Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM019820
Első szerző:	Fehér Anita
Cím:	Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease / Anita Fehér, Péter Boross, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, János Kádas, Péter Bagossi, Stephen Oroszlan, Irene T. Weber, József Tőzsér
Dátum:	2006
ISSN:	0022-1317
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of General Virology 87 : 5 (2006), p. 1321-1330. -
További szerzők:	Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM040736
Első szerző:	Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:	Narrow Substrate Specificity and Sensitivity toward Ligand-binding Site Mutations of Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Protease / Kádas J., Weber I. T., Bagossi P., Miklóssy G., Boross P., Oroszlan S., Tözsér J.
Dátum:	2004
ISSN:	0021-9258
Megjegyzések:	Human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) is associated with a number of human diseases; therefore, its protease is a potential target for chemotherapy. To compare the specificity of HTLV-1 protease with that of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease, oligopeptides representing naturally occurring cleavage sites in various retroviruses were tested. The number of hydrolyzed peptides as well as the specificity constants suggested a substantially broader specificity of the HIV protease. Amino acid residues of HTLV-1 protease substrate-binding sites were replaced by equivalent ones of HIV-1 protease. Most of the single and multiple mutants had altered specificity and a dramatically reduced folding and catalytic capability, suggesting that mutations are not well tolerated in HTLV-1 protease. The catalytically most efficient mutant was that with the flap residues of HIV-1 protease. The inhibition profile of the mutants was also determined for five inhibitors used in clinical practice and inhibitor analogs of HTLV-1 cleavage sites. Except for indinavir, the HIV-1 protease inhibitors did not inhibit wild type and most of the mutant HTLV-1 proteases. The wild type HTLV-1 protease was inhibited by the reduced peptide bond-containing substrate analogs, whereas the mutants showed various degrees of weakened binding capability. Most interesting, the enzyme with HIV-1-like residues in the flap region was the most sensitive to the HIV-1 protease inhibitors and least sensitive to the HTLV-1 protease inhibitors, indicating that the flap plays an important role in defining the specificity differences of retroviral proteases.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Journal Of Biological Chemistry. - 279 : 26 (2004), p. 27148-27157. -
További szerzők:	Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM040704
Első szerző:	Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:	Human immunodeficiency virus type 1 capsid protein is a substrate of the retroviral proteinase while integrase is resistant toward proteolysis / Tözsér József, Shulenin Sergey, Kádas János, Boross Péter, Bagossi Péter, Copeland Terry D., Nair Bala C., Sarngadharan Mangalasseril G., Oroszlan Stephen
Dátum:	2003
ISSN:	0042-6822
Megjegyzések:	The capsid protein of human immunodeficiency virus type 1 was observed to undergo proteolytic cleavage in vitro when viral lysate was incubated in the presence of dithiothreitol at acidic pH. Purified HIV-1 capsid protein was also found to be a substrate of the viral proteinase in a pH-dependent manner; acidic pH (<7) was necessary for cleavage, and decreasing the pH toward 4 increased the degree of processing. Based on N-terminal sequencing of the cleavage products, the capsid protein was found to be cleaved at two sites, between residues 77 and 78 as well as between residues 189 and 190. Oligopeptides representing these cleavage sites were also cleaved at the expected peptide bonds. The presence of cyclophilin A decreased the degree of capsid protein processing. Unlike the capsid protein, integrase was found to be resistant toward proteolysis in good agreement with its presence in the preintegration complex.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Virology. - 310 : 1 (2003), p. 16-23. -
További szerzők:	Shulenin, Sergey Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Copeland, Terry D. Nair, Bala C. Sarngadharan, Mangalasseril G. Oroszlan, Stephen
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: