CCL

Összesen 9 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM047845
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Protection of Calpain-1 induced cTnI degradation by PKA phosphorylation in vitro / J. Barta, A. Tóth, Z. Hertelendi, I. Édes I., K. Jaquet, A. Reidlich, Z. Papp
Dátum:2002
ISSN:0022-2828
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Journal of Molecular and Cellular Cardiology. - 34 (2002), p. A7. -
További szerzők:Tóth Attila (orvos) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Jaquet, Kornelia Reidlich Alexander Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM047843
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Missense mutációk és a PKA-foszforiláció hatása a calpain-I-indukált CTNI hasíthatóságra = The effects of missense mutations on Calpain-1 induced cTnI degradation / Barta Judit, Tóth Attila, Hertelendi Zita, Édes István, Jaquet Kornélia, Reidlich Alexander, Papp Zoltán
Dátum:2002
ISSN:0133-5596
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cardiologia Hungarica. - Suppl. 1 (2002), p. 89. -
További szerzők:Tóth Attila (orvos) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Jaquet, Kornelia Reidlich Alexander Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM015742
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Calpain-1-sensitive myofibrillar proteins of the human myocardium / Barta Judit, Tóth Attila, Édes István, Vaszily Miklós, Papp Gy. Julius, Varró András, Papp Zoltán
Dátum:2005
Megjegyzések:Calpain-1 is a ubiquitous intracellular Ca2+-activated protease, which has been implicated in the pathogenesis of reversible myocardial depression (i.e. myocardial stunning) that follows ischemia and reperfusion via myofibrillar protein degradation. However, the target proteins of this degradative process in the human myocardium have not yet been identified. In order to compare the levels of Calpain-1 susceptibility within a set of human myofibrillar proteins (titin, alpha-fodrin, desmin, troponin T (cTnT), troponin I (cTnI) and alpha-actinin), crude left ventricular tissue homogenates were incubated for 0.5, 15, 30, 60 or 120 min in the presence of Calpain-1 (1 U or 5 U). Differences in the kinetics and extents of protein degradation were subsequently evaluated by using silver-stained SDS-polyacrylamide gels and Western immunoblot analyses. These assays revealed myofibrillar proteins with high (titin and alpha-fodrin), moderate (desmin and cTnT), or low (cTnI and alpha-actinin) relative Calpain-1 susceptibilities. The level of phosphorylation of cTnI did not explain its relatively low Calpain-1 susceptibility. Moreover, the molecular mass distributions of the truncated alpha-fodrin, desmin and cTnI fragments resulting from Ca2+-dependent autoproteolysis exhibited marked similarities with those of their Calpain-1-clipped products. These in vitro results shed light on a number of structural (titin, alpha-fodrin, desmin and alpha-actinin) and regulatory (cTnT and cTnI) proteins within the contractile apparatus as potential targets of Calpain-1. Their degradation may contribute to the development of postischemic stunning in the human myocardium.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calpain
desmin
stunning
titin
troponin I
troponin T
Megjelenés:Molecular and Cellular Biochemistry. - 278 : 1-2 (2005), p. 1-8. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Vaszily Miklós (1949-) (szívsebész) Papp Gy. Julius (Szeged) Varró András (1954-) (farmakológus, klinikai farmakológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM015741
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Calpain-1-dependent degradation of troponin I mutants found in familial hypertrophic cardiomyopathy / Barta Judit, Tóth Attila, Jaquet Kornelia, Redlich Alexander, Édes István, Papp Zoltán
Dátum:2003
Megjegyzések:The mechanism by which mutations of the cardiac troponin I (cTnI) gene evoke familial hypertrophic cardiomyopathy (fHCM)is unknown. In this investigation the potential effects of three fHCM-related cTnI mutations on Calpain-1-induced cTnI degradation were tested, and a study was made of whether additional conformational changes due to troponin complex formation and protein kinase A-induced phosphorylation affect the intensity of cTnI proteolysis. Purified recombinant wild-type cTnI and three of its fHCM-related missense mutants (R145G, G203S and K206Q), alone or in the troponin complex (i.e. together with troponin C and troponin T), in the non-phosphorylated or protein kinase A-bisphosphorylated forms were proteolyzed invitro in the presence of Calpain-1 (0.05?2.5 U) at 30?C. Following incubation with Calpain-1 for 0.5, 30, 60 or 120 min, the extent of protein degradation was evaluated through the use of Western immunoblotting and densitometry. The results indicated that both the wild-type and the mutant cTnI molecules were susceptible to Calpain-1. However, the degradation of the cTnI molecules in the troponin complex was less intense than that of the non-complexed forms. Moreover, phosphorylation by protein kinase A conferred effective protection against cTnI proteolysis. The data suggested that mutations in the central inhibitory domain (R145G) and in the C-terminal region (G203S and K206Q) of cTnI do not affect its Calpain-1-mediated degradation, or the phosphorylation-induced protection against proteolysis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
