CCL

Összesen 8 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM049593
035-os BibID:PMID:23941696
Első szerző:Kanchan, Kajal
Cím:Identification of a specific one amino acid change in recombinant human transglutaminase 2 that regulates its activity and calcium sensitivity / Kajal Kanchan, Elvan Ergülen, Robert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Mónika Fuxreiter, László Fésüs
Dátum:2013
ISSN:0264-6021
Megjegyzések:TG2 (transglutaminase 2) is a calcium-dependent protein cross-linking enzyme which is involved in a variety of cellular processes. The threshold level of calcium needed for endogenous and recombinant TG2 activity has been controversial, the former being more sensitive to calcium than the latter. In the present study we address this question by identifying a single amino acid change from conserved valine to glycine at position 224 in recombinant TG2 compared with the endogenous sequence present in the available genomic databases. Substituting a valine residue for Gly224 in the recombinant TG2 increased its calcium-binding affinity and transamidation activity 10-fold and isopeptidase activity severalfold, explaining the inactivity of widely used recombinant TG2 at physiological calcium concentrations. ITC (isothermal titration calorimetry) measurements showed 7-fold higher calcium-binding affinities for TG2 valine residues which could be activated inside cells. The two forms had comparable substrate- and GTP-binding affinities and also bound fibronectin similarly, but coeliac antibodies had a higher affinity for TG2 valine residues. Structural analysis indicated a higher stability for TG2 valine residues and a decrease in flexibility of the calcium-binding loop resulting in improved metal-binding affinity. The results of the present study suggest that Val224 increases TG2 activity by modulating its calcium-binding affinity enabling transamidation reactions inside cells.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biochemical Journal. - 455 : 3 (2013), p. 261-272. -
További szerzők:Ergülen, Elvan Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Fuxreiter Mónika (1969-) (kutató vegyész) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:NK 105046
OTKA
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0023-"VÉD-ELEM"
TÁMOP
TRANSCOM IAPP 251506
FP7
TRANSPATH ITN 289964
FP7
TÁMOP-4.2.4.A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
LP2012-41
Egyéb
Lendület program
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM086442
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Coeliac autoantibodies can enhance transamidating and inhibit GTPase activity of tissue transglutaminase / Király Róbert, Simon-Vecsei Zsófia Judit, Deményi T., Korponay-Szabó Ilma Rita, Fésüs László
Dátum:2005
ISSN:1742-464X
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Febs Journal. - 272 : Suppl1 (2005), p. 411. -
További szerzők:Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Deményi Tamás Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM019930
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Coeliac autoantibodies can enhance transamidating and inhibit GTPase activity of tissue transglutaminase : dependence on reaction environment and enzyme fitness / Róbert Király, Zsófia Vecsei, Tamás Deményi, Ilma Rita Korponay-Szabó, László Fésüs
Dátum:2006
ISSN:0896-8411
Megjegyzések:Modification of the enzymatic functions of tissue transglutaminase (TG2) by anti-TG2 autoantibodies may play a role in manifestations of coeliac disease. Our aim was to evaluate the effect of coeliac autoantibodies on reactions catalysed by TG2 by a systematic biochemical approach, and in relation to observed clinical presentation type. Coeliac antibodies did not have significant inhibitory effect on transamidation/deamidation activity of TG2 as measured by amine-incorporation into solid and immobilised casein and by ultraviolet kinetic assay. In contrast, immunoglobulins from patients with severe malabsorption enhanced the reaction velocity to 105.4-242.2%. This activating effect was dose-dependent, most pronounced with immobilised glutamine-acceptor substrates, and correlated inversely with the basal specific activity of the enzyme and with dietary treatment. A similar activation could be demonstrated also with the TG2-specific fraction of autoantibodies and in transamidation activity assays which use fibronectin-bound TG2 and thereby mimic in vivo conditions. These results suggest that coeliac antibodies may stabilise the enzyme in a catalytically advantageous conformation. GTPase activity of TG2 decreased to 67.0-73.4% in the presence of antibodies raising the possibility that inhibition of GTPase activity may affect cellular signalling in case coeliac autoantibodies would reach intracellular compartments.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Journal of Autoimmunity 26 : 4 (2006), p. 278-287. -
További szerzők:Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Deményi Tamás Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Pályázati támogatás:TS044798
OTKA
T043083
OTKA
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM007895
Első szerző:Király Róbert (biológus)
Cím:Functional significance of five noncanonical Ca2+-binding sites of human transglutaminase 2 characterized by site-directed mutagenesis / Király Róbert, Csősz Éva, Kurtán Tibor, Antus Sándor, Szigeti Krisztián, Simon-Vecsei Zsófia, Korponay-Szabó Ilma Rita, Keresztessy Zsolt, Fésüs László
Dátum:2009
Megjegyzések:The multifunctional tissue transglutaminase 2 (TG2) has a four-domain structure with several Ca2+-regulated biochemical activities, including transglutamylation and GTP hydrolysis. The structure of the Ca2+-binding form of the human enzyme is not known, and its Ca2+-binding sites have not been fully characterized. By mutagenesis, we have targeted its active site Cys, three sites based on homology to Ca2+-binding residues of epidermal transglutaminase and factor XIIIa (S1?S3), and two regions with negative surface potentials (S4 and S5). CD spectroscopy, antibody-binding assay and GTPase activity measurements indicated that the amino acid substitutions did not cause major structural alterations. Calcium-45 equilibrium dialysis and isothermal calorimetric titration showed that both wildtype and active site-deleted enzymes (C277S) bind six Ca2+. Each of the S1?S5 mutants binds fewer than six Ca2+, S1 is a strong Ca2+-binding site, and mutation of one site resulted in the loss of more than one bound Ca2+, suggesting cooperativity among sites. All mutants were deficient in transglutaminase activity, and GTP inhibited remnant activities. Like those of the wild-type enzyme, the GTPase activities of the mutants were inhibited by Ca2+, except in the case of the S4 and S5 mutants, which exhibited increased activity. TG2 is the major autoantigen in celiac disease, and testing the reactivity of mutants with autoantibodies from celiac disease patients revealed that S4 strongly determines antigenicity. It can be concluded that five of the Ca2+-binding sites of TG2 influence its transglutaminase activity, two sites are involved in the regulation of GTPase activity, and one determines antigenicity for autoantibodies in celiac patients.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
calcium binding
celiac epitope
GTPase activity
transglutaminase activity
transglutaminase 2 (tissue transglutaminase)
Megjelenés:The FEBS Journal. - 276 : 23 (2009), p. 7083-7096. -
További szerzők:Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kurtán Tibor (1973-) (vegyész, angol szakfordító) Antus Sándor (1944-2022) (vegyészmérnök) Szigeti Krisztián Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász) Keresztessy Zsolt Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM043072
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Diagnosis and treatment of gluten-induced autoimmune diseases / Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs, Éva Csősz, Róbert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Maki Markku, Péterné Bagossi
Dátum:2010
Megjelenés:USA : [s.n.], 2010
Terjedelem:52 p.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szabadalom
oltalmi forma
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Mäki, Markku Bagossi Péterné
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM043071
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Diagnosis of gluten-induced autoimmune diseases / Ilma Korponay-Szabó, László Fésüs, Péter Bagossi, Péterné Bagossi, Éva Csősz, Róbert Király, Zsófia Simon-Vecsei, Maki Markku
Dátum:2010
Megjelenés:USA : [s.n.], 2010
Terjedelem:47 p.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok szabadalom
oltalmi forma
További szerzők:Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Bagossi Péterné Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Mäki, Markku
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Szerző által megadott URL
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003802
Első szerző:Korponay-Szabó Ilma (gyermekgyógyász)
Cím:Deamidated Gliadin Peptides Form Epitopes That Transglutaminase Antibodies Recognize / Korponay-Szabó Ilma Rita, Vecsei Zsófia, Király Róbert, Dahlbom Ingrid, Chirdo Fernando, Nemes Éva, Fésüs László, Mäki Markku
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition. - 46 : 3 (2008), p. 253-261. -
További szerzők:Simon-Vecsei Zsófia (1980-) (biológus) Király Róbert (1975-) (biológus) Dahlbom, Ingrid Chirdo, Fernando Nemes Éva (1957-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Mäki, Markku
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM025441
Első szerző:Simon-Vecsei Zsófia (biológus)
Cím:A single conformational transglutaminase 2 epitope contributed by three domains is critical for celiac antibody binding and effects / Zsófia Simon-Vecsei, Róbert Király, Péter Bagossi, Boglárka Tóth, Ingrid Dahlbom, Sergio Caja, Éva Csősz, Katri Lindfors, Daniele Sblattero, Éva Nemes, Markku Mäki, László Fésüs, Ilma R. Korponay-Szabó
Dátum:2012
Megjegyzések:The multifunctional, protein cross-linking transglutaminase 2 (TG2) is the main autoantigen in celiac disease, an autoimmune disorder with defined etiology. Glutamine-rich gliadin peptides from ingested cereals, after their deamidation by TG2, induce T-lymphocyte activation accompanied by autoantibody production against TG2 in 1-2% of the population. The pathogenic role and exact binding properties of these antibodies to TG2 are still unclear. Here we show that antibodies from different celiac patients target the same conformational TG2 epitope formed by spatially close amino acids of adjacent domains. Glu153 and 154 on the first alpha-helix of the core domain and Arg19 on first alpha-helix of the N-terminal domain determine the celiac epitope which is accessible both in the closed and open conformation of TG2 and dependent on the relative position of these helices. Met659 on the C-terminal domain also can cooperate in antibody binding. This composite epitope is disease-specific, recognized by antibodies derived from celiac tissues and associated with biological effects when passively transferred from celiac mothers into their newborns. These findings suggest that celiac antibodies are produced in a surface-specific way for which certain homology of the central glutamic acid residues of the TG2 epitope with deamidated gliadin peptides could be a structural basis. Monoclonal mouse antibodies with partially overlapping epitope specificity released celiac antibodies from patient tissues and antagonized their harmful effects in cell culture experiments. Such antibodies or similar specific competitors will be useful in further functional studies and in exploring whether interference with celiac antibody actions leads to therapeutic benefits.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
antibody epitope
transglutaminase
Molekuláris medicina
Megjelenés:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 109 : 2 (2012), p. 431-436. -
További szerzők:Király Róbert (1975-) (biológus) Bagossi Péter (1966-2011) (biokémikus, vegyész) Tóth Boglárka Dahlbom, Ingrid Caja, Sergio Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Lindfors, Katri Sblattero, Daniele Nemes Éva (1957-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, gasztroenterológus) Mäki, Markku Fésüs László (1947-) (orvos biokémikus) Korponay-Szabó Ilma (1959-) (gyermekgyógyász)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Molekuláris mechanizmusok és sejtszintű eltérések coeliakiában
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.