Magyar
Toggle navigation
Tudóstér
Magyar
Tudóstér
Keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Egyszerű keresés
Összetett keresés
CCL keresés
Böngészés
Saját polc tartalma
(
0
)
Korábbi keresések
CCL parancs
CCL
Összesen 2 találat.
#/oldal:
12
36
60
120
Rövid
Hosszú
MARC
Részletezés:
Rendezés:
Szerző növekvő
Szerző csökkenő
Cím növekvő
Cím csökkenő
Dátum növekvő
Dátum csökkenő
1.
001-es BibID:
BIBFORM086696
035-os BibID:
(WoS)000553333300022 (Scopus)85088493600
Első szerző:
Fadel, Lina (gyógyszerész)
Cím:
Agonist binding directs dynamic competition among nuclear receptors for heterodimerization with retinoid X receptor / Lina Fadel, Bálint Rehó, Julianna Volkó, Dóra Bojcsuk, Zsuzsanna Kolostyák, Gergely Nagy, Gabriele Müller, Zoltán Simándi, Éva Hegedüs, Gábor Szabó, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:
2020
ISSN:
0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:
Retinoid X receptor (RXR) plays a pivotal role as a transcriptional regulator and serves as an obligatory heterodimerization partner for at least 20 other nuclear receptors (NRs). Given a potentially limiting/sequestered pool of RXR and simultaneous expression of several RXR partners, we hypothesized that NRs compete for binding to RXR and that this competition may be directed by specific agonist treatment. Here, we tested this hypothesis on three NRs: peroxisome proliferator-activated receptor γ (PPARγ), vitamin D receptor (VDR), and retinoic acid receptor α (RARα). Evaluation of competition relied on a nuclear-translocation assay applied in a three-color imaging model system by detecting changes in heterodimerization between RXRα and one of its partners (NR1), in the presence of another competing partner (NR2). Our results indicated dynamic competition between the NRs governed by two mechanisms. First, in the absence of agonist treatment, there is a hierarchy of affinities between RXRα and its partners in the following order: RARα>PPARγ>VDR. Second, upon agonist treatment, RXRα favors the liganded partner. We conclude that recruiting RXRα by the liganded NR not only facilitates a stimulus-specific cellular response, but might also impede other NR pathways involving RXRα.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:
Journal of Biological Chemistry. - 295 : 29 (2020), p. 10045-10061. -
További szerzők:
Rehó Bálint (1992-)
Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus)
Bojcsuk Dóra (1990-) (klinikai laboratóriumi kutató)
Kolostyák Zsuzsanna
Nagy Gergely (1986-) (molekuláris biológus)
Müller, Gabriele
Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus)
Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus)
Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Tóth Katalin
Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:
NKFIH NN129371
egyéb
NKFIH KKP129909
egyéb
NKFIH K124298
egyéb
GINOP-2.3.2-15-2016-00050
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
2.
001-es BibID:
BIBFORM072900
035-os BibID:
(Cikkazonosító)12734 (WOS)000412491500006 (Scopus)85030764085
Első szerző:
Imre László (biológus)
Cím:
Nucleosome stability measured in situ by automated quantitative imaging / László Imre, Zoltán Simándi, Attila Horvath, György Fenyofalvi, Péter Nanasi Jr., Erfaneh Firouzi Niaki, Éva Hegedus, Zsolt Bacso, Urbain Weyemi, Rebekka Mauser, Juan Ausio, Albert Jeltsch, William Bonner, László Nagy, Hiroshi Kimura, Gábor Szabo
Dátum:
2017
ISSN:
2045-2322
Megjegyzések:
Current approaches have limitations in providing insight into the functional properties of particular nucleosomes in their native molecular environment. Here we describe a simple and powerful method involving elution of histones using intercalators or salt, to assess stability features dependent on DNA superhelicity and relying mainly on electrostatic interactions, respectively, and measurement of the fraction of histones remaining chromatin-bound in the individual nuclei using histone type- or posttranslational modification- (PTM-) specific antibodies and automated, quantitative imaging. The method has been validated in H3K4me3 ChIP-seq experiments, by the quantitative assessment of chromatin loop relaxation required for nucleosomal destabilization, and by comparative analyses of the intercalator and salt induced release from the nucleosomes of different histones. The accuracy of the assay allowed us to observe examples of strict association between nucleosome stability and PTMs across cell types, differentiation state and throughout the cell-cycle in close to native chromatin context, and resolve ambiguities regarding the destabilizing effect of H2A.X phosphorylation. The advantages of the in situ measuring scenario are demonstrated via the marked effect of DNA nicking on histone eviction that underscores the powerful potential of topological relaxation in the epigenetic regulation of DNA accessibility.
Tárgyszavak:
Orvostudományok
Elméleti orvostudományok
idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Fluorescence imaging
Nuclear organization
Epigenetics
Molekuláris Medicina
Megjelenés:
Scientific Reports. - 7 : 1 (2017), p. 1-15. -
További szerzők:
Simándi Zoltán (1984-) (Ph.D. hallgató, molekuláris biológus)
Horváth Attila (1988-) (programtervező informatikus)
Fenyőfalvi György
Nánási Péter Pál ifj. (1987-) (sejtbiológus)
Firouzi Niaki, Erfaneh
Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus)
Bacsó Zsolt (1963-) (biofizikus)
Weyemi, Urbain
Mauser, Rebekka
Ausio, Juan
Jeltsch, Albert
Bonner, William
Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Kimura, Hiroshi
Szabó Gábor (1953-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:
K72762
OTKA
NK101337
OTKA
TÁMOP-4.2.2-08/1-2008-0015
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
I. ABC transzporterek; II. Magasabbrendű kromatinszerkezet
TÁMOP 4.2.2.A- 11/1/KONV-2012-0023 "VÉD-ELEM
TÁMOP
TÁMOP 4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
Internet cím:
Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:
Rekordok letöltése
1
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27
© 2023
Monguz kft.
Minden jog fenntartva.