Találati lista | Tudóstér

001-es BibID:	BIBFORM104368
035-os BibID:	(cikkazonosító)1131 (Scopus)85140729839 (WOS)000873907300003
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	Multiple mechanisms contribute to fluorometry signals from the voltage-gated proton channel / Papp Ferenc, Toombes Gilman E. S., Pethő Zoltán, Bagosi Adrienn, Feher Adam, Almássy János, Borrego Jesús, Kuki Ákos, Kéki Sándor, Panyi Gyorgy, Varga Zoltan
Dátum:	2022
ISSN:	2399-3642
Tárgyszavak:	Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk
Megjelenés:	Communications Biology. - 5 : 1 (2022), p. 1131. -
További szerzők:	Toombes, Gilman Ewan Stephen Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Bagosi Adrienn Fehér Ádám (1996-) (orvos, biofizikus) Almássy János (1981-) (élettanász, biológus, angol-magyar szakfordító) Borrego, Jesús Kuki Ákos (1966-) (villamosmérnök) Kéki Sándor (1964-) (polimer kémikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Pályázati támogatás:	132906 OTKA 2019-2.1.11- TÉT-2019-00006 Egyéb 2019-2.1.11-TÉT-2019-00059 Egyéb BO/00355/21/8 Egyéb ÚNKP-21-5-DE460 Egyéb ÚNKP-22-3-II-DE-38 Egyéb
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon:

001-es BibID:	BIBFORM080767
035-os BibID:	(cikkazonosító)e42372 (WoS)000459922000001 (Scopus)85064213247 (PMID)30810529
Első szerző:	Papp Ferenc (biofizikus)
Cím:	TMEM266 is a functional voltage sensor regulated by extracellular Zn2+ / Ferenc Papp, Suvendu Lomash, Orsolya Szilagyi, Erika Babikow, Jaime Smith, Tsg-Hui Chang, Maria Isabel Bahamonde, Gilman Toombes, Kenton Jon Swartz
Dátum:	2019
ISSN:	2050-084X
Megjegyzések:	Voltage-activated ion channels contain S1-S4 domains that sense membrane voltage and control opening of ion-selective pores, a mechanism that is crucial for electrical signaling. Related S1-S4 domains have been identified in voltage-sensitive phosphatases and voltage-activated proton channels, both of which lack associated pore domains. hTMEM266 is a protein of unknown function that is predicted to contain an S1-S4 domain, along with partially structured cytoplasmic termini. Here we show that hTMEM266 forms oligomers, undergoes both rapid (mu s) and slow (ms) structural rearrangements in response to changes in voltage, and contains a Zn2+ binding site that can regulate the slow conformational transition. Our results demonstrate that the S1-S4 domain in hTMEM266 is a functional voltage sensor, motivating future studies to identify cellular processes that may be regulated by the protein. The ability of hTMEM266 to respond to voltage on the mu s timescale may be advantageous for designing new genetically encoded voltage indicators.
Tárgyszavak:	Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban folyóiratcikk S1-S4 domain divalent cations fluorescence fluorimetry human molecular biophysics structural biology voltage-sensing domain
Megjelenés:	eLife. - 8 (2019), p. 1-25. -
További szerzők:	Lomash, Suvendu Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Babikow, Erika Smith, Jaime Chang, Tsg-Hui Bahamonde, Maria Isabel Toombes, Gilman Ewan Stephen Swartz, Kenton Jon
Pályázati támogatás:	GINOP-2.3.2-15-2016-00015 GINOP
Internet cím:	Szerző által megadott URL DOI Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Saját polcon: