CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM049213
Első szerző:Brázda Péter (biológus, angol-magyar szakfordító)
Cím:Ligand binding shifts highly mobile RXR to chromatin-bound state in a coactivator-dependent manner as revealed by single cell imaging / Peter Brazda, Jan Krieger, Bence Daniel, David Jonas, Tibor Szekeres, Jörg Langowski, Katalin Tóth, Laszlo Nagy, György Vámosi
Dátum:2014
ISSN:0270-7306
Megjegyzések:Retinoid X Receptor (RXR) is a promiscuous nuclear receptor forming heterodimers with several other receptors, which activate different sets of genes. Upon agonist treatment the occupancy of its genomic binding regions increased, but only a modest change in the number of sites was revealed by ChIP-Seq, suggesting a rather static behavior. However, such genome-wide and biochemical approaches do not take into account the dynamic behavior of a transcription factor. Therefore we characterized the nuclear dynamics of RXR during activation in single cells on the sub-second scale using live-cell imaging. By applying FRAP and fluorescence correlation spectroscopy (FCS), techniques with different temporal and spatial resolution, a highly dynamic behavior could be uncovered, which is best described by a two-state model of receptor mobility. In the unliganded state most RXRs belonged to the fast population, leaving ~15% for the slow, chromatin bound fraction. Upon agonist treatment, this ratio increased to ~43% as a result of an immediate and reversible redistribution. Coactivator binding appears to be indispensable for redistribution and has a major contribution to chromatin association. A nuclear mobility map recorded by light sheet microscopy-FCS shows that the ligand-induced transition from the fast to the slow population occurs throughout the nucleus. Our results support a model in which RXR has a distinct, highly dynamic nuclear behavior and follows hit-and-run kinetics upon activation.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
RXR
dynamics
nuclear receptor
diffusion
transcription
Megjelenés:Molecular and Cellular Biology. - 34 : 7 (2014), p. 1234-1245. -
További szerzők:Krieger, Jan W. Dániel Bence (1987-) (molekuláris biológus) Jonás Dávid Szekeres Tibor (1984-) (molekuláris biológus) Langowski, Jörg Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM048680
Első szerző:Brázda Péter (biológus, angol-magyar szakfordító)
Cím:Live-cell fluorescence correlation spectroscopy dissects the role of coregulator exchange and chromatin binding in retinoic acid receptor mobility / Peter Brazda, Tibor Szekeres, Balázs Bravics, Katalin Tóth, György Vámosi, László Nagy
Dátum:2011
ISSN:0021-9533
Megjegyzések:The retinoic acid receptor (RAR) is a member of the nuclear receptor superfamily. This ligand-inducible transcription factor binds to DNA as a heterodimer with the retinoid X receptor (RXR) in the nucleus. The nucleus is a dynamic compartment and live-cell imaging techniques make it possible to investigate transcription factor action in real-time. We studied the diffusion of EGFP-RAR by fluorescence correlation spectroscopy (FCS) to uncover the molecular interactions determining receptor mobility. In the absence of ligand, we identified two distinct species with different mobilities. The fast component has a diffusion coefficient of D(1)=1.8-6.0 ?m(2)/second corresponding to small oligomeric forms, whereas the slow component with D(2)=0.05-0.10 ?m(2)/second corresponds to interactions of RAR with the chromatin or other large structures. The RAR ligand-binding-domain fragment also has a slow component, probably as a result of indirect DNA-binding through RXR, with lower affinity than the intact RAR-RXR complex. Importantly, RAR-agonist treatment shifts the equilibrium towards the slow population of the wild-type receptor, but without significantly changing the mobility of either the fast or the slow population. By using a series of mutant forms of the receptor with altered DNA- or coregulator-binding capacity we found that the slow component is probably related to chromatin binding, and that coregulator exchange, specifically the binding of the coactivator complex, is the main determinant contributing to the redistribution of RAR during ligand activation.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
transcription regulation
nuclear receptor
RAR
fluorescence correlation spectroscopy
Megjelenés:Journal of Cell Science. - 124 : 21 (2011), p. 3631-3642. -
További szerzők:Szekeres Tibor (1984-) (molekuláris biológus) Bravics Balázs Tóth Katalin Ágnes (1977-) (biokémikus, molekuláris biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Magreceptorok
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Fehérje-fehérje kölcsönhatások limfociták membránjában és a sejtmagban
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM023474
Első szerző:Brázda Péter (biológus, angol-magyar szakfordító)
Cím:A transzkripciós szabályozás dinamikus arca = The dynamic face of transcriptional regulation / Brázda Péter, Szekeres Tibor, Vámosi György, Nagy László
Dátum:2007
Megjegyzések:A magreceptorok szupercsaládjába olyan transzkripciós faktorok tartoznak, melyek ligandumfüggő módon képesek szabályozni célgénjeik átíródását. Kulcsszerepet játszanak olyan alapvető biológiai folyamatokban, mint a növekedés, az egyedfejlődés vagy a homeosztázis fenntartása. A működésüket leíró általános modell alapján ligandum hiányában korepresszormolekulát és a represszorkomplex további tagjait kötik magukhoz, így a szabályozásuk alatt álló célgének kifejeződése nem történik meg. Agonista/aktiváló ligandum hatására konformációváltozáson mennek keresztül, ami a represszorkomplex leválását, a koaktivátor- és az aktivátorkomplex kötődését, majd a célgén átíródását váltja ki. Ezt a folyamatot írja le a molekuláriskapcsolómodell, ami egy kétállású, viszonylag statikus rendszer képét vetíti fel. A modern biofizikai módszereknek és a mikroszkóptechnika fejlődésének köszönhetően olyan alkalmazások kerültek a molekuláris biológia fegyvertárába, melyekkel egyre jobb időbeli felbontással vizsgálhatók a transzkripciós szabályozásban részt vevő fehérjék kölcsönhatásváltozásai, s a korábbi statikus modellt egyre inkább egy rendkívül dinamikus rendszer képe kezdi felváltani.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok ismeretterjesztő, népszerűsítő cikk
Megjelenés:Biokémia. - 31 : 4 (2007), p. 74-81. -
További szerzők:Szekeres Tibor (1984-) (molekuláris biológus) Vámosi György (1967-) (biofizikus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM107128
035-os BibID:(cikkazonosító)102896 (WoS)001009016200001 (Scopus)85147540608
Első szerző:Rehó Bálint
Cím:Agonist-controlled competition of RAR and VDR nuclear receptors for heterodimerization with RXR is manifested in their DNA-binding / Rehó Bálint, Fadel Lina, Brazda Peter, Benziane Anass, Hegedüs Éva, Sen Pialy, Gadella Theodorus W. Jr., Tóth Katalin, Nagy László, Vámosi György
Dátum:2023
ISSN:0021-9258 1083-351X
Megjegyzések:We found previously that nuclear receptors (NRs) compete for heterodimerization with their common partner, retinoid X receptor (RXR), in a ligand-dependent manner. To investigate potential competition in their DNA binding, we monitored the mobility of retinoic acid receptor (RAR) and vitamin D receptor (VDR) in live cells by fluorescence correlation spectroscopy. First, specific agonist treatment and RXR coexpression additively increased RAR DNA binding, while both agonist and RXR were required for increased VDR DNA binding, indicating weaker DNA binding of the VDR/RXR dimer. Second, coexpression of RAR, VDR, and RXR resulted in competition for DNA binding. Without ligand, VDR reduced the DNA-bound fraction of RAR and vice versa, i.e., a fraction of RXR molecules was occupied by the competing partner. The DNA-bound fraction of either RAR or VDR was enhanced by its own and diminished by the competing NR`s agonist. When treated with both ligands, the DNA-bound fraction of RAR increased as much as due to its own agonist, whereas that of VDR increased less. RXR agonist also increased DNA binding of RAR at the expense of VDR. In summary, competition between RAR and VDR for RXR is also manifested in their DNA binding in an agonist-dependent manner: RAR dominates over VDR in the absence of agonist or with both agonists present. Thus, side effects of NR-ligand-based (retinoids, thiazolidinediones) therapies may be ameliorated by other NR ligands and be at least partly explained by reduced DNA binding due to competition. Our results also complement the model of NR action by involving competition both for RXR and for DNA sites.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Journal Of Biological Chemistry. - 299 : 2 (2023), p. 1-16. -
További szerzők:Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Benziane, Anass (1990-) (molekuláris biológus) Hegedűs Éva (1978-) (biofizikus) Sen, Pialy Gadella, Theodorus W. Jr. Tóth Katalin (biofizikus) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
NN129371
OTKA
ANN135107
OTKA
Tempus Public Foundation: Stipendium Hungaricum scholarship
Egyéb
German Academic Exchange Service and the Tempus Public Foundation #273478
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM083089
035-os BibID:(WoS)000509420400074 (Scopus)85078380578
Első szerző:Rehó Bálint
Cím:Simultaneous Mapping of Molecular Proximity and Comobility Reveals Agonist-Enhanced Dimerization and DNA Binding of Nuclear Receptors / Rehó Bálint, Lau Lukas, Mocsár Gábor, Müller Gabriele, Fadel Lina, Brázda Péter, Nagy László, Tóth Katalin, Vámosi György
Dátum:2020
ISSN:0003-2700
Megjegyzések:Single Plane Illumination Microscopy (SPIM) revolutionized time lapse imaging of live cells and organisms due to its high speed and reduced photodamage. Quantitative mapping of molecular (co)mobility by fluorescence (cross-) correlation spectroscopy (F(C)CS) in a SPIM has been introduced to reveal molecular diffusion and binding. A complementary aspect of interactions is proximity, which can be studied by Fo?rster resonance energy transfer (FRET). Here, we extend SPIM-FCCS by alternating laser excitation, which reduces false positive cross-correlation and facilitates comapping of FRET. Thus, different aspects of interacting systems can be studied simultaneously, and molecular subpopulations can be discriminated by multiparameter analysis. After demonstrating the benefits of the method on the AP-1 transcription factor, the dimerization and DNA binding behavior of retinoic acid receptor (RAR) and retinoid X receptor (RXR) is revealed, and an extension of the molecular switch model of the nuclear receptor action is proposed. Our data imply that RAR agonist enhances RAR?RXR heterodimerization, and chromatin binding/dimerization are positively correlated. We also propose a ligand induced conformational change bringing the N-termini of RAR and RXR closer together. The RXR agonist increased homodimerization of RXR suggesting that RXR may act as an autonomous transcription factor.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Analytical Chemistry. - 92 : 2 (2020), p. 2207-2215. -
További szerzők:Lau, Lukas Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Fadel, Lina (1988-) (gyógyszerész) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus) Tóth Katalin (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00030
GINOP
NN129371 from the National Research, Development, and Innovation Office, Hungary
Egyéb
German Academic Exchange Service
Egyéb
Tempus Public Foundation 273478
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM005097
Első szerző:Szatmári István (biológus)
Cím:Peroxisome proliferator-activated receptor gamma-regulated ABCG2 expression confers cytoprotection to human dendritic cells / Szatmari, I., Vamosi, G., Brazda, P., Balint, B. L., Benko, S., Szeles, L., Jeney, V., Ozvegy-Laczka, C., Szanto, A., Barta, E., Balla, J., Sarkadi, B., Nagy, L.
Dátum:2006
ISSN:021-9258 (Print)
Megjegyzések:ABCG2, a member of the ATP-binding cassette transporters has been identified as a protective pump against endogenous and exogenous toxic agents. ABCG2 was shown to be expressed at high levels in stem cells and variably regulated during cell differentiation. Here we demonstrate that functional ABCG2 is expressed in human monocyte-derived dendritic cells by the activation of a nuclear hormone receptor, PPARgamma. We identified and characterized a 150-base pair long conserved enhancer region, containing three functional PPAR response elements (PPARE), upstream of the human ABCG2 gene. We confirmed the binding of the PPARgamma x RXR heterodimer to this enhancer region, suggesting that PPARgamma directly regulates the transcription of ABCG2. Consistent with these results, elevated expression of ABCG2 mRNA was coupled to enhanced protein production, resulting in increased xenobiotic extrusion capacity via ABCG2 in PPARgamma-activated cells. Furthermore PPARgamma instructed dendritic cells showed increased Hoechst dye extrusion and resistance to mitoxantrone. Collectively, these results uncovered a mechanism by which up-regulation of functional ABCG2 expression can be achieved via exogenous or endogenous activation of the lipid-activated transcription factor, PPARgamma. The increased expression of the promiscuous ABCG2 transporter can significantly modify the xenobiotic and drug resistance of human myeloid dendritic cells.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
agonists
Animals
antagonists & inhibitors
ATP-Binding Cassette Transporters
Base Sequence
biosynthesis
Cattle
Cell Differentiation
Cells
cytology
Cytoprotection
Dendritic Cells
Dogs
Drug Resistance
Drug Resistance,Neoplasm
genetics
Human
Humans
Hungary
metabolism
Mice
Molecular Sequence Data
Neoplasm Proteins
Phenotype
physiology
PPAR gamma
Proteins
Research
Support
Up-Regulation
Xenobiotics
Megjelenés:The Journal of Biological Chemistry. - 281 : 33 (2006), p. 23812-23823. -
További szerzők:Vámosi György (1967-) (biofizikus) Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Bálint Bálint László (1971-) (kutató orvos) Benkő Szilvia (1973-) (molekuláris biológus) Széles Lajos (1971-) (molekuláris biológus) Jeney Viktória (1971-) (vegyész, kémia tanár) Özvegy-Laczka Csilla Szántó Attila (1976-) (orvos, biokémikus) Barta Endre (1963-) (molekuláris biológus) Balla József (1959-) (belgyógyász, nephrológus) Sarkadi Balázs Nagy László (1966-) (molekuláris sejtbiológus, biokémikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM003912
Első szerző:Vámosi György (biofizikus)
Cím:Conformation of the c-Fos/c-Jun complex in vivo : a combined FRET, FCCS, and MD-modeling study / Vámosi Gy., Baudendistel N., von der Lieth C.W., Szalóki N., Mocsár G., Müller G., Brázda P., Waldeck W., Damjanovich S.,Langowski J., Tóth K.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biophysical Journal 94 : 7 (2008), p. 2859-2868. -
További szerzők:Baudendistel, Nina von der Lieth, Claus-Wilhelm Szalóki Nikoletta (1981-) (biológus) Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Müller, Gabriele Brázda Péter (1980-) (biológus, angol-magyar szakfordító) Waldeck, Waldemar Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Langowski, Jörg Tóth Katalin (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.