátum:2021
ISSN:0014-5793
Megjegyzések:Brown and beige adipocytes dissipate energy by uncoupling protein 1 (UCP1)-dependent and UCP1-independent thermogenesis, which may be utilized to develop treatments against obesity. We have found that mRNA and protein expression of the alanine/serine/cysteine transporter-1 (ASC-1) was induced during adipocyte differentiation of human brown-prone deep neck and beige-competent subcutaneous neck progenitors, and SGBS preadipocytes. cAMP stimulation of differentiated adipocytes led to elevated uptake of serine, cysteine, and glycine, in parallel with increased oxygen consumption, augmented UCP1-dependent proton leak, increased creatine-driven substrate cycle-coupled respiration, and upregulation of thermogenesis marker genes and several respiratory complex subunits; these outcomes were impeded in the presence of the specific ASC-1 inhibitor, BMS-466442. Our data suggest that ASC-1-dependent consumption of serine, cysteine, and glycine is required for efficient thermogenic stimulation of human adipocytes.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
adipocytes
ASC-1 inhibition
gene expression
obesity
proton leak respiration
thermogenesis
uncoupling protein
Megjelenés:Febs Letters. - 595 : 16 (2021), p. 2085-2098. -
További szerzők:Vinnai Boglárka Ágnes (1996-) (molekuláris biológus) Bartáné Tóth Beáta (1970-) (molekuláris biológus) Shaw, Abhirup (1992-) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Vámos Attila (1991-) (gyógyszer-biotechnológus) Győry Ferenc (1964-) (sebész) Fischer-Posovszky Pamela Wabitsch, Martin Kristóf Endre (1987-) (általános orvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00006
GINOP
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
FK131424
OTKA
K129139
OTKA
ÚNKP-20-5-DE-12
Egyéb
ÚNKP-20-2-I-DE-187
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM064340
035-os BibID:(WoS)000382077800015 (Scopus)85013262896
Első szerző:Csomós Krisztián (molekuláris biológus)
Cím:Protein cross-linking by chlorinated polyamines and transglutamylation stabilizes neutrophil extracellular traps / Krisztián Csomós, Endre Kristóf, Bernadett Jakob, István Csomós, György Kovács, Omri Rotem, Judit Hodrea, Zsuzsa Bagoly, Laszlo Muszbek, Zoltán Balajthy, Éva Csősz, László Fésüs
Dátum:2016
ISSN:2041-4889
Megjegyzések:Neutrophil extracellular trap (NET) ejected from activated dying neutrophils is a highly ordered structure of DNA and selected proteins capable to eliminate pathogenic microorganisms. Biochemical determinants of the non-randomly formed stable NETs have not been revealed so far. Studying the formation of human NETs we have observed that polyamines were incorporated into the NET. Inhibition of myeloperoxidase, which is essential for NET formation and can generate reactive chlorinated polyamines through hypochlorous acid, decreased polyamine incorporation. Addition of exogenous primary amines that similarly to polyamines inhibit reactions catalyzed by the protein cross-linker transglutaminases (TGases) has similar effect. Proteomic analysis of the highly reproducible pattern of NET components revealed cross-linking of NET proteins through chlorinated polyamines and epsilon(gamma-glutamyl) lysine as well as bis-gamma-glutamyl polyamine bonds catalyzed by the TGases detected in neutrophils. Competitive inhibition of protein cross-linking by monoamines disturbed the cross-linking pattern of NET proteins, which resulted in the loss of the ordered structure of the NET and significantly reduced capacity to trap bacteria. Our findings provide explanation of how NETs are formed in a reproducible and ordered manner to efficiently neutralize microorganisms at the first defense line of the innate immune system.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
NET
Megjelenés:Cell Death & Disease. - 7 : 8 (2016), p. e2332. -
További szerzők:Kristóf Endre (1987-) (általános orvos) Márkus Bernadett (1989-) (molekuláris biológus) Csomós István (1983-) (molekuláris biológus) Kovács György (1984-) (programtervező matematikus, fizikus) Rotem, Omri Hodrea Judit (1978-) (vegyész) Bagoly Zsuzsa (1978-) (orvos) Muszbek László (1942-) (haematológus, kutató orvos) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023
TÁMOP
TÁMOP-4.2.4.A/ 2-11/1-2012-0001
TÁMOP
OTKA NK 105046
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM086411
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:An in silico study of substrate preference for transglutaminase 2 / Csősz Éva, Bagossi Péter, Fésüs László
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 410-410. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM060739
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Transglutaminase substrates : from test tube experiments to living tissues / E. Csosz, Z. Keresztessy, L. Fesus
Dátum:2002
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Minerva biotecnologica. - 14 : 2 (2002), p. 149-153. -
További szerzők:Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM008373
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Transdab wiki : the interactive transglutaminase substrate database on web 2.0 surface / Csősz É., Meskó B., Fésűs L.
Dátum:2009
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Amino Acids. - 36 : 4 (2009), p. 615-617. -
További szerzők:Meskó Bertalan (1984-) (kutatóorvos) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003917
Első szerző:Csősz Éva (biokémikus, molekuláris biológus)
Cím:Substrate preference of transglutaminase 2 revealed by logistic regression analysis and intrinsic disorder examination / Csősz, É., Bagossi, P., Nagy, Z., Dosztányi, Zs., Simon, I., Fésüs, L.
Dátum:2008
Megjegyzések:Tissue transglutaminase (TG2) catalyzes the Ca(2+)-dependent posttranslational modification of proteins via formation of isopeptide bonds between their glutamine and lysine residues. Although substrate specificity of TG2 has been studied repeatedly at the sequence level, no clear consensus sequences have been determined so far. With the use of the extensive structural information on TG2 substrate proteins listed in TRANSDAB Wiki database, a slight preference of TG2 for glutamine and lysine residues situated in turns could be observed. When the spatial environment of the favored glutamine and lysine residues was analyzed with logistic regression, the presence of specific amino acid patterns was identified. By using the occurrence of the predictor amino acids as selection criteria, several polypeptides were predicted and later identified as novel in vitro substrates for TG2. By studying the sequence of TG2 substrate proteins lacking available crystal structure, the strong favorable influence on substrate selection of the presence of substrate glutamine and lysine residues in intrinsically disordered regions could also be revealed. The collected structural data have provided novel understanding of how this versatile enzyme selects its substrates in various cell compartments and tissues.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Molecular Biology 383 : 2 (2008), p. 390-402. -
További szerzők:Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Nagy Zoltán (számítástechnikus) Dosztányi Zsuzsanna Simon István Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM040230
Első szerző:Keresztessy Zsolt
Cím:Phage display selection of efficient glutamine-donor substrate peptides for transglutaminase 2 / Keresztessy Z., Csosz E., Hársfalvi J., Csomós K., Gray J., Lightowlers R. N., Lakey J. H., Balajthy Z., Fésüs L.
Dátum:2006
ISSN:0961-8368
Megjegyzések:Understanding substrate specificity and identification of natural targets of transglutaminase 2 (TG2), the ubiquitous multifunctional cross-linking enzyme, which forms isopeptide bonds between protein-linked glutamine and lysine residues, is crucial in the elucidation of its physiological role. As a novel means of specificity analysis, we adapted the phage display technique to select glutamine-donor substrates from a random heptapeptide library via binding to recombinant TG2 and elution with a synthetic amine-donor substrate. Twenty-six Gln-containing sequences from the second and third biopanning rounds were susceptible for TG2-mediated incorporation of 5-(biotinamido)penthylamine, and the peptides GQQQTPY, GLQQASV, and WQTPMNS were modified most efficiently. A consensus around glutamines was established as pQX(P,T,S)l, which is consistent with identified substrates listed in the TRANSDAB database. Database searches showed that several proteins contain peptides similar to the phage-selected sequences, and the N-terminal glutamine-rich domain of SWI1/SNF1-related chromatin remodeling proteins was chosen for detailed analysis. MALDI/TOF and tandem mass spectrometry-based studies of a representative part of the domain, SGYGQQGQTPYYNQQSPHPQQQQPPYS (SnQ1), revealed that Q6, Q8, and Q22 are modified by TG2. Kinetic parameters of SnQ1 transamidation (KMapp = 250 mikroM, kcat = 18.3 sec-1, and kcat/KMapp = 73,200) classify it as an efficient TG2 substrate. Circular dichroism spectra indicated that SnQ1 has a random coil conformation, supporting its accessibility in the full-length parental protein. Added together, here we report a novel use of the phage display technology with great potential in transglutaminase research.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Protein Science. - 15 : 11 (2006), p. 2466-2480. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Hársfalvi Jolán (1949-) (klinikai biokémikus) Csomós Krisztián (1981-) (molekuláris biológus) Gray, Joe Lightowlers, Robert N. Lakey, Jeremy H. Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM098103
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Ca2+-binding sites of transglutaminase 2 revealed by site directed mutagenesis / R. Kiraly, E. Csosz, T. Kurtan, Z. Keresztessy, L. Fesus
Dátum:2007
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:FEBS Journal. - 274 : 1. Suppl. (2007), p. 167. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM007895
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Functional significance of five noncanonical Ca2+-binding sites of human transglutaminase 2 characterized by site-directed mutagenesis / Király Róbert, Csősz Éva, Kurtán Tibor, Antus Sándor, Szigeti Krisztián, Simon-Vecsei Zsófia, Korponay-Szabó Ilma Rita, Keresztessy Zsolt, Fésüs László
Dátum:2009
Megjegyzések:The multifunctional tissue transglutaminase 2 (TG2) has a four-domain structure with several Ca2+-regulated biochemical activities, including transglutamylation and GTP hydrolysis. The structure of the Ca2+-binding form of the human enzyme is not known, and its Ca2+-binding sites have not been fully characterized. By mutagenesis, we have targeted its active site Cys, three sites based on homology to Ca2+-binding residues of epidermal transglutaminase and factor XIIIa (S1?S3), and two regions with negative surface potentials (S4 and S5). CD spectroscopy, antibody-binding assay and GTPase activity measurements indicated that the amino acid substitutions did not cause major structural alterations. Calcium-45 equilibrium dialysis and isothermal calorimetric titration showed that both wildtype and active site-deleted enzymes (C277S) bind six Ca2+. Each of the S1?S5 mutants binds fewer than six Ca2+, S1 is a strong Ca2+-binding site, and mutation of one site resulted in the loss of more than one bound Ca2+, suggesting cooperativity among sites. All mutants were deficient in transglutaminase activity, and GTP inhibited remnant activities. Like those of the wild-type enzyme, the GTPase activities of the mutants were inhibited by Ca2+, except in the case of the S4 and S5 mutants, which exhibited increased activity. TG2 is the major autoantigen in celiac disease, and testing the reactivity of mutants with autoantibodies from celiac disease patients revealed that S4 strongly determines antigenicity. It can be concluded that five of the Ca2+-binding sites of TG2 influence its transglutaminase activity, two sites are involved in the regulation of GTPase activity, and one determines antigenicity for autoantibodies in celiac patients.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calcium binding
celiac epitope
GTPase activity
transglutaminase activity
transglutaminase 2 (tissue transglutaminase)
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 23 (2009), p. 7083-7096. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök) Szigeti Krisztián Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

11.

001-es BibID:BIBFORM043072
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Diagnosis and treatment of gluten-induced autoimmune diseases / Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs, Éva Csősz, Róbert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Maki Markku, Péterné Bagossi
Dátum:2010
Megjelenés:USA : [s.n.], 2010
Terjedelem:52 p.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szabadalom
oltalmi forma
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Mäki, Markku Bagossi Péterné
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

12.

001-es BibID:BIBFORM043071
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Diagnosis of gluten-induced autoimmune diseases / Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs, Péter Bagossi, Péterné Bagossi, Éva Csősz, Róbert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Maki Markku
Dátum:2010
Megjelenés:USA : [s.n.], 2010
Terjedelem:47 p.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szabadalom
oltalmi forma
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Bagossi Péterné Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Mäki, Markku
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:
Rekordok letöltése1 2 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.