CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM047845
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Protection of Calpain-1 induced cTnI degradation by PKA phosphorylation in vitro / J. Barta, A. Tóth, Z. Hertelendi, I. Édes I., K. Jaquet, A. Reidlich, Z. Papp
Dátum:2002
ISSN:0022-2828
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Journal of Molecular and Cellular Cardiology. - 34 (2002), p. A7. -
További szerzők:Tóth Attila (orvos) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Jaquet, Kornelia Reidlich Alexander Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM047843
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Missense mutációk és a PKA-foszforiláció hatása a calpain-I-indukált CTNI hasíthatóságra = The effects of missense mutations on Calpain-1 induced cTnI degradation / Barta Judit, Tóth Attila, Hertelendi Zita, Édes István, Jaquet Kornélia, Reidlich Alexander, Papp Zoltán
Dátum:2002
ISSN:0133-5596
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Cardiologia Hungarica. - Suppl. 1 (2002), p. 89. -
További szerzők:Tóth Attila (orvos) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Édes István (1952-) (kardiológus) Jaquet, Kornelia Reidlich Alexander Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM015741
Első szerző:Barta Judit (kardiológus)
Cím:Calpain-1-dependent degradation of troponin I mutants found in familial hypertrophic cardiomyopathy / Barta Judit, Tóth Attila, Jaquet Kornelia, Redlich Alexander, Édes István, Papp Zoltán
Dátum:2003
Megjegyzések:The mechanism by which mutations of the cardiac troponin I (cTnI) gene evoke familial hypertrophic cardiomyopathy (fHCM)is unknown. In this investigation the potential effects of three fHCM-related cTnI mutations on Calpain-1-induced cTnI degradation were tested, and a study was made of whether additional conformational changes due to troponin complex formation and protein kinase A-induced phosphorylation affect the intensity of cTnI proteolysis. Purified recombinant wild-type cTnI and three of its fHCM-related missense mutants (R145G, G203S and K206Q), alone or in the troponin complex (i.e. together with troponin C and troponin T), in the non-phosphorylated or protein kinase A-bisphosphorylated forms were proteolyzed invitro in the presence of Calpain-1 (0.05?2.5 U) at 30?C. Following incubation with Calpain-1 for 0.5, 30, 60 or 120 min, the extent of protein degradation was evaluated through the use of Western immunoblotting and densitometry. The results indicated that both the wild-type and the mutant cTnI molecules were susceptible to Calpain-1. However, the degradation of the cTnI molecules in the troponin complex was less intense than that of the non-complexed forms. Moreover, phosphorylation by protein kinase A conferred effective protection against cTnI proteolysis. The data suggested that mutations in the central inhibitory domain (R145G) and in the C-terminal region (G203S and K206Q) of cTnI do not affect its Calpain-1-mediated degradation, or the phosphorylation-induced protection against proteolysis.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
hypertrophic cardiomyopathy
calpain
troponin I
mutation
Megjelenés:Molecular and Cellular Biochemistry. - 251 : 1-2 (2003), p. 83-88. -
További szerzők:Tóth Attila (1971-) (biológus) Jaquet, Kornelia Redlich, Alexander Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1