CCL

Összesen 4 találat.
#/oldal:
Részletezés:
Rendezés:

1.

001-es BibID:BIBFORM057873
Első szerző:Nagy Péter (biofizikus)(absztraktok)
Cím:Maximum Likelihood Estimation of FRET Efficiency / Péter Nagy, Ágnes Szabó, Tímea Váradi, Tamás Kovács, Gyula Batta, Tímea Szatmári, János Szőllősi
Dátum:2014
ISSN:0006-3495
Tárgyszavak:Természettudományok Kémiai tudományok poszter
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 106 : 2 (2014), p. 204a. -
További szerzők:Nagyné Szabó Ágnes Timea (1982-) (vegyész) Váradi Tímea (1982-) (okleveles vegyész) Kovács Tamás (1985-) (általános orvos) Batta Gyula (1953-) (molekula-szerkezet kutató) Szatmári Tímea Szöllősi János (1953-) (biofizikus)
Internet cím:Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

2.

001-es BibID:BIBFORM072316
035-os BibID:(WoS)000425895600022 (Scopus)85041571964
Első szerző:Nagyné Szabó Ágnes Timea (vegyész)
Cím:The Effect of Fluorophore Conjugation on Antibody Affinity and the Photophysical Properties of Dyes / Szabó Ágnes, Szendi-Szatmári Tímea, Ujlaky-Nagy László, Rádi Ildikó, Vereb György, Szöllősi János, Nagy Peter
Dátum:2018
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:Because the degree of labeling (DOL) of cell-bound antibodies, often required in quantitative fluorescence measurements, is largely unknown, we investigated the effect of labeling with two different fluorophores (AlexaFluor546, AlexaFluor647) in a systematic way using antibody stock solutions with different DOLs. Here, we show that the mean DOL of the cell-bound antibody fraction is lower than that of the stock using single molecule fluorescence measurements. The effect is so pronounced that the mean DOL levels off at approximately two fluorophores/IgG for some antibodies. We developed a method for comparing the average DOL of antibody stocks to that of the isolated, cell-bound fraction based on fluorescence anisotropy measurements confirming the aforementioned conclusions. We created a model in which individual antibody species with different DOLs, present in an antibody stock solution, were assumed to have distinct affinities and quantum yields. The model calculations confirmed that a calibration curve constructed from the anisotropy of antibody stocks can be used for determining the DOL of the bound fraction. The fluorescence intensity of the cell-bound antibody fractions and of the antibody stocks exhibited distinctly different dependence on the DOL. The behavior of the two dyes was systematically different in this respect. Fitting of the model to these data revealed that labeling with each dye affects quantum yield and antibody affinity differentially. These measurements also implied that fluorophores in multiply labeled antibodies exhibit self-quenching and lead to decreased antibody affinity, conclusions directly confirmed by steady-state intensity measurements and competitive binding assays. Although the fluorescence lifetime of antibodies labeled with multiple fluorophores decreased, the magnitude of this change was not sufficient to account for self-quenching indicating that both dynamic and static quenching processes occur involving H-aggregate formation. Our results reveal multiple effects of fluorophore conjugation, which must not be overlooked in quantitative cell biological measurements.
Tárgyszavak:Természettudományok Biológiai tudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 114 : 3 (2018), p. 688-700. -
További szerzők:Szendi-Szatmári Tímea (1989-) (molekuláris biológus) Ujlaky-Nagy László (1977-) (biofizikus) Rádi Ildikó Vereb György (1965-) (biofizikus, orvos) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

3.

001-es BibID:BIBFORM012846
Első szerző:Nagyné Szabó Ágnes Timea (vegyész)
Cím:Coclustering of ErbB1 and ErbB2 Revealed by FRET-Sensitized Acceptor Bleaching / Szabó Ágnes, Szöllősi János, Nagy Péter
Dátum:2010
ISSN:0006-3495
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
Megjelenés:Biophysical Journal. - 99 : 1 (2010), p. 105-114. -
További szerzők:Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:

4.

001-es BibID:BIBFORM012845
Első szerző:Nagyné Szabó Ágnes Timea (vegyész)
Cím:Quantitative Characterization of the Large-Scale Association of ErbB1 and ErbB2 by Flow Cytometric Homo-FRET Measurements? / Szabó A., Horváth G., Szöllősi J., Nagy P.
Dátum:2008
ISSN:0006-3495
Megjegyzések:The association of receptor tyrosine kinases is a key step in the initiation of growth factor-mediated signaling. Although the ligand-induced dimerization of inactive, monomeric receptors was the central dogma of receptor tyrosine kinase activation for decades, the existence of larger oligomers is now accepted. Both homoassociations and heteroassociations are of extreme importance in the epidermal growth factor (EGF) receptor family, leading to diverse and robust signaling. We present a statistically reliable, flow-cytometric homo-fluorescence resonance energy transfer method for the quantitative characterization of large-scale receptor clusters. We assumed that a fraction of a certain protein species is monomeric, whereas the rest are present in homoclusters of N-mers. We measured fluorescence anisotropy as a function of the saturation of fluorescent antibody binding, and fitted the model to the anisotropy data yielding the fraction of monomers and the cluster size. We found that ErbB2 formed larger homoclusters than ErbB1. Stimulation with EGF and heregulin led to a decrease in ErbB2 homocluster size, whereas ErbB1 homoclusters became larger after EGF stimulation. The activation level of ErbB2 was inversely proportional to its homocluster size. We conclude that homoclusters of ErbB1 and ErbB2 behave in a fundamentally different way. Whereas huge ErbB2 clusters serve as a reservoir of inactive coreceptors and dissociate upon stimulation, small ErbB1 homoclusters form higher-order oligomers after ligand binding.
Tárgyszavak:Orvostudományok Elméleti orvostudományok idegen nyelvű folyóiratközlemény külföldi lapban
folyóiratcikk
Megjelenés:Biophysical Journal. - 95 : 4 (2008), p. 2086-2096. -
További szerzők:Horváth Gábor (1974-) (biofizikus) Szöllősi János (1953-) (biofizikus) Nagy Péter (1971-) (biofizikus)
Internet cím:Szerző által megadott URL
DOI
Intézményi repozitóriumban (DEA) tárolt változat
Borító:
Rekordok letöltése1