Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM080767
035-os BibID:	(cikkazonosító)e42372 (WoS)000459922000001 (Scopus)85064213247 (PMID)30810529
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	TMEM266 is a functional voltage sensor regulated by extracellular Zn2+ / Ferenc Papp, Suvendu Lomash, Orsolya Szilagyi, Erika Babikow, Jaime Smith, Tsg-Hui Chang, Maria Isabel Bahamonde, Gilman Toombes, Kenton Jon Swartz
Dátum:	2019
ISSN:	2050-084X
Megjegyzések:	Voltage-activated ion channels contain S1-S4 domains that sense membrane voltage and control opening of ion-selective pores, a mechanism that is crucial for electrical signaling. Related S1-S4 domains have been identified in voltage-sensitive phosphatases and voltage-activated proton channels, both of which lack associated pore domains. hTMEM266 is a protein of unknown function that is predicted to contain an S1-S4 domain, along with partially structured cytoplasmic termini. Here we show that hTMEM266 forms oligomers, undergoes both rapid (mu s) and slow (ms) structural rearrangements in response to changes in voltage, and contains a Zn2+ binding site that can regulate the slow conformational transition. Our results demonstrate that the S1-S4 domain in hTMEM266 is a functional voltage sensor, motivating future studies to identify cellular processes that may be regulated by the protein. The ability of hTMEM266 to respond to voltage on the mu s timescale may be advantageous for designing new genetically encoded voltage indicators.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk S1-S4 domain divalent cations fluorescence fluorimetry human molecular biophysics structural biology voltage-sensing domain
Megjelenés:	eLife. - 8 (2019), p. 1-25. -
További szerzők:	Lomash, Suvendu Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Babikow, Erika Smith, Jaime Chang, Tsg-Hui Bahamonde, Maria Isabel Toombes, Gilman Ewan Stephen Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00015 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM071157
035-os BibID:	(WoS)000375093800018
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	Characterization of a Fast Voltage-Sensing Protein using Voltage-Clamp Fluorometry / Ferenc Papp, Jaime Smith, Orsolya Szilagyi, Tsg-Hui Chang, Kenton J. Swartz
Dátum:	2016
ISSN:	0006-3495
Megjegyzések:	Voltage-sensing domains in voltage-activated ion channels and other voltagesensing proteins contain well-conserved S4 helices containing basic residues capable of sensing changes in membrane potential to trigger opening or closing of ion-selective pores or phosphatase activity in voltage-sensitive phosphatases. Here we report the discovery of a protein which contains a voltage-sensing domain capable of rapid and slow rearrangements in response to changes in voltage. In place of a pore domain, this voltage sensor has ...
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt folyóiratcikk
Megjelenés:	Biophysical Journal. - 110 : 3 (2016), p. 103a. -
További szerzők:	Smith, Jaime Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Chang, Tsg-Hui Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:	NAP Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM071158
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	Exploring Conformational Rearrangements in a Novel Voltage-Sensing Protein / Ferenc Papp, Erika Babikow, Jaime Smith, Tsg-Hui Chang, Kenton J. Swartz
Dátum:	2014
ISSN:	0006-3495
Megjegyzések:	Through bioinformatic searches, we have identified a protein coded by the C15orf27 gene that we named NVS (Novel Voltage Sensor). NVS contains 531 residues and consists of 3 parts: an S1-S4 domain, a 90 residue N-terminus and a 307 residue C-terminus, both of which are predicted to be intracellular. The most critical residues found in S1-S4 domains of other voltage sensors are conserved in NVS, including 3 Arg and a Lys in the S4 helix, 4 conserved acidic residues in S1-S3 and the charge-transfer Phe in S2.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:	Biophysical Journal 106 : 2 (2014), p. 745a. -
További szerzők:	Babikow, Erika Smith, Jaime Chang, Tsg-Hui Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:	NAP Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: