Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM005176
Első szerző:	Corzo, Gerardo
Cím:	A selective blocker of Kv1.2 and Kv1.3 potassium channels from the venomof the scorpion Centruroides suffusus suffusus / Corzo G., Papp F., Varga Z., Barraza O., Espino-Solis P. G., Rodríguez de la Vega R. C., Gaspar R., Panyi G., Possani L. D.
Dátum:	2008
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban Kv1.3 Potassium Channel Potassium Potassium Channels
Megjelenés:	Biochemical Pharmacology 76 : 9 (2008), p. 1142-1154. -
További szerzők:	Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Barraza, Omar Espino-Solis, Pavel G. Rodriguez de la Vega, Ricardo C. Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Possani, Lourival Domingos
Internet cím:	elektronikus változat DOI
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM010358
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	Tst26, a novel peptide blocker of Kv1.2 and Kv1.3 channels from the venom of Tityus stigmurus / Papp, F., Batista, C. V. F., Varga, Z., Herceg, M., Roman-Gonzalez, S. A., Gaspar, R., Possani, L. D., Panyi, G.
Dátum:	2009
ISSN:	0041-0101 (Print)
Megjegyzések:	Using high-performance liquid chromatography Tst26, a novel potassium channel blocker peptide, was purified from the venom of the Brazilian scorpion Tityus stigmurus. its primary structure was determined by means of automatic Edman degradation and mass spectrometry analysis. The peptide is composed of 37 amino acid residues and tightly folded through three disulfide bridges, similar to other K+ channel blocking peptides purified from scorpion venoms. It contains the "essential dyad" for K+ channel recognition comprised of a lysine at position 27 and a tyrosine at position 36. Electrophysiological assays revealed that Tst26 blocked hKv1.2 and hKv1.3 channels with high affinity (K-d = 1.9 nM and 10.7 nM, respectively) while it did not affect several other ion channels (mKv1.1, hKv1.4, hKv1.5, hERG, hIKCa1, hBK, hNav1.5) tested at 10 nM concentration. The voltage-dependent steady-state parameters of K+ channel gating were unaffected by the toxin in both channels, but due to the fast association and dissociation kinetics Tst26 slowed the rate of inactivation of Kv1.3 channels. Based on the primary structure, the systematic nomenclature proposed for this peptide is alpha-KTx 4.6.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban analysis Chromatography Ion Channels Kinetics Lysine Mass Spectrometry Peptides Potassium Scorpion Venoms Spectrometry Tyrosine
Megjelenés:	Toxicon. - 54 : 4 (2009), p. 379-389. -
További szerzők:	Batista, Cesar V. F. Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Herceg Mónika (biofizikus) Roman-Gonzalez, Sergio A. Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM050051
Első szerző:	Schwartz, Elisabeth F.
Cím:	OcyKTx2, a new K+-channel toxin characterized from the venom of the scorpion Opisthacanthus cayaporum / Elisabeth F. Schwartz, Adam Bartok, Carlos Alberto Schwartz, Ferenc Papp, Froylan Gomez-Lagunas, Gyorgy Panyi, Lourival D. Possani
Dátum:	2013
Megjegyzések:	Opisthacanthus cayaporum belongs to the Liochelidae family, and the scorpions from this genus occur in southern Africa, Central America and South America and, therefore, can be considered a true Gondwana heritage. In this communication, the isolation, primary structure characterization, and K(+)-channel blocking activity of new peptide from this scorpion venom are reported. OcyKTx2 is a 34 amino acid long peptide with four disulfide bridges and molecular mass of 3807 Da. Electrophysiological assays conducted with pure OcyKTx2 showed that this toxin reversibly blocks Shaker B K(+)-channels with a Kd of 82 nM, and presents an even better affinity toward hKv1.3, blocking it with a Kd of approximately 18 nM. OcyKTx2 shares high sequence identity with peptides belonging to subfamily 6 of alpha-KTxs that clustered very closely in the phylogenetic tree included here. Sequence comparison, chain length and number of disulfide bridges analysis classify OcyKTx2 into subfamily 6 of the alpha-KTx scorpion toxins (systematic name, alpha-KTx6.17)
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban analysis article Brazil Peptides Research Research Support Scorpions Support Toxins
Megjelenés:	Peptides. - 46 (2013), p. 40-46. -
További szerzők:	Bartók Ádám (1984-) (biotechnológus) Schwartz, Carlos Alberto Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Gomez-Lagunas, Froylan Panyi György (1966-) (biofizikus) Possani, Lourival Domingos
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM043018
035-os BibID:	PMID:22622363
Első szerző:	Varga Zoltán (biofizikus, szakfordító)
Cím:	Vm24, a natural immunosuppressive peptide, potently and selectively blocks Kv1.3 potassium channels of human T cells / Zoltan Varga, Georgina Gurrola-Briones, Ferenc Papp, Ricardo C. Rodríguez de la Vega, Gustavo Pedraza-Alva, Rajeev B. Tajhya, Rezso Gaspar, Luis Cardenas, Yvonne Rosenstein, Christine Beeton, Lourival D. Possani, Gyorgy Panyi
Dátum:	2012
Megjegyzések:	Blockade of Kv1.3 K(+) channels in T cells is a promising therapeutic approach for the treatment of autoimmune diseases such as multiple sclerosis and type 1 diabetes mellitus. Vm24 (alpha-KTx 23.1) is a novel 36-residue Kv1.3-specific peptide isolated from the venom of the scorpion Vaejovis mexicanus smithi. Vm24 inhibits Kv1.3 channels of human lymphocytes with high affinity (K(d) = 2.9 pM) and exhibits >1500-fold selectivity over other ion channels assayed. It inhibits the proliferation and Ca(2+) signaling of human T cells in vitro and reduces delayed-type hypersensitivity reactions in rats in vivo. Our results indicate that Vm24 has exceptional pharmacological properties that make it an excellent candidate for treatment of certain autoimmune diseases
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban article Autoimmune Diseases Biophysics cell biology Cells Human Hungary In Vitro Ion Channels Kv1.3 Potassium Channel lymphocyte Lymphocytes Multiple Sclerosis Potassium Potassium Channels Rats külföldön készült közlemény
Megjelenés:	Molecular Pharmacology. - 82 : 3 (2012), p. 372-382. -
További szerzők:	Gurrola-Briones, Georgina Papp Ferenc (1979-) (biofizikus) Rodríguez, Ricardo C. de la Vega Pedraza-Alva, Gustavo Tajhya, Rajeev B. Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Cardenas, Luis Rosenstein, Yvonne Beeton, Christine Possani, Lourival Domingos Panyi György (1966-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:	TÁMOP-4.2.2-08/1/2008-0019 TÁMOP TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-007 TÁMOP TÁMOP-4.2.2-A-11/1/KONV-2012-0025 TÁMOP
Internet cím:	DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: