Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM040633
Első szerző:	Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:	Development of a microtiter plate fluorescent assay for inhibition studies on the HTLV-1 and HIV-1 proteinases / Bagossi Péter, Kádas János, Miklóssy Gabriella, Boross Péter, Weber Irene T., Tözsér József
Dátum:	2004
ISSN:	0166-0934
Megjegyzések:	The proteinase of human T-cell leukemia virus type-1 (HTLV-1), similar to the proteinase of human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1), is a potential target for chemotherapy, since the virus is associated with a number of human diseases. A microtiter plate fluorescent assay was developed for the HTLV-1 and HIV-1 proteinases for direct comparison of the inhibition profiles of the enzymes. It was established that, except for Indinavir, none of the inhibitors designed against the HIV-1 proteinase were able to inhibit the HTLV-1 proteinase in the studied concentration range, while two reduced peptide bond-containing peptides having the sequence of HTLV-1 cleavage sites were inhibitors of the HTLV-1 proteinase. One of these was potent enough to be used for active site titration of the HTLV-1 proteinase.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Virological Methods. - 119 : 2 (2004), p. 87-93. -
További szerzők:	Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM019820
Első szerző:	Fehér Anita
Cím:	Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease / Anita Fehér, Péter Boross, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, János Kádas, Péter Bagossi, Stephen Oroszlan, Irene T. Weber, József Tőzsér
Dátum:	2006
ISSN:	0022-1317
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of General Virology 87 : 5 (2006), p. 1321-1330. -
További szerzők:	Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM040736
Első szerző:	Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:	Narrow Substrate Specificity and Sensitivity toward Ligand-binding Site Mutations of Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Protease / Kádas J., Weber I. T., Bagossi P., Miklóssy G., Boross P., Oroszlan S., Tözsér J.
Dátum:	2004
ISSN:	0021-9258
Megjegyzések:	Human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) is associated with a number of human diseases; therefore, its protease is a potential target for chemotherapy. To compare the specificity of HTLV-1 protease with that of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease, oligopeptides representing naturally occurring cleavage sites in various retroviruses were tested. The number of hydrolyzed peptides as well as the specificity constants suggested a substantially broader specificity of the HIV protease. Amino acid residues of HTLV-1 protease substrate-binding sites were replaced by equivalent ones of HIV-1 protease. Most of the single and multiple mutants had altered specificity and a dramatically reduced folding and catalytic capability, suggesting that mutations are not well tolerated in HTLV-1 protease. The catalytically most efficient mutant was that with the flap residues of HIV-1 protease. The inhibition profile of the mutants was also determined for five inhibitors used in clinical practice and inhibitor analogs of HTLV-1 cleavage sites. Except for indinavir, the HIV-1 protease inhibitors did not inhibit wild type and most of the mutant HTLV-1 proteases. The wild type HTLV-1 protease was inhibited by the reduced peptide bond-containing substrate analogs, whereas the mutants showed various degrees of weakened binding capability. Most interesting, the enzyme with HIV-1-like residues in the flap region was the most sensitive to the HIV-1 protease inhibitors and least sensitive to the HTLV-1 protease inhibitors, indicating that the flap plays an important role in defining the specificity differences of retroviral proteases.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Biological Chemistry. - 279 : 26 (2004), p. 27148-27157. -
További szerzők:	Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003920
Első szerző:	Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:	C-terminal residues of mature human T-lymphotropic virus type 1 protease are critical for dimerization and catalytic activity / Kádas, J., Boross, P., Weber, I. T., Bagossi, P., Matúz, K., Tőzsér, J.
Dátum:	2008
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	The Biochemical Journal 416 : 3 (2008), p. 357-364. -
További szerzők:	Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon: