CCL

Összesen 3 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM060830
Első szerző:Alvarado, Gerardo
Cím:Heme-induced contractile dysfunction in Human cardiomyocytes caused by oxidant damage to thick filament proteins / Gerardo Alvarado, Viktória Jeney, Attila Tóth, Éva Csősz, Gergő Kalló, An T. Huynh, Csaba Hajnal, Judit Kalász, Enikő T. Pásztor, István Édes, Magnus Gram, Bo Akerström, Ann Smith, John W. Eaton, György Balla, Zoltán Papp, József Balla
Dátum:2015
ISSN:0891-5849
Megjegyzések:Intracellular free heme predisposes to oxidant-mediated tissue damage. We hypothesized that free heme causes alterations in myocardial contractility via disturbed structure and/or regulation of the contractile proteins. Isometric force production and its Ca2þ-sensitivity (pCa50) were monitored in permeabilized human ventricular cardiomyocytes. Heme exposure altered cardiomyocyte morphology and evoked robust decreases in Ca2þ-activated maximal active force (Fo) while increasing Ca2þ-independent passive force (Fpassive). Heme treatments, either alone or in combination with H2O2, did not affect pCa50. The increase in Fpassive started at 3 mM heme exposure and could be partially reversed by the antioxidant dithiothreitol. Protein sulfhydryl (SH) groups of thick myofilament content decreased and sulfenic acid formation increased after treatment with heme. Partial restoration in the SH group content was observed in a protein running at 140 kDa after treatment with dithiothreitol, but not in other proteins, such as filamin C, myosin heavy chain, cardiac myosin binding protein C, and α-actinin. Importantly, binding of heme to hemopexin or alpha-1-microglobulin prevented its effects on cardiomyocyte contractility, suggesting an allosteric effect. In line with this, free heme directly bound to myosin light chain 1 in human cardiomyocytes. Our observations suggest that free heme modifies cardiac contractile proteins via posttranslational protein modifications and via binding to myosin light chain 1, leading to severe contractile dysfunction. This may contribute to systolic and diastolic cardiac dysfunctions in hemolytic diseases, heart failure, and myocardial ischemia-reperfusion injury.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Cardiomyocyte
Contractile function
Heme
Calcium sensitivity
Myosin light chain 1
Cardiac myosin binding protein C
Myosin heavy chain
Titin
H2O2
Sulfenic acid Oxidation
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 89 (2015), p. 248-262. -
További szerzők:Jeney Viktória (1971-) (vegyész, kémia tanár) Tóth Attila (1971-) (biológus) Csősz Éva (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Kalló Gergő (1989-) (molekuláris biológus) Huynh, An T. Hajnal Csaba Kalász Judit (1986-) (molekuláris biológus) Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Édes István (1952-) (kardiológus) Gram, Magnus Akerström, Bo Smith, Ann Eaton, John W. Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
Laki Kálmán Doktori Iskola
84300
OTKA
109083
OTKA
112333
OTKA
MTA-DE
MTA
Vascularis Biológia, Thrombosis-Haemostasis Kutatócsoport
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM070834
Első szerző:Bódi Beáta (molekuláris biológus)
Cím:Titin isoforms are increasingly protected against oxidative modifications in developing rat cardiomyocytes / Bódi Beáta, Pásztorné Tóth Enikő, Nagy László, Tóth Attila, Mártha Lilla, Kovács Árpád, Balla György, Kovács Tamás, Papp Zoltán
Dátum:2017
ISSN:0891-5849
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Free Radical Biology And Medicine. - 113 (2017), p. 224-235. -
További szerzők:Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Nagy László (1988-) (orvos) Tóth Attila (1971-) (biológus) Mártha Lilla Kovács Árpád (1986-) (kardiológus) Balla György (1953-) (csecsemő és gyermekgyógyász, neonatológus) Kovács Tamás (1959-) (szülész-nőgyógyász, humángenetikus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász)
Pályázati támogatás:K 109083
OTKA
GINOP-2.3.2-15-2016-00043
GINOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM057836
Első szerző:Kalász Judit (molekuláris biológus)
Cím:Myeloperoxidase impairs the contractile function in isolated human cardiomyocytes / Judit Kalász, Enikő Pásztorné Tóth, Miklós Fagyas, Ágnes Balogh, Attila Tóth, Viktória Csató, István Édes, Zoltán Papp, Attila Borbély
Dátum:2015
Megjegyzések:Purpose: We set out to characterize the mechanical effects of myeloperoxidase (MPO) in isolated left ventricular human cardiomyocytes. Oxidative myofilament protein modifications (sulfhydryl (SH) group oxidation and carbonylation) induced by the peroxidase and chlorinating activities of MPO were additionally identified. The specificity of the MPOevoked functional alterations was tested with an MPO inhibitor (MPO-I) and the antioxidant amino acid Met.Results: The combined application of MPO and its substrate, hydrogen peroxide (H2O2),largely reduced the active force (Factive), increased the passive force (Fpassive) and decreasedthe Ca2+ sensitivity of force production (pCa50) in permeabilized cardiomyocytes. H2O2 alonehad significantly smaller effects on Factive and Fpassive and did not alter pCa50. The MPO-I blocked both the peroxidase and chlorinating activities, while Met selectively inhibited the chlorinating activity of MPO. All of the MPO-induced functional effects could be prevented by the MPO-I and Met. Both H2O2 alone and MPO+H2O2 reduced the SH content of actin and increased the carbonylation of actin and myosin-binding protein C to the same extent. Neither the SH-oxidation nor the carbonylation of the giant sarcomeric protein titin was affected by these treatments. Conclusions: MPO activation induces a cardiomyocyte dysfunction by affecting Ca2+-regulated active and Ca2+-independent passive force production and myofilament Ca2+ sensitivity, independently of protein SH oxidation and carbonylation. The MPO-induced deleterious functional alterations can be prevented by the MPO-I and Met. Inhibition of MPO may be a promising therapeutic target to limit myocardial contractile dysfunction during inflammation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
kontraktilis funkció
Megjelenés:Free Radical Biology & Medicine. - 84 (2015), p. 116-127. -
További szerzők:Pásztorné Tóth Enikő (1966-) (laboratóriumi analitikus) Fagyas Miklós (1984-) (orvos) Balogh Ágnes (1984-) (kardiológus) Tóth Attila (1971-) (biológus) Csató Viktória (1986-) (molekuláris biológus) Édes István (1952-) (kardiológus) Papp Zoltán (1965-) (kardiológus, élettanász) Borbély Attila (1978-) (kardiológus)
Pályázati támogatás:PD 108614
OTKA
K 109083
OTKA
4.2.4. A/2-11-1-2012-0001
TÁMOP
TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0045
TÁMOP
Kardiológia Kutatócsoport
FP7-Health-2010
Egyéb
MEDIA-261409
Egyéb
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1