CCL

Összesen 7 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM075364
035-os BibID:(WoS)000432700300024 (Scopus)85046862526
Első szerző:Nagy Éva (molekuláris biológus)
Cím:Membrane Potential Distinctly Modulates Mobility and Signaling of IL-2 and IL-15 Receptors in T Cells / Éva Nagy, Gábor Mocsár, Veronika Sebestyén, Julianna Volkó, Ferenc Papp, Katalin Tóth, Sándor Damjanovich, György Panyi, Thomas A. Waldmann, Andrea Bodnár, György Vámosi
Dátum:2018
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:The high electric ?eld across the plasma membrane might in?uence the conformation and behavior of transmembrane proteins that have uneven charge distributions in or near their transmembrane regions. Membrane depolarization of T cells occurs in the tumor microenvironment and in in?amed tissues because of K ? release from necrotic cells and hypoxia affecting the expression of K ? channels. However, little attention has been given to the effect of membrane potential (MP) changes on membrane receptor function. Therefore, we studied the in?uence of membrane de- and hyperpolarization on the biophysical properties and signaling of interleukin-2 (IL-2) and interleukin-15 (IL-15) receptors, which play important roles in T cell function. We investigated the mobility, clustering, and signaling of these receptors and major histocompatibility complex (MHC) I/II glycoproteins forming coclusters in lipid rafts of T cells. Depolarization by high K ? buffer or K channel blockers resulted in a decrease in the mobility of IL-2Ra and MHC glycoproteins, as shown by ?uorescence correlation spectroscopy, whereas hyperpolarization by the K ? ionophore valinomycin increased their mobility. Contrary to this, the mobility of IL-15Ra decreased upon both de- and hyperpolarization. These changes in protein mobility are not due to an alteration of membrane ?uidity, as evidenced by ?uorescence anisotropy measurements. Fo ? rster resonance energy transfer measurements showed that most homo- or heteroassociations of IL-2R, IL-15R, and MHC I did not change considerably, either. MP changes modulated signaling by the two cytokines in distinct ways: depolarization caused a signi?cant increase in the IL-2-induced phosphorylation of signal transducer and activator of transcription 5, whereas hyperpolarization evoked a decrease only in the IL-15-induced signal. Our data imply that the MP may be an important modulator of interleukin receptor signaling and dynamics. Enhanced IL-2 signaling in depolarized T reg ? cells highly expressing IL-2R may contribute to suppression of antitumor immune surveillance
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 114 : 10 (2018), p. 2473-2482. -
További szerzők:Mocsár Gábor (1981-) (biofizikus) Borbásné Sebestyén Veronika (1990-) (biofizikus) Volkó Julianna (1983-) (biotechnológus) Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Tóth Katalin (biofizikus) Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Waldmann, Thomas A. Dóczy-Bodnár Andrea (1970-) (biofizikus) Vámosi György (1967-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00026
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00003
GINOP
GINOP-2.3.3-15-2016-00030
GINOP
K103965
OTKA
EFOP-3.6.1-16-2016-00022
EFOP
K119417
OTKA
TÁMOP-4.2.4.A/2-11/1-2012-0001
TÁMOP
EFOP-3.6.3-VEKOP-16-2017-00009
EFOP
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM071157
035-os BibID:(WoS)000375093800018
Első szerző:Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:Characterization of a Fast Voltage-Sensing Protein using Voltage-Clamp Fluorometry / Ferenc Papp, Jaime Smith, Orsolya Szilagyi, Tsg-Hui Chang, Kenton J. Swartz
Dátum:2016
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Voltage-sensing domains in voltage-activated ion channels and other voltagesensing proteins contain well-conserved S4 helices containing basic residues capable of sensing changes in membrane potential to trigger opening or closing of ion-selective pores or phosphatase activity in voltage-sensitive phosphatases. Here we report the discovery of a protein which contains a voltage-sensing domain capable of rapid and slow rearrangements in response to changes in voltage. In place of a pore domain, this voltage sensor has ...
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 110 : 3 (2016), p. 103a. -
További szerzők:Smith, Jaime Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Chang, Tsg-Hui Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:NAP
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM071158
Első szerző:Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:Exploring Conformational Rearrangements in a Novel Voltage-Sensing Protein / Ferenc Papp, Erika Babikow, Jaime Smith, Tsg-Hui Chang, Kenton J. Swartz
Dátum:2014
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Through bioinformatic searches, we have identified a protein coded by the C15orf27 gene that we named NVS (Novel Voltage Sensor). NVS contains 531 residues and consists of 3 parts: an S1-S4 domain, a 90 residue N-terminus and a 307 residue C-terminus, both of which are predicted to be intracellular. The most critical residues found in S1-S4 domains of other voltage sensors are conserved in NVS, including 3 Arg and a Lys in the S4 helix, 4 conserved acidic residues in S1-S3 and the charge-transfer Phe in S2.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Biophysical Journal 106 : 2 (2014), p. 745a. -
További szerzők:Babikow, Erika Smith, Jaime Chang, Tsg-Hui Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:NAP
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM071159
Első szerző:Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:Activation Gate Opening Precedes Slow Inactivation in Shaker K+ Channels / Ferenc Papp, Tibor G. Szanto, Zoltan Varga, Florina Zakany, Gyorgy Panyi
Dátum:2014
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Voltage-gated K? (Kv) channels are tetrameric assemblies in which each subunit is modular in design and consists of a voltage-sensor and a pore. KvLm, the voltage-gated K? channel from Listeria monocytogenes differs from other Kv channels in that its voltage-sensor contains only three out of the eight charged residues implicated in voltage-gating. Here we ask how many sensors are required to produce a functional Kv channel by investigating heterotetramers ...
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Biophysical Journal 102 : 3 (2014), p. 531a. -
További szerzők:Szántó György Tibor (1952-) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:NAP
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM005189
Első szerző:Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:CRAC channels in developing human dendritic cells / Papp, F., Hajdu, P., Varga, Z., Zsiros, E., Ludanyi, K., Gaspar, R., Rajnavolgyi, E., Panyi, Gy.
Dátum:2008
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Human
Dendritic Cells
Cells
Megjelenés:Biophysical Journal. - 94 : Suppl (2008), p. B290 -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Zsíros Emese (1980-) (orvos) Ludányi Katalin (1975-) (immunológus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:elektronikus változat
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM071156
035-os BibID:(WoS)000402375600230
Első szerző:Tomczak, Adam P.
Cím:Probing the Gating of Kv10. 1 Channels by MTS Reagents / Adam P. Tomczak, Ferenc Papp, Florina Zakany, Pal Pap, Luis A. Pardo, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2017
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Kv10. 1 (Eag1) is a voltage-gated potassium channel mostly expressed in the brain and also found in many cancer types. Recently it was shown to perform voltage-dependent gating even in the absence of the continuity of the S4-S5 linker connecting the voltage-sensing domain (VSD, comprising the S1-S4 helices) and the pore domain (PD, comprising S5-S6). This linker was previously considered necessary to transfer VSD movements to the PD to induce opening. The L341 split channel missing the covalent link between the two ...
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 112 : 3 (2017), p. 248a. -
További szerzők:Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Zákány Florina (1989-) (általános orvos) Pap Pál (1981-) (élettanász) Pardo, Luis A. Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:NAP
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM079015
035-os BibID:(absztrakt azonosító)2360-Pos Board B376 (WoS)000430563200145
Első szerző:Zákány Florina (általános orvos)
Cím:Determining the Target of Membrane Sterols on the Gating of Voltage-Gated Potassium Channels using Voltage-Clamp Fluorometry / Zákány Florina, Ferenc Papp, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2018
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Through the application of a small molecule kinase inhibitor, we decreased theintrinsic background fluorescence of the oocyte. After this treatment, the oo-cytes produce qBBr fluorescence signals that are 3x larger. We found thatstarting at typical resting potential, R1 does not interact with residue F290W,the most intracellular residue of the hydrophobic plug. However, it doesshow a slow quenching when pulsing to extreme hyperpolarizations ( 160mV), suggesting that R1 does not normally move past the hydrophobic plugand may provide the basis of the Cole-Moore shift. By looking at different du-rations of depolarizations, we have investigated the movement of R1 as thesensor evolves from the open to the relaxed state.
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 114 : 3 (2018), p. 477a. -
További szerzők:Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:NIH-R01GM030376
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.