hypertrophic cardiomyopathy
calpain
troponin I
mutation
Megjelenés:Molecular and Cellular Biochemistry. - 251 : 1-2 (2003), p. 83-88. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Jaquet, Kornelia Redlich, Alexander Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM095255
Első szerző:Kovács Árpád (kardiológus)
Cím:Interventricular Differences of Signaling Pathways-Mediated Regulation of Cardiomyocyte Function in Response to High Oxidative Stress in the Post-Ischemic Failing Rat Heart / Árpád Kovács, Melissa Herwig, Heidi Budde, Simin Delalat, Detmar Kolijn, Beáta Bódi, Roua Hassoun, Melina Tangos, Saltanat Zhazykbayeva, Ágnes Balogh, Dániel Czuriga, Sophie Van Linthout, Carsten Tschöpe, Naranjan S. Dhalla, Andreas Mügge, Attila Tóth, Zoltán Papp, Judit Barta, Nazha Hamdani
Dátum:2021
ISSN:2076-3921
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Antioxidants. - 10 : 6 (2021), p. 1-21. -
További szerzők:Herwig, Melissa Budde, Heidi Delalat, Simin Kolijn, Detmar Bódi Beáta (1989-) (molekuláris biológus) Hassoun, Roua Tangos, Melina Zhazykbayeva, Saltanat Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Czuriga Dániel (1982-) (kardiológus) Linthout, Sophie Van Tschöpe, Carsten Dhalla, Naranjan S. Mügge, Andreas Tóth Attila (1971-) (biológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Barta Judit (1975-) (kardiológus) Hamdani, Nazha
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM068537
Első szerző:Kovács Árpád (kardiológus)
Cím:Myosin heavy chain and cardiac troponin T damage is associated with impaired myofibrillar ATPase activity contributing to sarcomeric dysfunction in Ca2+-paradox rat hearts / Árpád Kovács, Judit Kalász, Enikő T. Pásztor, Attila Tóth, Zoltán Papp, Naranjan S. Dhalla, Judit Barta
Dátum:2017
ISSN:0300-8177
Megjegyzések:This study aimed to explore the potential contribution of myofibrils to contractile dysfunction in Ca2+-paradox hearts. Isolated rat hearts were perfused with Krebs?Henseleit solution (Control), followed by Ca2+-depletion, and then Ca2+-repletion after Ca2+-depletion (Ca2+-paradox) by Langendorff method. During heart perfusion left ventricular developed pressure (LVDP), end-diastolic pressure (LVEDP), rate of pressure development (+?dP/dt), and pressure decay (-dP/dt) were registered. Control LVDP (127.4???6.1 mmHg) was reduced during Ca2+-depletion (9.8???1.3 mmHg) and Ca2+-paradox (12.9???1.3 mmHg) with similar decline in +dP/dt and ?dP/dt. LVEDP was increased in both Ca2+-depletion and Ca2+-paradox. Compared to Control, myofibrillar Ca2+-stimulated ATPase activity was decreased in the Ca2+-depletion group (12.08???0.57 vs. 8.13???0.19 ?mol Pi/mg protein/h), besides unvarying Mg2+ ATPase activity, while upon Ca2+-paradox myofibrillar Ca2+-stimulated ATPase activity was decreased (12.08???0.57 vs. 8.40???0.22 ?mol Pi/mg protein/h), but Mg2+ ATPase activity was increased (3.20???0.25 vs. 7.21???0.36 ?mol Pi/mg protein/h). In force measurements of isolated cardiomyocytes at saturating [Ca2+], Ca2+-depleted cells had lower rate constant of force redevelopment (ktr,max, 3.85???0.21) and unchanged active tension, while those in Ca2+-paradox produced lower active tension (12.12???3.19 kN/m2) and ktr,max (3.21???23) than cells of Control group (25.07???3.51 and 4.61???22 kN/m2, respectively). In biochemical assays, ?-myosin heavy chain and cardiac troponin T presented progressive degradation during Ca2+-depletion and Ca2+-paradox. Our results suggest that contractile impairment in Ca2+-paradox partially resides in deranged sarcomeric function and compromised myofibrillar ATPase activity as a result of myofilament protein degradation, such as ?-myosin heavy chain and cardiac troponin T. Impaired relaxation seen in Ca2+-paradoxical hearts is apparently not related to titin, rather explained by the altered myofibrillar ATPase activity.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Calcium paradox
Myofibrillar ATPase activity
Isolated cardiomyocytes
Myofilament protein degradation
Megjelenés:Molecular and Cellular Biochemistry 403 : 1-2 (2017), p. 57-68. -
További szerzők:Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Dhalla, Naranjan S. Barta Judit (1975-) (kardiológus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00043
GINOP
K116940
OTKA
K109083
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM064197
Első szerző:Kovács Árpád (kardiológus)
Cím:Renin overexpression leads to increased titin-based stiffness contributing to diastolic dysfunction in hypertensive mRen2 rats / Árpád Kovács, Gábor Á. Fülöp, Andrea Kovács, Tamás Csípő, Beáta Bódi, Dániel Priksz, Béla Juhász, Lívia Beke, Zoltán Hendrik, Gábor Méhes, Henk L. Granzier, István Édes, Miklós Fagyas, Zoltán Papp, Judit Barta, Attila Tóth
Dátum:2016
ISSN:0363-6135
Megjegyzések:Hypertension (HTN) is a major risk factor for heart failure. We investigated the influence of HTN on cardiac contraction and relaxation in transgenic renin overexpressing rats (carrying mouse Ren-2 renin gene, mRen2, n = 6). Blood pressure (BP) was measured. Cardiac contractility was characterized by echocardiography, cellular force measurements, and biochemical assays were applied to reveal molecular mechanisms. Sprague-Dawley (SD) rats (n = 6) were used as controls. Transgenic rats had higher circulating renin activity and lower cardiac angiotensin-converting enzyme two levels. Systolic BP was elevated in mRen2 rats (235.11 ? 5.32 vs. 127.03 ? 7.56 mmHg in SD, P < 0.05), resulting in increased left ventricular (LV) weight/body weight ratio (4.05 ? 0.09 vs. 2.77 ? 0.08 mg/g in SD, P < 0.05). Transgenic renin expression had no effect on the systolic parameters, such as LV ejection fraction, cardiomyocyte Ca(2+)-activated force, and Ca(2+) sensitivity of force production. In contrast, diastolic dysfunction was observed in mRen2 compared with SD rats: early and late LV diastolic filling ratio (E/A) was lower (1.14 ? 0.04 vs. 1.87 ? 0.08, P < 0.05), LV isovolumetric relaxation time was longer (43.85 ? 0.89 vs. 28.55 ? 1.33 ms, P < 0.05), cardiomyocyte passive tension was higher (1.74 ? 0.06 vs. 1.28 ? 0.18 kN/m(2), P < 0.05), and lung weight/body weight ratio was increased (6.47 ? 0.24 vs. 5.78 ? 0.19 mg/g, P < 0.05), as was left atrial weight/body weight ratio (0.21 ? 0.03 vs. 0.14 ? 0.03 mg/g, P < 0.05). Hyperphosphorylation of titin at Ser-12742 within the PEVK domain and a twofold overexpression of protein kinase C-? in mRen2 rats were detected. Our data suggest a link between the activation of renin-angiotensin-aldosterone system and increased titin-based stiffness through phosphorylation of titin's PEVK element, contributing to diastolic dysfunction.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
hypertension
passive stiffness
renin-angiotensin-aldosterone system
RAAS
diastolic dysfunction
titin phosphorylation
Megjelenés:American Journal Of Physiology-Heart And Circulatory Physiology. - 310 : 11 (2016), p. H1671-H1682. -
További szerzők:Fülöp Gábor Áron (1988-) (általános orvos) Kovács Andrea (1974-) (neurológus) Csípő Tamás (1990-) Bódi Beáta (1989-) (molekuláris biológus) Priksz Dániel (1989-) (farmakológus) Juhász Béla (1978-) (kísérletes farmakológus) Beke Lívia Hendrik Zoltán (1986-) (orvos) Méhes Gábor (1966-) (patológus) Granzier, Henk L. Édes István (1952-) (kardiológus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Barta Judit (1975-) (kardiológus) Tóth Attila (1971-) (biológus)
Pályázati támogatás:PD116212
OTKA
K109083
OTKA
K116940
OTKA
MEDIA
FP7
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM015744
Első szerző:Papp Zoltán (kardiológus, élettanász)
Cím:Troponin I Degradation and Myocardial Stunning / Papp Zoltán, Barta Judit, Ger J. M. Stienen
Dátum:2001
ISSN:0009-7322
Megjegyzések:Nem létezik
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szerkesztői levél
Megjelenés:Circulation. - 104 : 25 (2001), p. e157. -
További szerzők:Barta Judit (1975-) (kardiológus) Stienen, Ger J. M.
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM089490
Első szerző:Ráduly Arnold Péter
Cím:Sacubitril/valsartan in systolic heart failure (HFrEF) : a two-year clinical experience / Arnold Péter Ráduly, Edward Kothalawala, Péter Hajnal, László Balogh, Judit Barta, Andrea Szegedi, Zoltán Papp, Zoltán Csanádi, Attila Borbély
Dátum:2020
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok előadáskivonat
könyvrészlet
Megjelenés:"PROCEEDINGS OF THE EFOP-3.6.2- 16-2017-00006 (LIVE LONGER) PROJECT" / Ed. Rakonczay Zoltán, Kiss Lóránd. - p. 85. -
További szerzők:Kothalawala, Edward Hajnal Péter (1994-) (orvos) Balogh László (1976-) (kardiológus) Barta Judit (1975-) (kardiológus) Szegedi Andrea (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Csanádi Zoltán (1960-) (kardiológus) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Pályázati támogatás:EFOP-3.6.2-16-2017-00006
EFOP
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.