CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM047427
Első szerző:Adyshev, Djanybek M.
Cím:Ezrin/radixin/moesin proteins differentially regulate endothelial hyperpermeability after thrombin / Djanybek M. Adyshev, Steven M. Dudek, Nurgul Moldobaeva, Kyung-mi Kim, Shwu-Fan Ma, Anita Kasa, Joe G. N. Garcia, Alexander D. Verin
Dátum:2013
ISSN:1040-0605
Megjegyzések:Endothelial cell (EC) barrier disruption induced by inflammatory agonists such as thrombin leads to potentially lethal physiological dysfunction such as alveolar flooding, hypoxemia and pulmonary edema. Thrombin stimulates paracellular gap and F-actin stress fiber formation, triggers actomyosin contraction and alters EC permeability through multiple mechanisms that include protein kinase C (PKC) activation. We previously have shown that the ezrin, radixin, and moesin (ERM) actin-binding proteins differentially participate in S1P-induced EC barrier enhancement. Phosphorylation of a conserved threonine residue in the C terminus of ERM proteins causes conformational changes in ERM to unmask binding sites and is considered a hallmark of ERM activation. In the present study we test the hypothesis that ERM proteins are phosphorylated on this critical threonine residue by thrombin-induced signaling events and explore the role of the ERM family in modulating thrombin-induced cytoskeletal rearrangement and EC barrier function. Thrombin promotes ERM phosphorylation at this threonine residue (Ezrin-567, Radixin-564, Moesin-558) in a PKC-dependent fashion and induces translocation of phosphorylated ERM to the EC periphery. Thrombin-induced ERM threonine phosphorylation is likely synergistically mediated by protease-activated receptors PAR1 and PAR2. Using the siRNA approach, depletion of either moesin alone, or of all three ERM proteins, significantly attenuates thrombin-induced increase in EC barrier permeability (TER), cytoskeletal rearrangements, paracellular gap formation and accumulation of di-phospho-MLC. In contrast, radixin depletion exerts opposing effects on these indices. These data suggest that ERM proteins play important differential roles in the thrombin-induced modulation of EC permeability, with moesin promoting barrier dysfunction and radixin opposing it
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
thrombin
ERM
PKC
phosphorylation
Megjelenés:American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 305 : 3 (2013), p. L240-L255. -
További szerzők:Dudek, Steven Moldobaeva, Nurgul Kim, Kyung-mi Ma, Shwu-Fan Kovács-Kása Anita (1983-) Garcia, Joe G. N. Verin, Alexander
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM074060
Első szerző:Bátori Róbert Károly (biológus, biotechnológus)
Cím:Differential mechanisms of adenosine- and ATpγS-induced microvascular endothelial barrier strengthening / Róbert Bátori, Sanjiv Kumar, Zsuzsanna Bordán, Mary Cherian-Shaw, Anita Kovács-Kása, Justin A. MacDonald, David J. R. Fulton, Ferenc Erdődi, Alexander D. Verin
Dátum:2019
ISSN:0021-9541
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Endothelial barrier
Megjelenés:Journal of Cellular Physiology. - 234 : 5 (2019), p. 5863-5879. -
További szerzők:Kumar, Sanjiv Bordán Zsuzsanna Cherian-Shaw, Mary Kovács-Kása Anita (1983-) MacDonald, Justin A. Fulton, David Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Verin, Alexander
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM016824
Első szerző:Czikora István (vegyész, biokémikus)
Cím:Characterization of the effect of TIMAP phosphorylation on its interaction with protein phosphatase 1 / Czikora István, Kim Kyung-mi, Kása Anita, Bécsi Bálint, Verin Alexander D., Gergely Pál, Erdődi Ferenc, Csortos Csilla
Dátum:2011
ISSN:0300-9084
Megjegyzések:TIMAP, TGF-beta inhibited, membrane-associated protein, is highly abundant in endothelial cells (EC). We have shown earlier the involvement of TIMAP in PKA-mediated ERM (ezrin-radixin-moesin) dephosphorylation as part of EC barrier protection by TIMAP (Csortos et al., 2008). Emerging data demonstrate the regulatory role of TIMAP on protein phosphatase 1 (PP1) activity. We provide here evidence for specific interaction (Ka = 1.80 x 106 M-1) between non-phosphorylated TIMAP and the catalytic subunit of PP1 (PP1c) by surface plasmon resonance based binding studies. Thiophosphorylation of TIMAP by PKA, or sequential thiophosphorylation by PKA and GSK3β slightly modifies the association constant for the interaction of TIMAP with PP1c and decreases the rate of dissociation. However, dephosphorylation of phospho-moesin substrate by PP1cbeta is inhibited to different extent in the presence of non- (not, vert, similar60% inhibition), mono- (not, vert, similar50% inhibition) or double-thiophosphorylated (<10% inhibition) form of TIMAP. Our data suggest that double-thiophosphorylation of TIMAP has minor effect on its binding ability to PP1c, but considerably attenuates its inhibitory effect on the activity of PP1c. PKA activation by forskolin treatment of EC prevented thrombin evoked barrier dysfunction and ERM phosphorylation at the cell membrane (Csortos et al., 2008). With the employment of specific GSK3beta inhibitor it is shown here that PKA activation is followed by GSK3beta activation in bovine pulmonary EC and both of these activations are required for the rescuing effect of forskolin in thrombin treated EC. Our results suggest that the forskolin induced PKA/GSK3beta activation protects the EC barrier via TIMAP-mediated decreasing of the ERM phosphorylation level.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
TIMAP
Protein Phosphatase 1
Moesin
Surface Plasmon Resonance
Molekuláris Medicina
Megjelenés:Biochimie. - 93 : 7 (2011), p. 1139-1145. -
További szerzők:Kim, Kyung-mi Kovács-Kása Anita (1983-) Bécsi Bálint (1981-) (vegyészmérnök) Verin, Alexander Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. Protein foszfatázok szerepe az in vitro porcdifferenciációban és a mechano-transzdukcióban, II. Hypoglykaemiás szerek tervezése a glikogén foszforilázra (foszforilációval és defoszforilációval szabályozott kulcsenzim) ható molekulákkal
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM046501
035-os BibID:PMID:23583905
Első szerző:Kim, Kyung-mi
Cím:Putative protein partners for the human CPI-17 protein revealed by bacterial two-hybrid screening / Kyung-mi Kim, Djanybek M. Adyshev, Anita Kása, Evgeny A. Zemskov, Irina A. Kolosova, Csilla Csortos, Alexander D. Verin
Dátum:2013
ISSN:0026-2862
Megjegyzések:We have previously demonstrated that PKC-potentiated inhibitory protein of protein phosphatase-1 (CPI-17) is expressed in lung endothelium. CPI-17, a specific inhibitor of myosin light chain phosphatase (MLCP), is involved in the endothelial cytoskeletal and barrier regulation. In this paper, we report the identification of fourteen putative CPI-17 interacting proteins in the lung using BacterioMatch Two-Hybrid System. Five of them: plectin 1 isoform 1, alpha II spectrin, OK/SW-CL.16, gelsolin isoform a, and junction plakoglobin are involved in actin cytoskeleton organization and cell adhesion, suggesting possible significance of these binding partners in CPI-17-mediated cytoskeletal reorganization of endothelial cells. Furthermore, we confirmed the specific interaction between plakoglobin and CPI-17, which is affected by the phosphorylation status of CPI-17 in human lung microvascular endothelial cells.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Microvascular Research. - 88 (2013), p. 19-24. -
További szerzők:Adyshev, Djanybek M. Kovács-Kása Anita (1983-) Zemskov, Evgeny A. Kolosova, Irina Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Verin, Alexander
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM057790
Első szerző:Kovács-Kása Anita
Cím:Cytoskeletal mechanisms regulating vascular endothelial barrier function in response to acute lung injury / Anita Kása, Csilla Csortos, Alexander D. Verin
Dátum:2015
ISSN:2168-8370
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
acute lung injury
barrier function
cytoskeleton
endothelial junctions
thrombin
pulmonary endothelium
Megjelenés:Tissue Barriers. - 3 : 1-2 (2015), p. e974448-1-e974448-11. -
További szerzők:Csortos Csilla (1956-) (biokémikus) Verin, Alexander
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM047041
035-os BibID:PMID:23721711
Első szerző:Kovács-Kása Anita
Cím:Protein phosphatase 2A activity is required for functional adherent junctions in endothelial cells / Anita Kása, István Czikora, Alexander D. Verin, Pál Gergely, Csilla Csortos
Dátum:2013
ISSN:0026-2862
Megjegyzések:Reversible Ser/Thr phosphorylation of cytoskeletal and adherent junction (AJ) proteins has a critical role in the regulation of endothelial cell (EC) barrier function. We have demonstrated earlier that protein phosphatase 2A (PP2A) activity is important in EC barrier integrity. In the present work, macro- and microvascular EC were examined and we provided further evidence on the significance of PP2A in the maintenance of EC cytoskeleton and barrier function with special focus on the Bα (regulatory) subunit of PP2A. Immunofluorescent staining revealed that the inhibition of PP2A results in changes in the organization of EC cytoskeleton as microtubule dissolution and actin re-arrangement were detected. Depletion of Bα regulatory subunit of PP2A had similar effect on the cytoskeleton structure of the cells. Furthermore, transendothelial electric resistance measurements demonstrated significantly slower barrier recovery of Bα depleted EC after thrombin treatment. AJ proteins, VE-cadherin and β-catenin, were detected along with Bα in pull-down assay. Also, the inhibition of PP2A (by okadaic acid or fostriecin) or depletion of Bα caused β-catenin translocation from the membrane to the cytoplasm in parallel with its phosphorylation on Ser552. In conclusion, our data suggest that the A/Bα/C holoenzyme form of PP2A is essential in EC barrier integrity both in micro- and macrovascular EC.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Microvascular Research. - 89 (2013), p. 86-94. -
További szerzők:Czikora István (1979-) (vegyész, biokémikus) Verin, Alexander Gergely Pál (1947-) (biokémikus) Csortos Csilla (1956-) (biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0025
TÁMOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1