Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM055089
Első szerző:	Héja Dávid
Cím:	Revised mechanism of complement lectin-pathway activation revealing the role of serine protease MASP-1 as the exclusive activator of MASP-2 / Dávid Héja, Andrea Kocsis, József Dobó, Katalin Szilágyi, Róbert Szász, Péter Závodszky, Gábor Pál, Péter Gál
Dátum:	2012
ISSN:	0027-8424
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Proceedings of The National Academy of Sciences of the United States of America. - 109 : 26 (2012), p. 10498-10503. -
További szerzők:	Kocsis Andrea Dobó József Szilágyi Katalin Szász Róbert (1972-) (belgyógyász, haematológus) Závodszky Péter Pál Gábor Gál Péter
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM055090
Első szerző:	Kocsis Andrea
Cím:	Selective inhibition of the lectin pathway of complement with phage display selected peptides against mannose-binding lectin-associated serine protease (MASP)-1 and -2: significant contribution of MASP-1 to lectin pathway activation / Andrea Kocsis, Katalin A. Kékesi, Róbert Szász, Barbara M. Végh, Júlia Balczer, József Dobó, Péter Závodszky, Péter Gál, Gábor Pál
Dátum:	2010
ISSN:	0022-1767 1550-6606
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal of Immunology. - 185 : 7 (2010), p. 4169-4178. -
További szerzők:	Kékesi Katalin Adrienna Szász Róbert (1972-) (belgyógyász, haematológus) Végh Barbara M. Balczer Júlia Dobó József Závodszky Péter Gál Péter Pál Gábor
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM094508
035-os BibID:	(WoS)000470656500020 (Scopus)85066156398
Első szerző:	Szakács Dávid
Cím:	Novel MASP-2 inhibitors developed via directed evolution of human TFPI1 are potent lectin pathway inhibitors / Dávid Szakács, Andrea Kocsis, Róbert Szász, Péter Gál, Gábor Pál
Dátum:	2019
ISSN:	0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:	The lectin pathway (LP) of the complement system is an important antimicrobial defense mechanism, but it also contributes significantly to ischemia reperfusion injury (IRI) associated with myocardial infarct, stroke, and several other clinical conditions. Mannan-binding lectin-associated serine proteinase 2 (MASP-2) is essential for LP activation, and therefore, it is a potential drug target. We have previously developed the first two generations of MASP-2 inhibitors by in vitro evolution of two unrelated canonical serine proteinase inhibitors. These inhibitors were selective LP inhibitors, but their nonhuman origin rendered them suboptimal lead molecules for drug development. Here, we present our third-generation MASP-2 inhibitors that were developed based on a human inhibitor scaffold. We subjected the second Kunitz domain of human tissue factor pathway inhibitor 1 (TFPI1 D2) to directed evolution using phage display to yield inhibitors against human and rat MASP-2. These novel TFPI1-based MASP-2 inhibitor (TFMI-2) variants are potent and selective LP inhibitors in both human and rat serum. Directed evolution of the first Kunitz domain of TFPI1 had already yielded the potent kallikrein inhibitor, Kalbitor? (ecallantide), which is an FDA-approved drug to treat acute attacks of hereditary angioedema. Like hereditary angioedema, acute IRI is also related to the uncontrolled activation of a specific plasma serine proteinase. Therefore, TFMI-2 variants are promising lead molecules for drug development against IRI.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk MASP TFPI1 MASP-2 inhibitor
Megjelenés:	Journal Of Biological Chemistry. - 294 : 20 (2019), p. 8227-8237. -
További szerzők:	Kocsis Andrea Szász Róbert (1972-) (belgyógyász, haematológus) Gál Péter Pál Gábor
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: