CCL

Összesen 10 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM084527
035-os BibID:(WoS)000375141600351
Első szerző:Balajthy András (általános orvos)
Cím:7-Dehydrocholesterol Modifies the Operation of Kv1.3 Channels in T Cells Isolated from Smith-Lemli-Opitz Syndrome Patients / Balajthy Andras, Petho Zoltan, Somodi Sandor, Varga Zoltan, Peter Maria, Vígh Laszlo, Szabó Gabriella P., Paragh Gyorgy, Panyi Gyorgy, Hajdu Peter
Dátum:2016
ISSN:0006-3495
Tárgyszavak:Orvostudományok Klinikai orvostudományok idézhető absztrakt
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 110 : 3 (2016), p. 278a-279a. -
További szerzők:Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Péter Mária Vígh László (orvos Szeged) P. Szabó Gabriella (1975-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, klinikai genetikus) Paragh György (1953-) (belgyógyász) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM064954
Első szerző:Balajthy András (általános orvos)
Cím:7DHC-induced changes of Kv1.3 operation contributes to modified T cell function in Smith-Lemli-Opitz syndrome / András Balajthy, Sándor Somodi, Zoltán Pethő, Mária Péter, Zoltán Varga, Gabriella P. Szabó, György Paragh, László Vígh, György Panyi, Péter Hajdu
Dátum:2016
ISSN:0031-6768
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Pflügers Archiv. - 468 : 8 (2016), p. 1403-1418. -
További szerzők:Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Péter Mária Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) P. Szabó Gabriella (1975-) (csecsemő- és gyermekgyógyász, klinikai genetikus) Paragh György (1953-) (belgyógyász) Vígh László (orvos Szeged) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM052924
Első szerző:Bartók Ádám (biotechnológus)
Cím:Margatoxin is a non-selective inhibitor of human Kv1.3 K+ channels / Adam Bartok, Agnes Toth, Sandor Somodi, Tibor G. Szanto, Peter Hajdu, Gyorgy Panyi, Zoltan Varga
Dátum:2014
ISSN:0041-0101
Megjegyzések:Margatoxin (MgTx), an alpha-KTx scorpion toxin, is considered a selective inhibitor of the Kv1.3 K+ channel. This peptide is widely used in ion channel research; however, a comprehensive study of its selectivity with electrophysiological methods has not been published yet. The lack of selectivity might lead to undesired side effects upon therapeutic application or may lead to incorrect conclusion regarding the role of a particular ion channel in a physiological or pathophysiological response either in vitro or in vivo. Using the patch-clamp technique we characterized the selectivity profile of MgTx using L929 cells expressing mKv1.1 channels, human peripheral lymphocytes expressing Kv1.3 channels and transiently transfected tsA201 cells expressing hKv1.1, hKv1.2, hKv1.3, hKv1.4-IR, hKv1.5, hKv1.6, hKv1.7, rKv2.1, Shaker-IR, hERG, hKCa1.1, hKCa3.1 and hNav1.5 channels. MgTx is indeed a high affinity inhibitor of Kv1.3 (Kd = 11.7 pM) but is not selective, it inhibits the Kv1.2 channel with similar affinity (Kd = 6.4 pM) and Kv1.1 in the nanomolar range (Kd = 4.2 nM). Based on our comprehensive data MgTX has to be considered a non-selective Kv1.3 inhibitor, and thus, experiments aiming at elucidating the significance of Kv1.3 in in vitro or in vivo physiological responses have to be carefully evaluated.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
ion channel
potassium channel
scorpion toxin
margatoxin
Megjelenés:Toxicon. - 87 (2014), p. 6-16. -
További szerzők:Tóth Ágnes (1983-) (biofizikus) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Szántó Gábor Tibor (1980-) (vegyész) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM004837
Első szerző:Hajas György (biológus)
Cím:New phenotypic, functional and electrophysiological characteristics of KG-1 cells / György Hajas, Emese Zsiros, Tünde László, Péter Hajdú, Sándor Somodi, Bence Réthi, Péter Gogolák, Katalin Ludányi, György Panyi, Éva Rajnavölgyi
Dátum:2004
Megjegyzések:Myeloid dendritic cells (DC) are representatives of a rare and phenotypically diverse population of professional antigen presenting cells possessing high functional heterogeneity and flexibility. Here we studied the phenotypic, functional and electrophysiological characteristics of KG-1 cells, an erythroleukemia model cell line, which shares morphological and physiological similarities with immature and mature myeloid DC. We compared the expression of internalizing receptors and other cell surface molecules, antigen uptake and migration of unstimulated and activated KG-1 cells with the characteristics of immature and mature DC. Unstimulated KG-1 cells were less potent in capturing extracellular materials than immature DC. In contrast to monocyte-derived DC KG-1 cells stimulated by PMA and ionomycin ceased to migrate along the MIP-3beta chemokine gradient despite their high expression of CCR7 chemokine receptor and MDR, a transporter implicated in DC migration. Moreover, we determined the ion channel repertoire of KG-1 cells before and after treatment with PMA and ionomycin by using the patch-clamp technique. We found that both unstimulated and activated KG-1 cells expressed time- and voltage-independent, ChTx sensitive intracellular Ca(2+)-gated potassium conductance suggesting the presence of K(Ca) channels in their membranes. Based on our results we propose that KG-1 cells resemble myeloid DC but also possess unique phenotypic, functional and electrophysiological characteristics.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
analogs and derivatives
Animals
Calcium
Cell Line
Cell Movement
Cells
Dendritic Cells
Dextrans
Fluorescein
Fluorescein-5-isothiocyanate
Humans
Hungary
immunology
Ionomycin
Isoquinolines
Leukemia,Erythroblastic,Acute
metabolism
Patch-Clamp Techniques
physiology
Potassium
Research
Support
Tumor Cells,Cultured
Megjelenés:Immunology Letters. - 92 : 1-2 (2004), p. 97-106. -
További szerzők:Zsíros Emese (1980-) (orvos) László Tünde Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Réthi Bence (1973-) (biológus, immunológus) Gogolák Péter (1968-) (biológus, immunológus) Ludányi Katalin (1975-) (immunológus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Rajnavölgyi Éva (1950-) (immunológus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
DOI
Borító:

5.

001-es BibID:BIBFORM004715
Első szerző:Panyi György (biofizikus)
Cím:Pharmacological effects of melatonin on ion channels / Panyi, G., Somodi, S., Varga, Z., Hajdu, P., Pieri, C., Pandi-Perumal, S. R., Damjanovich, S., Gaspar, R., Hardar, C., Singaravel, M., Maitra, S. K.
Dátum:2002
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok könyvfejezet
Ion Channels
Melatonin
Megjelenés:Treatise on Pineal Gland and Melatonin. - p. 489-506.
További szerzők:Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Pieri, Carlo Pandi-Perumal, Seithikurippu R. Damjanovich Sándor (1936-2017) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Hardar, C. Singaravel, M. Maitra, S. K.
Borító:

6.

001-es BibID:BIBFORM042727
Első szerző:Somodi Sándor (belgyógyász)
Cím:Analysis of the K+ current in human CD4+ T lymphocytes in hypercholesterolemic state / Somodi Sándor, Balajthy András, Szilágyi Orsolya, Pethő Zoltán, Harangi Mariann, Paragh György, Panyi György, Hajdu Péter
Dátum:2013
ISSN:0008-8749
Megjegyzések:Atherosclerosis involves immune mechanisms: T lymphocytes are found in atherosclerotic plaques, suggesting their activation during atherogenesis. The predominant voltage-gated potassium channel of T cells, Kv1.3 is a key regulator of the Ca(2+)-dependent activation pathway. In the present experiments we studied the proliferation capacity and functional changes of Kv1.3 channels in T cells from healthy and hypercholestaeremic patients. By means of CFSE-assay (carboxyfluorescein succinimidyl ester) we showed that spontaneous activation rate of lymphocytes in hypercholesterolemia was elevated and the antiCD3/antiCD28 co-stimulation was less effective as compared to the healthy group. Using whole-cell patch-clamping we obtained that the activation and deactivation kinetics of Kv1.3 channels were faster in hypercholesterolemic state but no change in other parameters of Kv1.3 were found (inactivation kinetics, steady-state activation, expression level). We suppose that incorporation of oxLDL species via its raft-rupturing effect can modify proliferative rate of T cells as well as the gating of Kv1.3 channels.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Egészség- és Környezettudomány
Megjelenés:Cellular Immunology. - 281 : 1 (2013), p. 20-26. -
További szerzők:Balajthy András (1988-) (általános orvos) Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Pethő Zoltán (1989-) (orvos) Harangi Mariann (1974-) (belgyógyász, endokrinológus) Paragh György (1953-) (belgyógyász) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:TÁMOP-4.2.2/B-10/1-2010-0024
TÁMOP
TÁMOP-4.2.1/B-09/1/KONV-2010-0007
TÁMOP
Gyulladásos és egyéb proatherogén tényezők vizsgálata a lipidanyagcsere zavarával járó kórállapotokban
Mecenatura 13/2008
Egyéb
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

7.

001-es BibID:BIBFORM004738
Első szerző:Somodi Sándor (belgyógyász)
Cím:C-type inactivation of Kv1.3 channels : combined effects of extracellular pH,K+ concentration and ionic strength / Somodi, S., Hajdu, P., Varga, Z., Gaspar, R., Panyi, G.
Dátum:2003
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idézhető absztrakt
Megjelenés:Biophysical Journal. - 84 : 2 Part 2 (2003), p. B240. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Borító:

8.

001-es BibID:BIBFORM004844
Első szerző:Somodi Sándor (belgyógyász)
Cím:pH-dependent modulation of Kv1.3 inactivation : role of His399 / Somodi, S., Varga, Z., Hajdu, P., Starkus, J. G., Levy, D. I., Gaspar, R., Panyi, G.
Dátum:2004
Megjegyzések:The Kv1.3 K(+) channel lacks N-type inactivation, but during prolonged depolarized periods it inactivates via the slow (P/C type) mechanism. It bears a titratable histidine residue in position 399 (equivalent of Shaker 449), a site known to influence the rate of slow inactivation. As opposed to several other voltage-gated K(+) channels, slow inactivation of Kv1.3 is slowed when extracellular pH (pH(o)) is lowered under physiological conditions. Our findings are as follows. First, when His399 was mutated to a lysine, arginine, leucine, valine or tyrosine, extracellular acidification (pH 5.5) accelerated inactivation reminiscent of other Kv channels. Second, inactivation of the wild-type channel was accelerated by low pH(o) when the ionic strength of the external solution was raised. Inactivation of the H399K mutant was also accelerated by high ionic strength at pH 7.35 but not the inactivation of H399L. Third, after the external application of blocking barium ions, recovery of the wild-type current during washout was slower in low pH(o). Fourth, the dissociation rate of Ba(2+) was pH insensitive for both H399K and H399L. Furthermore, Ba(2+) dissociation rates were equal for H399K and the wild type at pH 5.5 and were equal for H399L and the wild type at pH 7.35. These observations support a model in which the electric field of the protonated histidines creates a potential barrier for potassium ions just outside the external mouth of the pore that hinders their exit from the binding site controlling inactivation. In Kv1.3, this effect overrides the generally observed speeding of slow inactivation when pH(o) is reduced.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Animals
Barium
Biophysics
chemistry
Extracellular Fluid
genetics
Histidine
Human
Humans
Hungary
Hydrogen-Ion Concentration
Ion Channel Gating
Kv1.3 Potassium Channel
Lysine
Membrane Potentials
metabolism
Models,Biological
Mutation
Patch-Clamp Techniques
physiology
Potassium
Potassium Channels
Potassium Channels,Voltage-Gated
Research
Support
Megjelenés:American Journal of Physiology. Cell Physiology. - 287 : 4 (2004), p. C1067-C1076. -
További szerzők:Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Starkus, John G. Levy, Daniel I. Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus)
Internet cím:DOI
elektronikus változat
Borító:

9.

001-es BibID:BIBFORM005515
Első szerző:Somodi Sándor (belgyógyász)
Cím:Effects of changes in extracellular pH and potassium concentration on Kv1.3 inactivation / Somodi S., Hajdu P., Gáspár R., Panyi G., Varga Z.
Dátum:2008
Megjegyzések:The Kv1.3 channel inactivates via the P/C-type mechanism, which is influenced by a histidine residue in the pore region (H399, equivalent of Shaker 449). Previously we showed that the electric field of the protonated histidines at low extracellular pH (pH(e)) creates a potential barrier for K(+) ions just outside the pore that hinders their exit from the binding site controlling inactivation (control site) thereby slowing inactivation kinetics. Here we examined the effects of extracellular potassium [K(+)](e) and pH(e) on the rate of inactivation of Kv1.3 using whole-cell patch-clamp. We found that in 150 mM [K(+)](e )inactivation was accelerated upon switching to pH(e) 5.5 as opposed to the slowing at 5 mM [K(+)](e). The transition from slowing to acceleration occurred at 40 mM [K(+)](e), whereas this "turning point" was at 20 mM [K(+)](e) for inward currents. The rate of entry of Ba(2+) ions from the extracellular space to the control site was significantly slowed by low pH(e) in wild-type hKv1.3, but it was insensitive to pH(e) in H399K and H399L mutants. Based on these observations we expanded our model and propose that the potential barrier created by the protonated histidines impedes the passage of K(+) ions between the extracellular medium and the control site in both directions and the effect on inactivation rate (acceleration or slowing) depends on the relative contribution of filling from the extracellular and intracellular sides.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:European Biophysics Journal. - 37 : 7 (2008), p. 1145-1156. -
További szerzők:Hajdu Péter (1975-) (biofizikus) Gáspár Rezső (1944-) (biofizikus) Panyi György (1966-) (biofizikus) Varga Zoltán (1969-) (biofizikus, szakfordító)
Internet cím:elektronikus változat
DOI
Borító:

10.

001-es BibID:BIBFORM073175
035-os BibID:(Cikkazonosító)5937 (WOS)000429785900077 (Scopus)85045438668
Első szerző:Vörös Orsolya (biotechnológus)
Cím:The C-terminal HRET sequence of Kv1.3 regulates gating rather than targeting of Kv1.3 to the plasma membrane / Orsolya Voros, Orsolya Szilagyi, András Balajthy, Sándor Somodi, Gyorgy Panyi, Péter Hajdu
Dátum:2018
ISSN:2045-2322
Megjegyzések:Kv1.3 channels are expressed in several cell types including immune cells, such as T lymphocytes. Thetargeting of Kv1.3 to the plasma membrane is essential for T cell clonal expansion and assumed to beguided by the C-terminus of the channel. Using two point mutants of Kv1.3 with remarkably diferentfeatures compared to the wild-type Kv1.3 (A413V and H399K having fast inactivation kinetics andtetraethylammonium-insensitivity, respectively) we showed that both Kv1.3 channel variants targetto the membrane when the C-terminus was truncated right after the conserved HRET sequence andproduce currents identical to those with a full-length C-terminus. The truncation before the HRETsequence (NOHRET channels) resulted in reduced membrane-targeting but non-functional phenotypes.NOHRET channels did not display gating currents, and coexpression with wild-type Kv1.3 did not rescuethe NOHRET-A413V phenotype, no heteromeric current was observed. Interestingly, mutants of wildtypeKv1.3 lacking HRET(E) (deletion) or substituted with fve alanines for the HRET(E) motif expressedcurrent indistinguishable from the wild-type. These results demonstrate that the C-terminal region ofKv1.3 immediately proximal to the S6 helix is required for the activation gating and conduction, whereasthe presence of the distal region of the C-terminus is not exclusively required for trafcking of Kv1.3 tothe plasma membrane.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Kv1.3 channels
HRET sequence
Megjelenés:Scientific Reports. - 8 : 1 (2018), p. 1-14. -
További szerzők:Szilágyi Orsolya (1985-) (molekuláris biológus, biokémikus) Balajthy András (1988-) (általános orvos) Somodi Sándor (1977-) (belgyógyász) Panyi György (1966-) (biofizikus) Hajdu Péter (1975-) (biofizikus)
Pályázati támogatás:GINOP-2.3.2-15-2016-00044
GINOP
NKFIH K119417
NKFIH
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1 
Corvina könyvtári katalógus v8.2.27 © 2023 Monguz kft. Minden jog fenntartva.