CCL

Összesen 6 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM040633
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Development of a microtiter plate fluorescent assay for inhibition studies on the HTLV-1 and HIV-1 proteinases / Bagossi Péter, Kádas János, Miklóssy Gabriella, Boross Péter, Weber Irene T., Tözsér József
Dátum:2004
ISSN:0166-0934
Megjegyzések:The proteinase of human T-cell leukemia virus type-1 (HTLV-1), similar to the proteinase of human immunodeficiency virus type-1 (HIV-1), is a potential target for chemotherapy, since the virus is associated with a number of human diseases. A microtiter plate fluorescent assay was developed for the HTLV-1 and HIV-1 proteinases for direct comparison of the inhibition profiles of the enzymes. It was established that, except for Indinavir, none of the inhibitors designed against the HIV-1 proteinase were able to inhibit the HTLV-1 proteinase in the studied concentration range, while two reduced peptide bond-containing peptides having the sequence of HTLV-1 cleavage sites were inhibitors of the HTLV-1 proteinase. One of these was potent enough to be used for active site titration of the HTLV-1 proteinase.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virological Methods. - 119 : 2 (2004), p. 87-93. -
További szerzők:Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM038136
Első szerző:Bagossi Péter (biokémikus, vegyész)
Cím:Amino Acid Preferences for a Critical Substrate Binding Subsite of Retroviral Proteases in Type 1 Cleavage Sites / Péter Bagossi, Tamás Sperka, Anita Fehér, János Kádas, Gábor Zahuczky, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, József Tőzsér
Dátum:2005
ISSN:0022-538X
Megjegyzések:ujratoltve BIBFORM015709
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Virology. - 79 : 7 (2005), p. 4213-4218. -
További szerzők:Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Fehér Anita Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Zahuczky Gábor (1975-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM019820
Első szerző:Fehér Anita
Cím:Characterization of the murine leukemia virus protease and its comparison with the human immunodeficiency virus type 1 protease / Anita Fehér, Péter Boross, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, János Kádas, Péter Bagossi, Stephen Oroszlan, Irene T. Weber, József Tőzsér
Dátum:2006
ISSN:0022-1317
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of General Virology 87 : 5 (2006), p. 1321-1330. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Sperka Tamás (1970-) (biokémikus, vegyész, biológia-kémia szakos tanár) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Weber, Irene T. Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM040736
Első szerző:Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:Narrow Substrate Specificity and Sensitivity toward Ligand-binding Site Mutations of Human T-cell Leukemia Virus Type 1 Protease / Kádas J., Weber I. T., Bagossi P., Miklóssy G., Boross P., Oroszlan S., Tözsér J.
Dátum:2004
ISSN:0021-9258
Megjegyzések:Human T-cell leukemia virus type 1 (HTLV-1) is associated with a number of human diseases; therefore, its protease is a potential target for chemotherapy. To compare the specificity of HTLV-1 protease with that of human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease, oligopeptides representing naturally occurring cleavage sites in various retroviruses were tested. The number of hydrolyzed peptides as well as the specificity constants suggested a substantially broader specificity of the HIV protease. Amino acid residues of HTLV-1 protease substrate-binding sites were replaced by equivalent ones of HIV-1 protease. Most of the single and multiple mutants had altered specificity and a dramatically reduced folding and catalytic capability, suggesting that mutations are not well tolerated in HTLV-1 protease. The catalytically most efficient mutant was that with the flap residues of HIV-1 protease. The inhibition profile of the mutants was also determined for five inhibitors used in clinical practice and inhibitor analogs of HTLV-1 cleavage sites. Except for indinavir, the HIV-1 protease inhibitors did not inhibit wild type and most of the mutant HTLV-1 proteases. The wild type HTLV-1 protease was inhibited by the reduced peptide bond-containing substrate analogs, whereas the mutants showed various degrees of weakened binding capability. Most interesting, the enzyme with HIV-1-like residues in the flap region was the most sensitive to the HIV-1 protease inhibitors and least sensitive to the HTLV-1 protease inhibitors, indicating that the flap plays an important role in defining the specificity differences of retroviral proteases.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 279 : 26 (2004), p. 27148-27157. -
További szerzők:Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Miklóssy Gabriella (1979-) (biológus, vegyész) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Oroszlan, Stephen Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM003920
Első szerző:Kádas János (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök)
Cím:C-terminal residues of mature human T-lymphotropic virus type 1 protease are critical for dimerization and catalytic activity / Kádas, J., Boross, P., Weber, I. T., Bagossi, P., Matúz, K., Tőzsér, J.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:The Biochemical Journal 416 : 3 (2008), p. 357-364. -
További szerzők:Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Weber, Irene T. Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Matúz Krisztina (1980-) (vegyész, biokémikus) Tőzsér József (1959-) (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM040704
Első szerző:Tőzsér József (molekuláris biológus, biokémikus, vegyész)
Cím:Human immunodeficiency virus type 1 capsid protein is a substrate of the retroviral proteinase while integrase is resistant toward proteolysis / Tözsér József, Shulenin Sergey, Kádas János, Boross Péter, Bagossi Péter, Copeland Terry D., Nair Bala C., Sarngadharan Mangalasseril G., Oroszlan Stephen
Dátum:2003
ISSN:0042-6822
Megjegyzések:The capsid protein of human immunodeficiency virus type 1 was observed to undergo proteolytic cleavage in vitro when viral lysate was incubated in the presence of dithiothreitol at acidic pH. Purified HIV-1 capsid protein was also found to be a substrate of the viral proteinase in a pH-dependent manner; acidic pH (<7) was necessary for cleavage, and decreasing the pH toward 4 increased the degree of processing. Based on N-terminal sequencing of the cleavage products, the capsid protein was found to be cleaved at two sites, between residues 77 and 78 as well as between residues 189 and 190. Oligopeptides representing these cleavage sites were also cleaved at the expected peptide bonds. The presence of cyclophilin A decreased the degree of capsid protein processing. Unlike the capsid protein, integrase was found to be resistant toward proteolysis in good agreement with its presence in the preintegration complex.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Virology. - 310 : 1 (2003), p. 16-23. -
További szerzők:Shulenin, Sergey Kádas János (1976-) (molekuláris biológus, biokémikus, kertészmérnök) Boross Péter (1972-) (biokémikus, vegyész) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Copeland, Terry D. Nair, Bala C. Sarngadharan, Mangalasseril G. Oroszlan, Stephen
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1