Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM075364
035-os BibID:	(WoS)000432700300024 (Scopus)85046862526
Első szerző:	Nagy Éva (molekuláris biológus)
Cím:	Membrane Potential Distinctly Modulates Mobility and Signaling of IL-2 and IL-15 Receptors in T Cells / Éva Nagy, Gábor Mocsár, Veronika Sebestyén, Julianna Volkó, Ferenc Papp, Katalin Tóth, Sándor Damjanovich, György Panyi, Thomas A. Waldmann, Andrea Bodnár, György Vámosi
Dátum:	2018
ISSN:	0006-3495
Megjegyzések:	The high electric ?eld across the plasma membrane might in?uence the conformation and behavior of transmembrane proteins that have uneven charge distributions in or near their transmembrane regions. Membrane depolarization of T cells occurs in the tumor microenvironment and in in?amed tissues because of K ? release from necrotic cells and hypoxia affecting the expression of K ? channels. However, little attention has been given to the effect of membrane potential (MP) changes on membrane receptor function. Therefore, we studied the in?uence of membrane de- and hyperpolarization on the biophysical properties and signaling of interleukin-2 (IL-2) and interleukin-15 (IL-15) receptors, which play important roles in T cell function. We investigated the mobility, clustering, and signaling of these receptors and major histocompatibility complex (MHC) I/II glycoproteins forming coclusters in lipid rafts of T cells. Depolarization by high K ? buffer or K channel blockers resulted in a decrease in the mobility of IL-2Ra and MHC glycoproteins, as shown by ?uorescence correlation spectroscopy, whereas hyperpolarization by the K ? ionophore valinomycin increased their mobility. Contrary to this, the mobility of IL-15Ra decreased upon both de- and hyperpolarization. These changes in protein mobility are not due to an alteration of membrane ?uidity, as evidenced by ?uorescence anisotropy measurements. Fo ? rster resonance energy transfer measurements showed that most homo- or heteroassociations of IL-2R, IL-15R, and MHC I did not change considerably, either. MP changes modulated signaling by the two cytokines in distinct ways: depolarization caused a signi?cant increase in the IL-2-induced phosphorylation of signal transducer and activator of transcription 5, whereas hyperpolarization evoked a decrease only in the IL-15-induced signal. Our data imply that the MP may be an important modulator of interleukin receptor signaling and dynamics. Enhanced IL-2 signaling in depolarized T reg ? cells highly expressing IL-2R may contribute to suppression of antitumor immune surveillance
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Biophysical Journal. - 114 : 10 (2018), p. 2473-2482. -
További szerzők:	Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Borbásné Sebestyén Veronika (1990-) (biofizikus) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00026 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00003 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00030 GINOP K103965 OTKA EFOP-3.6.1-16-2016-00022 EFOP K119417 OTKA TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001 TÁMOP EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009 EFOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM083089
035-os BibID:	(WoS)000509420400074 (Scopus)85078380578
Első szerző:	Rehó Bálint
Cím:	Simultaneous Mapping of Molecular Proximity and Comobility Reveals Agonist-Enhanced Dimerization and DNA Binding of Nuclear Receptors / Rehó Bálint, Lau Lukas, Mocsár Gábor, Müller Gabriele, Fadel Lina, Brázda Péter, Nagy László, Tóth Katalin, Vámosi György
Dátum:	2020
ISSN:	0003-2700
Megjegyzések:	Single Plane Illumination Microscopy (SPIM) revolutionized time lapse imaging of live cells and organisms due to its high speed and reduced photodamage. Quantitative mapping of molecular (co)mobility by fluorescence (cross-) correlation spectroscopy (F(C)CS) in a SPIM has been introduced to reveal molecular diffusion and binding. A complementary aspect of interactions is proximity, which can be studied by Fo?rster resonance energy transfer (FRET). Here, we extend SPIM-FCCS by alternating laser excitation, which reduces false positive cross-correlation and facilitates comapping of FRET. Thus, different aspects of interacting systems can be studied simultaneously, and molecular subpopulations can be discriminated by multiparameter analysis. After demonstrating the benefits of the method on the AP-1 transcription factor, the dimerization and DNA binding behavior of retinoic acid receptor (RAR) and retinoid X receptor (RXR) is revealed, and an extension of the molecular switch model of the nuclear receptor action is proposed. Our data imply that RAR agonist enhances RAR?RXR heterodimerization, and chromatin binding/dimerization are positively correlated. We also propose a ligand induced conformational change bringing the N-termini of RAR and RXR closer together. The RXR agonist increased homodimerization of RXR suggesting that RXR may act as an autonomous transcription factor.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Analytical Chemistry. - 92 : 2 (2020), p. 2207-2215. -
További szerzők:	Lau, Lukas Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00026 GINOP GINOP-2.3.3-15-2016-00030 GINOP NN129371 from the National Research, Development, and Innovation Office, Hungary Egyéb German Academic Exchange Service Egyéb Tempus Public Foundation 273478 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM003912
Első szerző:	Vámosi György (biofizikus)
Cím:	Conformation of the c-Fos/c-Jun complex in vivo : a combined FRET, FCCS, and MD-modeling study / Vámosi Gy., Baudendistel N., von der Lieth C.W., Szalóki N., Mocsár G., Müller G., Brázda P., Waldeck W., Damjanovich S.,Langowski J., Tóth K.
Dátum:	2008
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:	Biophysical Journal 94 : 7 (2008), p. 2859-2868. -
További szerzők:	Baudendistel, Nina von der Lieth, Claus-Wilhelm Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Waldeck, Waldemar Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Langowski, Jörg Tóth Katalin (biofizikus)
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM081020
035-os BibID:	(WoS)000490183000049 (Scopus)85073312410
Első szerző:	Volkó Julianna (biotechnológus)
Cím:	IL-2 receptors preassemble and signal in the ER/Golgi causing resistance to antiproliferative anti-IL-2R[alfa] therapies / Volkó Julianna, Kenesei Ádám, Zhang Meili, Várnai Péter, Mocsár Gábor, Petrus Michael N., Jambrovics Károly, Balajthy Zoltán, Müller Gabriele, Bodnár Andrea, Tóth Katalin, Waldmann Thomas A., Vámosi György
Dátum:	2019
ISSN:	0027-8424 1091-6490
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Proceedings Of The National Academy Of Sciences Of The United States Of America. - 116 : 42 (2019), p. 21120-21130. -
További szerzők:	Kenesei Ádám (1989-) Zhang, Meili Várnai Péter Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Petrus, Michael N. Jambrovics Károly (1988-) (biológus, gyógyszer-biotechnológus) Balajthy Zoltán (1957-) (biokémikus, sejtbiológus) Müller, Gabriele Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: