Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM049141
Első szerző:	Balogh Ágnes (kardiológus)
Cím:	Myofilament protein carbonylation contributes to the contractile dysfunction in the infarcted LV region of mouse hearts / Ágnes Balogh, David Santer, Enikő T. Pásztor, Attila Tóth, Dániel Czuriga, Bruno K. Podesser, Karola Trescher, Kornelia Jaquet, Ferenc Erdődi, István Édes, Zoltán Papp
Dátum:	2014
ISSN:	0008-6363
Megjegyzések:	Aims: The region-specific mechanical function of left ventricular (LV) murinecardiomyocytes and the role of phosphorylation and oxidative modifications of myofilamentproteins were investigated in the process of post-myocardial infarction (MI) remodeling 10weeks after ligation of the left anterior descending (LAD) coronary artery. Methods andResults: Permeabilized murine cardiomyocytes from the remaining anterior and a remotenoninfarcted inferior LV area were compared with those of noninfarcted age-matchedcontrols. Myofilament phosphorylation, sulfhydryl (SH) oxidation and carbonylation werealso assayed. The Ca2+ sensitivity of force production was significantly lower in the anteriorwall (pCa50:5.81?0.03, mean?SEM, at 2.3 ?m sarcomere length) than that in the controls(pCa50:5.91?0.02) or in the MI inferior area (pCa50:5.88?0.02). The level of troponin Iphosphorylation was lower and that of myofilament protein SH oxidation was higher in theanterior location relative to controls, but these changes did not explain the differences in Ca2+sensitivities. On the other hand, significantly higher carbonylation levels [e.g. in myosinheavy chain (MHC) and actin] were observed in the MI anterior wall [carbonylation index(CI), CIMHC:2.06?0.46, CIactin:1.46?0.18] than in the controls (CI:1). In vitro Fenton-basedmyofilament carbonylation in the control cardiomyocytes also decreased the Ca2+ sensitivityof force production irrespective of the phosphorylation status of the myofilaments.Furthermore, the Ca2+ sensitivity correlated strongly with myofilament carbonylation levels inall investigated samples. Conclusions: Post-MI myocardial remodeling involves increasedmyofibrillar protein carbonylation and decreased Ca2+ sensitivity of force production, leadingpotentially to contractile dysfunction in the remaining cardiomyocytes of the infarcted area.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Molekuláris Medicina contractile function infarction myocytes remodeling sarcomere
Megjelenés:	Cardiovascular Research. - 101 : 1 (2014), p. 108-119. -
További szerzők:	Santer, David Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Czuriga Dániel (1982-) (kardiológus) Podesser, Bruno Karl Trescher, Karola Jaquet, Kornelia Erdődi Ferenc (1953-) (biokémikus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024 TÁMOP TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045 TÁMOP K 109083 OTKA TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007 TÁMOP Biomolekuláris interakciók jellemzőinek kvantitatív meghatározása
Internet cím:	Szerző által megadott URL Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM015741
Első szerző:	Barta Judit (kardiológus)
Cím:	Calpain-1-dependent degradation of troponin I mutants found in familial hypertrophic cardiomyopathy / Barta Judit, Tóth Attila, Jaquet Kornelia, Redlich Alexander, Édes István, Papp Zoltán
Dátum:	2003
Megjegyzések:	The mechanism by which mutations of the cardiac troponin I (cTnI) gene evoke familial hypertrophic cardiomyopathy (fHCM)is unknown. In this investigation the potential effects of three fHCM-related cTnI mutations on Calpain-1-induced cTnI degradation were tested, and a study was made of whether additional conformational changes due to troponin complex formation and protein kinase A-induced phosphorylation affect the intensity of cTnI proteolysis. Purified recombinant wild-type cTnI and three of its fHCM-related missense mutants (R145G, G203S and K206Q), alone or in the troponin complex (i.e. together with troponin C and troponin T), in the non-phosphorylated or protein kinase A-bisphosphorylated forms were proteolyzed invitro in the presence of Calpain-1 (0.05?2.5 U) at 30?C. Following incubation with Calpain-1 for 0.5, 30, 60 or 120 min, the extent of protein degradation was evaluated through the use of Western immunoblotting and densitometry. The results indicated that both the wild-type and the mutant cTnI molecules were susceptible to Calpain-1. However, the degradation of the cTnI molecules in the troponin complex was less intense than that of the non-complexed forms. Moreover, phosphorylation by protein kinase A conferred effective protection against cTnI proteolysis. The data suggested that mutations in the central inhibitory domain (R145G) and in the C-terminal region (G203S and K206Q) of cTnI do not affect its Calpain-1-mediated degradation, or the phosphorylation-induced protection against proteolysis.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban hypertrophic cardiomyopathy calpain troponin I mutation
Megjelenés:	Molecular and Cellular Biochemistry. - 251 : 1-2 (2003), p. 83-88. -
További szerzők:	Tóth Attila (1971-) (biológus) Jaquet, Kornelia Redlich, Alexander Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	bibEBI00021207
Első szerző:	Molnár Andrea (kardiológus)
Cím:	Protein kinase C contributes to the maintenance of contractile force in human ventricular cardiomyocytes / Molnár Andrea, Borbély Attila, Czuriga Dániel, Siket M. Yvetta, Szilágyi Szabolcs, Hertelendi Zita, Pásztorné T. Enikő, Balogh Ágnes, Galajda Zoltán, Szerafin Tamás, Jaquet Kornélia, Papp Zoltán, Édes István, Tóth Attila
Dátum:	2009
ISSN:	0021-9258 (Print)
Tárgyszavak:	Orvostudományok Klinikai orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	The Journal of Biological Chemistry 284 : 2 (2009), p. 1031-1039. -
További szerzők:	Borbély Attila (1978-) (kardiológus) Czuriga Dániel (1982-) (kardiológus) Mányiné Siket Ivetta (1962-) (laborasszisztens) Szilágyi Szabolcs (1976-) (kardiológus) Hertelendi Zita (1978-) (orvos) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Galajda Zoltán (1962-) (szívsebész, érsebész) Szerafin Tamás (1960-) (szívsebész, mellkassebész) Jaquet, Kornelia Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Édes István (1952-) (kardiológus) Tóth Attila (1971-) (biológus)
Internet cím:	Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat Szerző által megadott URL DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM102227
035-os BibID:	(WoS)000879481000020 (Scopus)85131795534
Első szerző:	Tangos, Melina
Cím:	SARS-CoV-2 infects human cardiac myocytes promoted by inflammation and oxidative stress / Tangos Melina, Budde Heidi, Kolijn Detmar, Sieme Marcel, Zhazykbayeva Saltanat, Lódi Mária, Herwig Melissa, Gömöri Kamilla, Hassoun Roua, Robinson Emma Louise, Meister Toni Luise, Jaquet Kornelia, Kovács Árpád, Mustroph Julian, Evert Katja, Babel Nina, Miklós Fagyas, Lindner Diana, Püschel Klaus, Westermann Dirk, Mannherz Hans Georg, Paneni Francesco, Pfaender Stephanie, Toth Attila, Mügge Andreas, Sossalla Samuel, Hamdani Nazha
Dátum:	2022
ISSN:	0167-5273
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	International Journal Of Cardiology. - 362 (2022), p. 196-205. -
További szerzők:	Budde, Heidi Kolijn, Detmar Sieme, Marcel Zhazykbayeva, Saltanat Lódi Mária (1991-) Herwig, Melissa Gömöri Kamilla Hassoun, Roua Robinson, Emma Louise Meister, Toni Luise Jaquet, Kornelia Kovács Árpád (1986-) (kardiológus) Mustroph, Julian Evert, Katja Babel, Nina Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Lindner, Diana Püschel, Klaus Westermann, Dirk Mannherz, Hans Georg Paneni, Francesco Pfaender, Stephanie Tóth Attila (1971-) (biológus) Mügge, Andreas Sossalla, Samuel Hamdani, Nazha
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: